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万見
- EMDB-7100: The Structure of the Actin-Smooth Muscle Myosin Motor Domain Comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-7100
タイトルThe Structure of the Actin-Smooth Muscle Myosin Motor Domain Complex in the Rigor State
マップデータMuscle alpha-actin decorated with the motor domain of chicken gizzard smooth muscle myosin II
試料
  • 複合体: Filamentous muscle alpha-actin decorated with the motor domain of recombinant smooth muscle myosin II motor domain expressed in Sf9 cells
    • 複合体: alpha-actin
      • タンパク質・ペプチド: Myosin-11
    • 複合体: myosin II
      • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードADP-F-actin / apo-myosin / helix muscle / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


myofibril assembly / elastic fiber assembly / myosin light chain binding / skeletal muscle myosin thick filament assembly / myosin II binding / muscle myosin complex / myosin filament / actomyosin structure organization / cardiac muscle cell development / structural constituent of muscle ...myofibril assembly / elastic fiber assembly / myosin light chain binding / skeletal muscle myosin thick filament assembly / myosin II binding / muscle myosin complex / myosin filament / actomyosin structure organization / cardiac muscle cell development / structural constituent of muscle / myosin II complex / cytoskeletal motor activator activity / microfilament motor activity / myofibril / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / actin filament bundle / filamentous actin / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / smooth muscle contraction / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ADP binding / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / lamellipodium / actin binding / cell body / calmodulin binding / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) ...DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Kinesin motor domain superfamily / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin-11 / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / Gallus gallus (ニワトリ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.0 Å
データ登録者Taylor KA / Banerjee C
資金援助 米国, 6件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM30598 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)P01 HL110869 米国
National Institutes of Health/National Institute of Arthritis and Musculoskeletal and Skin Diseases (NIH/NIAMS)R01 AR53975 米国
American Heart Association15PRE25090150 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)S10 RR25080 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorS10 OD018142 米国
引用ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2017
タイトル: The structure of the actin-smooth muscle myosin motor domain complex in the rigor state.
著者: Chaity Banerjee / Zhongjun Hu / Zhong Huang / J Anthony Warrington / Dianne W Taylor / Kathleen M Trybus / Susan Lowey / Kenneth A Taylor /
要旨: Myosin-based motility utilizes catalysis of ATP to drive the relative sliding of F-actin and myosin. The earliest detailed model based on cryo-electron microscopy (cryoEM) and X-ray crystallography ...Myosin-based motility utilizes catalysis of ATP to drive the relative sliding of F-actin and myosin. The earliest detailed model based on cryo-electron microscopy (cryoEM) and X-ray crystallography postulated that higher actin affinity and lever arm movement were coupled to closure of a feature of the myosin head dubbed the actin-binding cleft. Several studies since then using crystallography of myosin-V and cryoEM structures of F-actin bound myosin-I, -II and -V have provided details of this model. The smooth muscle myosin II interaction with F-actin may differ from those for striated and non-muscle myosin II due in part to different lengths of important surface loops. Here we report a ∼6 Å resolution reconstruction of F-actin decorated with the nucleotide-free recombinant smooth muscle myosin-II motor domain (MD) from images recorded using a direct electron detector. Resolution is highest for F-actin and the actin-myosin interface (3.5-4 Å) and lowest (∼6-7 Å) for those parts of the MD at the highest radius. Atomic models built into the F-actin density are quite comparable to those previously reported for rabbit muscle actin and show density from the bound ADP. The atomic model of the MD, is quite similar to a recently published structure of vertebrate non-muscle myosin II bound to F-actin and a crystal structure of nucleotide free myosin-V. Larger differences are observed when compared to the cryoEM structure of F-actin decorated with rabbit skeletal muscle myosin subfragment 1. The differences suggest less closure of the 50 kDa domain in the actin bound skeletal muscle myosin structure.
履歴
登録2017年11月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年1月10日-
マップ公開2018年9月19日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.016
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.016
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6bih
  • 表面レベル: 0.016
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_7100.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_7100.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Muscle alpha-actin decorated with the motor domain of chicken gizzard smooth muscle myosin II
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.99 Å/pix.
x 256 pix.
= 252.442 Å		0.99 Å/pix.
x 256 pix.
= 252.442 Å		0.99 Å/pix.
x 256 pix.
= 252.442 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.9861 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.016 / ムービー #1: 0.016
最小 - 最大-0.029346576 - 0.050385498
平均 (標準偏差)0.00007721186 (±0.005672934)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin636363
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 252.4416 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.98610156250.98610156250.9861015625
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z252.442252.442252.442
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ450450450
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS636363
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0290.0500.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Filamentous muscle alpha-actin decorated with the motor domain of...

全体名称: Filamentous muscle alpha-actin decorated with the motor domain of recombinant smooth muscle myosin II motor domain expressed in Sf9 cells
要素
  • 複合体: Filamentous muscle alpha-actin decorated with the motor domain of recombinant smooth muscle myosin II motor domain expressed in Sf9 cells
    • 複合体: alpha-actin
      • タンパク質・ペプチド: Myosin-11
    • 複合体: myosin II
      • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Filamentous muscle alpha-actin decorated with the motor domain of...

超分子名称: Filamentous muscle alpha-actin decorated with the motor domain of recombinant smooth muscle myosin II motor domain expressed in Sf9 cells
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2

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超分子 #2: alpha-actin

超分子名称: alpha-actin / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)

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超分子 #3: myosin II

超分子名称: myosin II / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)

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分子 #1: Myosin-11

分子名称: Myosin-11 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ) / 組織: skeletal muscle
分子量理論値: 91.343227 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSQKPLSDDE KFLFVDKNFV NNPLAQADWS AKKLVWVPSE KHGFEAASIK EEKGDEVTVE LQENGKKVTL SKDDIQKMNP PKFSKVEDM AELTCLNEAS VLHNLRERYF SGLIYTYSGL FCVVINPYKQ LPIYSEKIID MYKGKKRHEM PPHIYAIADT A YRSMLQDR ...文字列:
MSQKPLSDDE KFLFVDKNFV NNPLAQADWS AKKLVWVPSE KHGFEAASIK EEKGDEVTVE LQENGKKVTL SKDDIQKMNP PKFSKVEDM AELTCLNEAS VLHNLRERYF SGLIYTYSGL FCVVINPYKQ LPIYSEKIID MYKGKKRHEM PPHIYAIADT A YRSMLQDR EDQSILCTGE SGAGKTENTK KVIQYLAVVA SSHKGKKDTS ITQGPSFSYG ELEKQLLQAN PILEAFGNAK TV KNDNSSR FGKFIRINFD VTGYIVGANI ETYLLEKSRA IRQAKDERTF HIFYYLIAGA SEQMRNDLLL EGFNNYTFLS NGH VPIPAQ QDDEMFQETL EAMTIMGFTE EEQTSILRVV SSVLQLGNIV FKKERNTDQA SMPDNTAAQK VCHLMGINVT DFTR SILTP RIKVGRDVVQ KAQTKEQADF AIEALAKAKF ERLFRWILTR VNKALDKTKR QGASFLGILD IAGFEIFEIN SFEQL CINY TNEKLQQLFN HTMFILEQEE YQREGIEWNF IDFGLDLQPC IELIERPTNP PGVLALLDEE CWFPKATDTS FVEKLI QEQ GNHAKFQKSK QLKDKTEFCI LHYAGKVTYN ASAWLTKNMD PLNDNVTSLL NQSSDKFVAD LWKDVDRIVG LDQMAKM TE SSLPSASKTK KGMFRTVGQL YKEQLTKLMT TLRNTNPNFV RCIIPNHEKR AGKLDAHLVL EQLRCNGVLE GIRICRQG F PNRIVFQEFR QRYEILAANA IPKGFMDGKQ ACILMIKALE LDPNLYRIGQ SKIFFRTGVL AHLEEERDLD YKDDDDK

UniProtKB: Myosin-11

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分子 #2: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
分子量理論値: 42.096953 KDa
配列文字列: MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIEHGIITN WDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLDSGD G VTHNVPIY ...文字列:
MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIEHGIITN WDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLDSGD G VTHNVPIY EGYALPHAIM RLDLAGRDLT DYLMKILTER GYSFVTTAER EIVRDIKEKL CYVALDFENE MATAASSSSL EK SYELPDG QVITIGNERF RCPETLFQPS FIGMESAGIH ETTYNSIMKC DIDIRKDLYA NNVMSGGTTM YPGIADRMQK EIT ALAPST MKIKIIAPPE RKYSVWIGGS ILASLSTFQQ MWITKQEYDE AGPSIVHRKC F

UniProtKB: Actin, alpha skeletal muscle

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
詳細: actin buffer: 10 mM imidazole, 10 mM KCl, 1.0 mM MgCl2, 1.0 mM EGTA, 0.5 mM DTT, pH 7.4, myosin buffer: 10 mM imidazole, 10 mM KCl, 1.0 mM MgCl2, 1.0 mM EGTA, 0.5 mM DTT, pH 7.0
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 276 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3
詳細: Some specimens were frozen manually using a homemade plunger..

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: DIRECT ELECTRON DE-20 (5k x 3k)
検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-43 / 実像数: 4000 / 平均露光時間: 1.34 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2 / 詳細: Only 1417 of the 4000 recorded images were used.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成使用したクラス数: 4
想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 28.18685 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -166.779310 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: EXACT BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.2) / 使用した粒子像数: 85000
Segment selection選択した数: 346395
詳細: Each "particle" consisted of a filament segment masked to a length of 21.0 nm, or slightly more than 7 actin subunits with 2.76 nm separation. Adjacent filament segments overlapped by about 6 ...詳細: Each "particle" consisted of a filament segment masked to a length of 21.0 nm, or slightly more than 7 actin subunits with 2.76 nm separation. Adjacent filament segments overlapped by about 6 subunit repeats (approximately 84% overlap).
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

1987


詳細: Reference map was low-pass filtered to 10 nm resolution.
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.2)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 390.86
得られたモデル

PDB-6bih:
The Structure of the Actin-Smooth Muscle Myosin Motor Domain Complex in the Rigor State

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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