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- PDB-7lod: T4 lysozyme mutant L99A in complex with 1-fluoranyl-4-iodanyl-benzene -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lod
タイトルT4 lysozyme mutant L99A in complex with 1-fluoranyl-4-iodanyl-benzene
要素Lysozyme
キーワードPROTEIN BINDING / HYDROLASE / mutant / lysozyme / small molecule / L99A / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / Glycoside hydrolase, family 24 / Lysozyme domain superfamily / Phage lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / 1-fluoranyl-4-iodanyl-benzene / Endolysin
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.02 Å
データ登録者Kamenik, A.S. / Singh, I. / Lak, P. / Balius, T.E. / Liedl, K.R. / Shoichet, B.K.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2021
タイトル: Energy penalties enhance flexible receptor docking in a model cavity.
著者: Kamenik, A.S. / Singh, I. / Lak, P. / Balius, T.E. / Liedl, K.R. / Shoichet, B.K.
履歴
登録2021年2月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年12月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,2706
ポリマ－19,6921
非ポリマー5795
水2,054114
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.209, 60.209, 96.185
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Lysozyme / Endolysin / Lysis protein / Muramidase


分子量: 19691.541 Da / 分子数: 1 / 変異: L99A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
遺伝子: e, T4Tp126
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: D9IEF7, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-Y8D / 1-fluoranyl-4-iodanyl-benzene / 4-フルオロ-1-ヨ-ドベンゼン


分子量: 221.999 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H4FI / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#4: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.87 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: Isopropanol, PEG 4000, Tris-Cl pH 8.0, Beta-mercaptoethanol, 2-hyrdoxyethyl disulfide

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 0.95386 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月24日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95386 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.02→96.18 Å / Num. obs: 100875 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 17.5 % / Biso Wilson estimate: 13.33 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Rpim(I) all: 0.01 / Rrim(I) all: 0.041 / Net I/σ(I): 28.5 / Num. measured all: 1769877
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.02-1.047.92.6133033738160.3610.9622.7920.876.4
5.59-96.1817.90.021321073910.0050.021133.699.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
Aimless0.5.32データスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4W57

4w57


解像度: 1.02→45.84 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.79 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2135 5070 5.03 %
Rwork0.2122 95666 -
obs0.2123 100736 97.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 84.05 Å2 / Biso mean: 16.3963 Å2 / Biso min: 9.41 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.02→45.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1289 0 28 114 1431
Biso mean--25.26 23.25 -
残基数----163
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041395
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.741873
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061204
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005239
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d2.4621445
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.02-1.03160.36281390.39233073
1.0316-1.04370.35831360.3702263581
1.0437-1.05650.36031500.3536284288
1.0565-1.06980.30851290.3204301193
1.0698-1.08390.23071370.308316197
1.0839-1.09880.25471610.2839325099
1.0988-1.11450.26111770.27033216100
1.1145-1.13110.26511560.25633226100
1.1311-1.14880.26561830.24383216100
1.1488-1.16760.23561710.24113230100
1.1676-1.18780.23521870.23713216100
1.1878-1.20940.22431580.22883259100
1.2094-1.23260.21551570.22423289100
1.2326-1.25780.23451630.22533215100
1.2578-1.28510.26381910.21743225100
1.2851-1.3150.21362020.21743216100
1.315-1.34790.23761570.21453255100
1.3479-1.38440.22381880.21593217100
1.3844-1.42510.21241490.21863274100
1.4251-1.47110.26241610.21483294100
1.4711-1.52370.19881620.20143260100
1.5237-1.58470.21542020.20183253100
1.5847-1.65680.20661800.19473254100
1.6568-1.74420.21321670.19973267100
1.7442-1.85340.19381970.19743260100
1.8534-1.99660.22041580.20223338100
1.9966-2.19750.18191810.18193287100
2.1975-2.51540.21531730.20283338100
2.5154-3.16910.20881900.20883352100
3.1691-45.840.2012080.2013480100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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