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- PDB-7acu: Crystal structure of human transthyretin in complex with Benzbromarone -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7acu
タイトルCrystal structure of human transthyretin in complex with Benzbromarone
要素Transthyretin
キーワードTRANSPORT PROTEIN / transthyretin / TTR / benzbromarone / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / purine nucleobase metabolic process / hormone binding / Non-integrin membrane-ECM interactions / molecular sequestering activity / phototransduction, visible light / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport ...Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / purine nucleobase metabolic process / hormone binding / Non-integrin membrane-ECM interactions / molecular sequestering activity / phototransduction, visible light / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / protein-containing complex / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family ...Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-R75 / Transthyretin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.541 Å
データ登録者Leite, J.P. / Gales, L.
資金援助 ポルトガル, 1件
組織認可番号国
Foundation for Science and Technology (FCT)SFRH/BD/129921/2017 ポルトガル
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2020
タイトル: Repurposing Benzbromarone for Familial Amyloid Polyneuropathy: A New Transthyretin Tetramer Stabilizer.
著者: Cotrina, E.Y. / Oliveira, A. / Leite, J.P. / Llop, J. / Gales, L. / Quintana, J. / Cardoso, I. / Arsequell, G.
履歴
登録2020年9月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.d_res_high / _refine_hist.d_res_low / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transthyretin
B: Transthyretin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0604
ポリマ－25,2122
非ポリマー8482
水2,000111
1
A: Transthyretin
B: Transthyretin
ヘテロ分子

A: Transthyretin
B: Transthyretin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,1218
ポリマ－50,4244
非ポリマー1,6964
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_465-x-1,-y+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.500, 85.190, 64.080
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Space group name HallP22ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x+1/2,y+1/2,-z
#4: -x,-y,z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11CYSCYSGLUGLU(chain 'A' and (resid 10 through 73 or resid 75 through 124))AA10 - 721 - 63
12THRTHRTHRTHR(chain 'A' and (resid 10 through 73 or resid 75 through 124))AA75 - 12366 - 114
23CYSCYSGLUGLU(chain 'B' and (resid 10 through 73 or resid 75 through 124))BB10 - 721 - 63
24THRTHRTHRTHR(chain 'B' and (resid 10 through 73 or resid 75 through 124))BB75 - 12366 - 114

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

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要素

#1: タンパク質 Transthyretin / ATTR / Prealbumin / TBPA


分子量: 12606.103 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTR, PALB / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P02766
#2: 化合物 ChemComp-R75 / [3,5-bis(bromanyl)-4-oxidanyl-phenyl]-(2-ethyl-1-benzofuran-3-yl)methanone / Benzbromarone / ベンズブロマロン


分子量: 424.083 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H12Br2O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 抗不整脈薬, 阻害剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.62 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: 0.2 M acetate buffer pH 4.8, 2.2 M ammonium sulfate, 7% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→64.39 Å / Num. obs: 52367 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 20.13 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 1.35→64.39 Å / Rmerge(I) obs: 0.071 / Num. unique obs: 321843

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1-3660精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1Y1D

1y1d


解像度: 1.541→35.47 Å / SU ML: 0.1528 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.2 / 位相誤差: 19.3296
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2138 1738 4.95 %
Rwork0.1824 33375 -
obs0.1839 35120 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 30.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.541→35.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1776 0 44 111 1931
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00621876
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.25712566
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0667285
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0072322
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.3324268
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.54-1.590.28111490.2492749X-RAY DIFFRACTION99.93
1.59-1.640.2491630.22262734X-RAY DIFFRACTION100
1.64-1.70.261420.21512716X-RAY DIFFRACTION99.97
1.7-1.760.25531240.21412757X-RAY DIFFRACTION99.97
1.76-1.840.25131500.19842741X-RAY DIFFRACTION99.86
1.84-1.940.20611430.17262763X-RAY DIFFRACTION99.97
1.94-2.060.19311480.17322738X-RAY DIFFRACTION99.97
2.06-2.220.18141430.17062796X-RAY DIFFRACTION99.93
2.22-2.450.19361410.18022776X-RAY DIFFRACTION99.97
2.45-2.80.21871550.18052803X-RAY DIFFRACTION99.86
2.8-3.530.20981320.17042832X-RAY DIFFRACTION99.93
3.53-38.030.21311480.18092970X-RAY DIFFRACTION99.49
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -22.1749506108 Å / Origin y: 55.2034672258 Å / Origin z: 48.1791623173 Å
111213212223313233
T0.108018715307 Å20.00684357310974 Å20.0188439021915 Å2-0.0998381693594 Å20.00814528660568 Å2--0.141293845317 Å2
L1.00427285295 °20.0102490114067 °20.663866193343 °2-1.41180451727 °20.0665507026123 °2--1.42583699893 °2
S-0.0412113006714 Å °0.0515425351413 Å °0.176969276633 Å °-0.0381398273299 Å °-0.0488985238332 Å °0.0164418231937 Å °-0.0921188649133 Å °0.0349691911091 Å °0.0563064684024 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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