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万見
- PDB-7lmt: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2-PWWP1 with compound MRT10... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lmt
タイトルHistone-lysine N-methyltransferase NSD2-PWWP1 with compound MRT10241866a
要素Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
キーワードTRANSFERASE / NSD2-PWWP / MRT10241866a / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


atrial septum secundum morphogenesis / [histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H3K36 dimethyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / histone H3K36 trimethyltransferase activity / regulation of establishment of protein localization / positive regulation of isotype switching to IgA isotypes / atrial septum primum morphogenesis / membranous septum morphogenesis ...atrial septum secundum morphogenesis / [histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H3K36 dimethyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / histone H3K36 trimethyltransferase activity / regulation of establishment of protein localization / positive regulation of isotype switching to IgA isotypes / atrial septum primum morphogenesis / membranous septum morphogenesis / histone H3K36 methyltransferase activity / histone H3 methyltransferase activity / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / bone development / PKMTs methylate histone lysines / double-strand break repair / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Processing of DNA double-strand break ends / methylation / sequence-specific DNA binding / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / : ...: / : / : / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / : / : / NSD Cys-His rich domain / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, PHD zinc finger / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, variant PHD zinc finger / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, PHD zinc finger 1 / : / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Ring finger / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-Y6V / Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.27 Å
データ登録者Lei, M. / Freitas, R.F. / Dong, A. / Schapira, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2-PWWP1 with compound MRT10241866a
著者: Lei, M. / Freitas, R.F. / Dong, A. / Schapira, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J.
履歴
登録2021年2月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年3月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
B: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
C: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
D: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
E: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
F: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
G: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
H: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,70318
ポリマ－128,0768
非ポリマー2,62710
水25214
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12260 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area44420 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)68.300, 69.100, 80.192
Angle α, β, γ (deg.)75.520, 79.360, 60.470
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Histone-lysine N-methyltransferase NSD2 / Multiple myeloma SET domain-containing protein / MMSET / Nuclear SET domain-containing protein 2 / ...Multiple myeloma SET domain-containing protein / MMSET / Nuclear SET domain-containing protein 2 / Protein trithorax-5 / Wolf-Hirschhorn syndrome candidate 1 protein


分子量: 16009.438 Da / 分子数: 8 / 断片: UNP residues 211-350 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NSD2, KIAA1090, MMSET, TRX5, WHSC1 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): -V2R-RIL
参照: UniProt: O96028, [histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-Y6V / ~{N}-cyclopropyl-3-oxidanylidene-~{N}-(thiophen-2-ylmethyl)-4~{H}-1,4-benzoxazine-7-carboxamide


分子量: 328.386 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H16N2O3S
#3: 化合物 ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.46 % / Mosaicity: 0.23 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 25% PEG3350, 0.2 M magnesium chloride, 0.1M HEPES, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97926 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月19日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97926 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.26→48.81 Å / Num. obs: 51608 / % possible obs: 89.9 % / 冗長度: 2.1 % / Biso Wilson estimate: 54.01 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rpim(I) all: 0.056 / Rrim(I) all: 0.084 / Net I/σ(I): 8.6 / Num. measured all: 108433
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / 冗長度: 2.1 %

解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.26-2.330.982839240780.5080.9021.3380.982
9.33-48.810.01815267410.9990.0170.02533.789.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
Aimless0.6.3データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 6XCG

6xcg


解像度: 2.27→43.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU R Cruickshank DPI: 0.314 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.286 / SU Rfree Blow DPI: 0.225 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.237
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 2502 4.89 %RANDOM
Rwork0.218 ---
obs0.221 51137 89.3 %-
原子変位パラメータBiso max: 167.5 Å2 / Biso mean: 70.67 Å2 / Biso min: 26.87 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.0607 Å20.2759 Å2-0.299 Å2
2--1.3336 Å21.7942 Å2
3---4.7271 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.42 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.27→43.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7478 0 186 14 7678
Biso mean--61.06 34.3 -
残基数----1012
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2470SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1324HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it7893HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion982SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact8302SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d7893HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg10740HARMONIC21.06
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.07
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.51
LS精密化 シェル解像度: 2.27→2.29 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2258 57 5.57 %
Rwork0.2215 966 -
all0.2218 1023 -
obs--61.26 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.7211-0.9685-0.44524.80520.23161.50560.20140.39220.0331-0.5677-0.2990.3336-0.147-0.3070.0976-0.180.1603-0.2247-0.2563-0.07080.5778-8.74772.200424.1668
22.5884-0.0578-0.41674.92550.05391.60590.0003-0.42040.14140.5284-0.0759-0.4009-0.11880.30920.0757-0.2868-0.0546-0.1665-0.325-0.04020.490123.39672.298357.1351
34.5873-0.48111.08143.43750.24273.2878-0.0854-0.5510.31480.44260.02340.1276-0.3044-0.36480.062-0.28510.0655-0.0518-0.3744-0.1250.4961-4.41956.159657.3499
42.4773-0.18460.58642.43710.82982.53230.0225-0.4529-0.08820.3998-0.01640.42640.1851-0.3391-0.0061-0.3329-0.0687-0.0015-0.3515-0.03280.5632-8.6009-21.93857.3805
53.9483-1.152-0.76253.24040.70853.43610.0123-0.5445-0.25270.47530.0182-0.11270.37480.1741-0.0305-0.29670.0305-0.1391-0.43080.04740.515819.4334-25.742956.5806
63.8360.8263-0.09152.02650.45953.11880.06970.5169-0.2115-0.4603-0.13360.18560.2677-0.21280.0639-0.20150.0887-0.1432-0.3554-0.10840.463-4.6406-25.756423.635
71.73130.23980.78393.7001-0.64432.62790.18750.4348-0.0001-0.4923-0.1582-0.12810.10720.4357-0.0293-0.22980.1645-0.0521-0.2819-0.06740.589723.3469-21.963924.7752
84.0014-0.21570.28852.65530.71433.02030.08020.56380.297-0.5573-0.1957-0.1833-0.46570.27280.1156-0.28930.0503-0.0859-0.46180.07810.539118.8926.09323.525
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A214 - 348
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B214 - 348
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }C217 - 348
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }D215 - 348
5X-RAY DIFFRACTION5{ E|* }E216 - 348
6X-RAY DIFFRACTION6{ F|* }F217 - 348
7X-RAY DIFFRACTION7{ G|* }G215 - 348
8X-RAY DIFFRACTION8{ H|* }H217 - 348

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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