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- PDB-7xka: Structure of human beta2 adrenergic receptor bound to constrained... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xka
タイトルStructure of human beta2 adrenergic receptor bound to constrained epinephrine
要素
  • Camelid Antibody Fragment
  • Endolysin,Beta-2 adrenergic receptor
キーワードMEMBRANE PROTEIN / GPCR
機能・相同性
機能・相同性情報


beta2-adrenergic receptor activity / norepinephrine-epinephrine-mediated vasodilation involved in regulation of systemic arterial blood pressure / positive regulation of mini excitatory postsynaptic potential / positive regulation of cAMP-dependent protein kinase activity / positive regulation of AMPA receptor activity / norepinephrine binding / positive regulation of autophagosome maturation / heat generation / Adrenoceptors / activation of transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity ...beta2-adrenergic receptor activity / norepinephrine-epinephrine-mediated vasodilation involved in regulation of systemic arterial blood pressure / positive regulation of mini excitatory postsynaptic potential / positive regulation of cAMP-dependent protein kinase activity / positive regulation of AMPA receptor activity / norepinephrine binding / positive regulation of autophagosome maturation / heat generation / Adrenoceptors / activation of transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / negative regulation of smooth muscle contraction / positive regulation of lipophagy / negative regulation of multicellular organism growth / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / response to psychosocial stress / endosome to lysosome transport / adrenergic receptor signaling pathway / diet induced thermogenesis / positive regulation of protein kinase A signaling / neuronal dense core vesicle / adenylate cyclase binding / smooth muscle contraction / potassium channel regulator activity / bone resorption / positive regulation of bone mineralization / brown fat cell differentiation / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / regulation of sodium ion transport / viral release from host cell by cytolysis / response to cold / peptidoglycan catabolic process / receptor-mediated endocytosis / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / cellular response to amyloid-beta / cell wall macromolecule catabolic process / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / lysozyme / lysozyme activity / Clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of cold-induced thermogenesis / amyloid-beta binding / G alpha (s) signalling events / host cell cytoplasm / transcription by RNA polymerase II / positive regulation of MAPK cascade / early endosome / lysosome / receptor complex / cell surface receptor signaling pathway / endosome membrane / Ub-specific processing proteases / endosome / defense response to bacterium / apical plasma membrane / protein-containing complex binding / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Beta 2 adrenoceptor / Adrenoceptor family / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / G-protein coupled receptors family 1 signature. ...Beta 2 adrenoceptor / Adrenoceptor family / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Lysozyme-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-G1I / Endolysin / Beta-2 adrenergic receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Xu, X. / Shonberg, J. / Kaindl, J. / Clark, M. / Stobel, A. / Maul, L. / Mayer, D. / Hubner, H. / Venkatakrishnan, A. / Dror, R. ...Xu, X. / Shonberg, J. / Kaindl, J. / Clark, M. / Stobel, A. / Maul, L. / Mayer, D. / Hubner, H. / Venkatakrishnan, A. / Dror, R. / Kobilka, B.K. / Sunahara, R. / Liu, X. / Gmeiner, P.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Constrained catecholamines gain beta 2 AR selectivity through allosteric effects on pocket dynamics.
著者: Xu, X. / Shonberg, J. / Kaindl, J. / Clark, M.J. / Stossel, A. / Maul, L. / Mayer, D. / Hubner, H. / Hirata, K. / Venkatakrishnan, A.J. / Dror, R.O. / Kobilka, B.K. / Sunahara, R.K. / Liu, X. / Gmeiner, P.
履歴
登録2022年4月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endolysin,Beta-2 adrenergic receptor
B: Camelid Antibody Fragment
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,6534
ポリマ－66,4202
非ポリマー2322
水181
1
A: Endolysin,Beta-2 adrenergic receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,7033
ポリマ－53,4711
非ポリマー2322
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area140 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area24080 Å2
手法PISA
2
B: Camelid Antibody Fragment


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,9491
ポリマ－12,9491
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area6530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.600, 66.560, 302.720
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Endolysin,Beta-2 adrenergic receptor / Lysis protein / Lysozyme / Muramidase / Beta-2 adrenoreceptor / Beta-2 adrenoceptor


分子量: 53471.039 Da / 分子数: 1 / 変異: C918T,C962A,M1096T,M1098T,N1157E,C1265A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Chimera protein
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4, (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: ADRB2, ADRB2R, B2AR
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P00720, UniProt: P07550, lysozyme
#2: 抗体 Camelid Antibody Fragment


分子量: 12949.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
#3: 化合物 ChemComp-G1I / (5R,6R)-6-(methylamino)-5,6,7,8-tetrahydronaphthalene-1,2,5-triol


分子量: 209.242 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H15NO3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.21 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 脂質キュービック相法
詳細: 100mM Tris-HCl, pH 8.0, 150-200mM lithium acetate, 43-45% PEG400

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→19.96 Å / Num. obs: 18898 / % possible obs: 98.96 % / 冗長度: 11.3 % / Biso Wilson estimate: 66.45 Å2 / CC1/2: 0.983 / Net I/σ(I): 6.73
反射 シェル解像度: 3.1→3.2 Å / Num. unique obs: 1618 / CC1/2: 0.598 / % possible all: 97.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4LDE

4lde


解像度: 3.1→19.96 Å / SU ML: 0.5325 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.5997
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2724 1858 9.84 %
Rwork0.2264 17028 -
obs0.2309 18886 99.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 62.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→19.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4507 0 16 1 4524
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00294622
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.53936284
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0389723
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031784
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3527626
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1-3.180.45811140.37591255X-RAY DIFFRACTION96.89
3.18-3.280.40511360.33831265X-RAY DIFFRACTION98.94
3.28-3.380.34311440.29361276X-RAY DIFFRACTION99.44
3.38-3.50.34621460.27611304X-RAY DIFFRACTION99.66
3.5-3.640.31131430.26441275X-RAY DIFFRACTION99.93
3.64-3.810.33541400.25831311X-RAY DIFFRACTION99.86
3.81-4.010.26751420.22191278X-RAY DIFFRACTION99.93
4.01-4.250.26971460.20861314X-RAY DIFFRACTION100
4.25-4.580.21911490.19741332X-RAY DIFFRACTION100
4.58-5.030.25111450.20061307X-RAY DIFFRACTION99.79
5.03-5.750.25651460.21391328X-RAY DIFFRACTION99.73
5.75-7.180.28391490.22841365X-RAY DIFFRACTION99.93
7.18-19.960.18751580.16281418X-RAY DIFFRACTION99.12

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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