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万見
- PDB-6zcg: Amyloid fibril morphology ii (in vitro) from murine SAA1.1 protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zcg
タイトルAmyloid fibril morphology ii (in vitro) from murine SAA1.1 protein
要素Serum amyloid A-2 protein
キーワードPROTEIN FIBRIL / systemic amyloidosis / misfolding disease / inflammation / prion
機能・相同性Serum amyloid A protein / Serum amyloid A protein / Serum amyloid A proteins signature. / Serum amyloid A proteins / response to stilbenoid / high-density lipoprotein particle / acute-phase response / Serum amyloid A-2 protein
機能・相同性情報
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Bansal, A. / Schmidt, M. / Fandrich, M.
資金援助 ドイツ, 6件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)DFG SCHM 3276/1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)DFG FA 456/15 ドイツ
German Research Foundation (DFG)DFG FA 456/23 ドイツ
German Research Foundation (DFG)DFG FA 456/27 ドイツ
German Research Foundation (DFG)DFG HA 7138/3 ドイツ
German Research Foundation (DFG)DFG HA 7138/2 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: AA amyloid fibrils from diseased tissue are structurally different from in vitro formed SAA fibrils.
著者: Akanksha Bansal / Matthias Schmidt / Matthies Rennegarbe / Christian Haupt / Falk Liberta / Sabrina Stecher / Ioana Puscalau-Girtu / Alexander Biedermann / Marcus Fändrich /
要旨: Systemic AA amyloidosis is a world-wide occurring protein misfolding disease of humans and animals. It arises from the formation of amyloid fibrils from serum amyloid A (SAA) protein. Using cryo ...Systemic AA amyloidosis is a world-wide occurring protein misfolding disease of humans and animals. It arises from the formation of amyloid fibrils from serum amyloid A (SAA) protein. Using cryo electron microscopy we here show that amyloid fibrils which were purified from AA amyloidotic mice are structurally different from fibrils formed from recombinant SAA protein in vitro. Ex vivo amyloid fibrils consist of fibril proteins that contain more residues within their ordered parts and possess a higher β-sheet content than in vitro fibril proteins. They are also more resistant to proteolysis than their in vitro formed counterparts. These data suggest that pathogenic amyloid fibrils may originate from proteolytic selection, allowing specific fibril morphologies to proliferate and to cause damage to the surrounding tissue.
履歴
登録2020年6月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年2月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-11163
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-11163
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: Serum amyloid A-2 protein
O: Serum amyloid A-2 protein
I: Serum amyloid A-2 protein
N: Serum amyloid A-2 protein
H: Serum amyloid A-2 protein
K: Serum amyloid A-2 protein
E: Serum amyloid A-2 protein
J: Serum amyloid A-2 protein
D: Serum amyloid A-2 protein
G: Serum amyloid A-2 protein
A: Serum amyloid A-2 protein
F: Serum amyloid A-2 protein
C: Serum amyloid A-2 protein
B: Serum amyloid A-2 protein
P: Serum amyloid A-2 protein
S: Serum amyloid A-2 protein
M: Serum amyloid A-2 protein
R: Serum amyloid A-2 protein
T: Serum amyloid A-2 protein
W: Serum amyloid A-2 protein
Q: Serum amyloid A-2 protein
V: Serum amyloid A-2 protein
X: Serum amyloid A-2 protein
U: Serum amyloid A-2 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)278,94324
ポリマ－278,94324
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area70680 Å2
ΔGint-250 kcal/mol
Surface area32100 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 ...
Serum amyloid A-2 protein


分子量: 11622.629 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Saa2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05367

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Serum amyloid A1 (SAA1) amyloid fibril / タイプ: COMPLEX / 詳細: in vitro murine SAA amyloid fibril morphology ii / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量単位: KILODALTONS/NANOMETER
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8.5 / 詳細: 10mM Tris(hydroxymethyl)aminomethane (Tris)
緩衝液成分濃度: 10 mM / 名称: Tris(hydroxymethyl)aminomethane / 式: (HOCH2)3CNH2
試料濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 96 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 12 sec. / 電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
4GctfCTF補正
7Coot0.8.9モデルフィッティング
11RELION3分類
12RELION3３次元再構成
13PHENIX1.16-3549モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -1.6 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.74874 Å / らせん対称軸の対称性: C2
粒子像の選択選択した粒子像数: 80724
3次元再構成解像度: 2.95 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 21355 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: BACKBONE TRACE / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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