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- PDB-7buc: Crystal structure of EHMT2 SET domain in complex with compound 13 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7buc
タイトルCrystal structure of EHMT2 SET domain in complex with compound 13
要素Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / PROTEIN-SMALL MOLECULE INHIBITOR COMPLEX / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein modification process / histone H3K56 methyltransferase activity / phenotypic switching / neuron fate specification / [histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K27 methyltransferase activity / synaptonemal complex assembly ...regulation of protein modification process / histone H3K56 methyltransferase activity / phenotypic switching / neuron fate specification / [histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K27 methyltransferase activity / synaptonemal complex assembly / negative regulation of autophagosome assembly / oocyte development / protein-lysine N-methyltransferase activity / fertilization / C2H2 zinc finger domain binding / DNA methylation-dependent heterochromatin formation / cellular response to cocaine / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / organ growth / Transcriptional Regulation by E2F6 / regulation of DNA replication / RNA Polymerase I Transcription Initiation / behavioral response to cocaine / Transcriptional Regulation by VENTX / spermatid development / long-term memory / response to fungicide / cellular response to starvation / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / transcription corepressor binding / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / promoter-specific chromatin binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / Regulation of TP53 Activity through Methylation / PKMTs methylate histone lysines / p53 binding / cellular response to xenobiotic stimulus / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / response to ethanol / nuclear speck / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2 / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2, Cys-rich region / Pre-SET domain / Pre-SET motif / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily ...Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2 / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2, Cys-rich region / Pre-SET domain / Pre-SET motif / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / SET domain profile. / SET domain / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-F80 / S-ADENOSYLMETHIONINE / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Suzuki, M. / Mizuno, M. / Katayama, K.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2020
タイトル: Discovery of novel histone lysine methyltransferase G9a/GLP (EHMT2/1) inhibitors: Design, synthesis, and structure-activity relationships of 2,4-diamino-6-methylpyrimidines.
著者: Katayama, K. / Ishii, K. / Tsuda, E. / Yotsumoto, K. / Hiramoto, K. / Suzuki, M. / Yasumatsu, I. / Igarashi, W. / Torihata, M. / Ishiyama, T. / Katagiri, T.
履歴
登録2020年4月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月16日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.pdbx_collection_date
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
B: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,20914
ポリマ－65,2102
非ポリマー1,99912
水43224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: DIMERIC REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA v1.52 [20/10/2014] REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 2470 ANGSTROM**2 REMARK 350 SURFACE AREA ...根拠: REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: DIMERIC REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA v1.52 [20/10/2014] REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 2470 ANGSTROM**2 REMARK 350 SURFACE AREA FOR THE COMPLEX: 25180 ANGSTROM**2 REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -86 KCAL/MOL REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, B REMARK 350 BIOMT1 1 1.000000 0.000000 0.000000 0.00000 REMARK 350 BIOMT2 1 0.000000 1.000000 0.000000 0.00000 REMARK 350 BIOMT3 1 0.000000 0.000000 1.000000 0.00000
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2270 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area24280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.500, 78.430, 72.990
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.620, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2 / Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 2 / HLA-B-associated transcript 8 / Histone H3-K9 ...Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 2 / HLA-B-associated transcript 8 / Histone H3-K9 methyltransferase 3 / H3-K9-HMTase 3 / Lysine N-methyltransferase 1C / Protein G9a


分子量: 32604.924 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EHMT2, BAT8, C6orf30, G9A, KMT1C, NG36 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q96KQ7, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#4: 化合物 ChemComp-F80 / N2-[4-methoxy-3-(2,3,4,7-tetrahydro-1H-azepin-5-yl)phenyl]-N4,6-dimethyl-pyrimidine-2,4-diamine


分子量: 339.435 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H25N5O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.38 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M magnesium acetate, 20% polyethyleneglycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→78.43 Å / Num. obs: 19580 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 3.1 % / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.116 / Rpim(I) all: 0.078 / Rrim(I) all: 0.141 / Net I/σ(I): 6.8 / Num. measured all: 60135 / Scaling rejects: 21
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.6-2.723.20.678748423670.6480.4480.8161.799.5
9.01-78.432.90.04514604990.9910.0320.05618.799

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
Aimless0.7.2データスケーリング
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5VSE

5vse


解像度: 2.6→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / SU B: 17.319 / SU ML: 0.327 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.042 / ESU R Free: 0.335 / 詳細: U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2618 913 4.7 %RANDOM
Rwork0.2095 ---
obs0.2118 18627 99.06 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 111.49 Å2 / Biso mean: 48.87 Å2 / Biso min: 24.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.63 Å20 Å22.27 Å2
2--0.94 Å2-0 Å2
3---3.55 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4212 0 112 24 4348
Biso mean--48.98 33.62 -
残基数----542
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0020.0124417
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.7771.6516000
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8245539
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg26.74421.888249
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.97315669
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.7421534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0570.2585
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.023492
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.352 106 -
Rwork0.37 1779 -
all-1885 -
obs--99.42 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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