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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7lnm | ||||||
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タイトル | Ornithine Aminotransferase (OAT) cocrystallized with its inactivator - (1S,3S)-3-amino-4-(difluoromethylene)cyclopentene-1-carboxylic acid | ||||||
要素 | Ornithine aminotransferase, mitochondrial | ||||||
キーワード | TRANSFERASE/Inactivator / Ornithine Aminotransferase / OAT / aminotransferase / inactivator / inhibitor / TRANSFERASE / TRANSFERASE-Inactivator complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 arginine catabolic process to proline via ornithine / ornithine aminotransferase activity / ornithine aminotransferase / arginine catabolic process to glutamate / L-proline biosynthetic process / Glutamate and glutamine metabolism / visual perception / pyridoxal phosphate binding / mitochondrial matrix / mitochondrion ...arginine catabolic process to proline via ornithine / ornithine aminotransferase activity / ornithine aminotransferase / arginine catabolic process to glutamate / L-proline biosynthetic process / Glutamate and glutamine metabolism / visual perception / pyridoxal phosphate binding / mitochondrial matrix / mitochondrion / nucleoplasm / identical protein binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å | ||||||
データ登録者 | Butrin, A. / Catlin, D. / Zhu, W. / Liu, D. / Silverman, R. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2021 タイトル: Remarkable and Unexpected Mechanism for ( S )-3-Amino-4-(difluoromethylenyl)cyclohex-1-ene-1-carboxylic Acid as a Selective Inactivator of Human Ornithine Aminotransferase. 著者: Zhu, W. / Doubleday, P.F. / Butrin, A. / Weerawarna, P.M. / Melani, R.D. / Catlin, D.S. / Dwight, T.A. / Liu, D. / Kelleher, N.L. / Silverman, R.B. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7lnm.cif.gz | 976.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7lnm.ent.gz | 818.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7lnm.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7lnm_validation.pdf.gz | 2.7 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7lnm_full_validation.pdf.gz | 2.7 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7lnm_validation.xml.gz | 98.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7lnm_validation.cif.gz | 142.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ln/7lnm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ln/7lnm | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 44860.320 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OAT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04181, ornithine aminotransferase #2: 化合物 | ChemComp-Y7S / ( #3: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.29 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: The freshly prepared enzyme was buffer exchanged into 50 mM Tricine pH 7.8 and concentrated to a protein concentration of 6 mg/mL. For each hanging drop, 2 ul of protein solution was mixed ...詳細: The freshly prepared enzyme was buffer exchanged into 50 mM Tricine pH 7.8 and concentrated to a protein concentration of 6 mg/mL. For each hanging drop, 2 ul of protein solution was mixed with equal volume of well solution and 0.5 ul of 10 mM compound. The crystals with the best morphology and size grew in a final condition containing 12% PEG 8000, 200 mM NaCl, 10% glycerol, 50 mM Tricine pH 7.8. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.9787 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2017年10月21日 | ||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.9787 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2→68.56 Å / Num. obs: 190270 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.9 % / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.118 / Rpim(I) all: 0.068 / Rrim(I) all: 0.136 / Net I/σ(I): 4.6 / Num. measured all: 749788 / Scaling rejects: 842 | ||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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-位相決定
位相決定 | 手法: 分子置換 |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1OAT 解像度: 2→36.48 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 19.15 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 40.9 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→36.48 Å
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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