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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-7336 | |||||||||
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タイトル | The Cryo-EM structure of a eukaryotic oligosaccharyl transferase complex | |||||||||
マップデータ | Eukaryotic oligosaccharyl transferase complex | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 Miscellaneous transport and binding events / : / dolichol-linked oligosaccharide biosynthetic process / protein O-linked mannosylation / oligosaccharyltransferase complex / dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase / dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase activity / protein N-linked glycosylation via asparagine / protein N-linked glycosylation / glycosyltransferase activity ...Miscellaneous transport and binding events / : / dolichol-linked oligosaccharide biosynthetic process / protein O-linked mannosylation / oligosaccharyltransferase complex / dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase / dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase activity / protein N-linked glycosylation via asparagine / protein N-linked glycosylation / glycosyltransferase activity / protein glycosylation / protein-disulfide reductase activity / Neutrophil degranulation / post-translational protein modification / nuclear envelope / protein-macromolecule adaptor activity / endoplasmic reticulum membrane / structural molecule activity / endoplasmic reticulum / mitochondrion / membrane / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Baker's yeast (パン酵母) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Bai L / Li H | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2018 タイトル: The atomic structure of a eukaryotic oligosaccharyltransferase complex. 著者: Lin Bai / Tong Wang / Gongpu Zhao / Amanda Kovach / Huilin Li / 要旨: N-glycosylation is a ubiquitous modification of eukaryotic secretory and membrane-bound proteins; about 90% of glycoproteins are N-glycosylated. The reaction is catalysed by an eight-protein ...N-glycosylation is a ubiquitous modification of eukaryotic secretory and membrane-bound proteins; about 90% of glycoproteins are N-glycosylated. The reaction is catalysed by an eight-protein oligosaccharyltransferase (OST) complex that is embedded in the endoplasmic reticulum membrane. Our understanding of eukaryotic protein N-glycosylation has been limited owing to the lack of high-resolution structures. Here we report a 3.5 Å resolution cryo-electron microscopy structure of the Saccharomyces cerevisiae OST complex, revealing the structures of subunits Ost1-Ost5, Stt3, Wbp1 and Swp1. We found that seven phospholipids mediate many of the inter-subunit interactions, and an Stt3 N-glycan mediates interactions with Wbp1 and Swp1 in the lumen. Ost3 was found to mediate the OST-Sec61 translocon interface, funnelling the acceptor peptide towards the OST catalytic site as the nascent peptide emerges from the translocon. The structure provides insights into co-translational protein N-glycosylation, and may facilitate the development of small-molecule inhibitors that target this process. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_7336.map.gz | 8.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-7336-v30.xml emd-7336.xml | 19.9 KB 19.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_7336.png | 163.7 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-7336 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-7336 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_7336_validation.pdf.gz | 356.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_7336_full_validation.pdf.gz | 356.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_7336_validation.xml.gz | 6.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_7336_validation.cif.gz | 7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-7336 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-7336 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_7336.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Eukaryotic oligosaccharyl transferase complex | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.088 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : oligosaccharyl transferase complex
+超分子 #1: oligosaccharyl transferase complex
+分子 #1: Dolichyl-diphosphooligosaccharide--protein glycosyltransferase su...
+分子 #2: Dolichyl-diphosphooligosaccharide--protein glycosyltransferase su...
+分子 #3: Dolichyl-diphosphooligosaccharide--protein glycosyltransferase su...
+分子 #4: Dolichyl-diphosphooligosaccharide--protein glycosyltransferase su...
+分子 #5: Dolichyl-diphosphooligosaccharide--protein glycosyltransferase su...
+分子 #6: Dolichyl-diphosphooligosaccharide--protein glycosyltransferase su...
+分子 #7: Dolichyl-diphosphooligosaccharide--protein glycosyltransferase su...
+分子 #8: Dolichyl-diphosphooligosaccharide--protein glycosyltransferase su...
+分子 #11: (4R,7R)-4-hydroxy-N,N,N-trimethyl-4,9-dioxo-7-[(undecanoyloxy)met...
+分子 #12: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 2.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | プロトコル: FLEXIBLE FIT |
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得られたモデル | PDB-6c26: |