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万見
- PDB-6zca: Structure of the B. subtilis RNA POLYMERASE in complex with HelD ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zca
タイトルStructure of the B. subtilis RNA POLYMERASE in complex with HelD (monomer)
要素
  • (DNA-directed RNA polymerase subunit ...) x 3
  • DNA helicase
  • Probable DNA-directed RNA polymerase subunit delta,Probable DNA-directed RNA polymerase subunit delta,Probable DNA-directed RNA polymerase subunit delta
  • RNA polymerase subunit omega
キーワードTRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION/DNA/RNA / DNA-DEPENDENT RNA POLYMERASE / BACTERIAL / Helicase
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleoid / recombinational repair / 3'-5' DNA helicase activity / DNA-directed RNA polymerase complex / DNA helicase activity / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / DNA-directed RNA polymerase / DNA helicase / protein dimerization activity ...nucleoid / recombinational repair / 3'-5' DNA helicase activity / DNA-directed RNA polymerase complex / DNA helicase activity / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / DNA-directed RNA polymerase / DNA helicase / protein dimerization activity / hydrolase activity / response to antibiotic / DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / DNA binding / zinc ion binding / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / RNA polymerase epsilon subunit / RNA polymerase epsilon subunit / DNA-directed RNA polymerase subunit delta / DNA-directed RNA polymerase subunit delta, N-terminal domain superfamily / ASXL, HARE-HTH domain / HB1, ASXL, restriction endonuclease HTH domain / HARE-type HTH domain profile. / AAA domain / UvrD-like helicase C-terminal domain ...: / RNA polymerase epsilon subunit / RNA polymerase epsilon subunit / DNA-directed RNA polymerase subunit delta / DNA-directed RNA polymerase subunit delta, N-terminal domain superfamily / ASXL, HARE-HTH domain / HB1, ASXL, restriction endonuclease HTH domain / HARE-type HTH domain profile. / AAA domain / UvrD-like helicase C-terminal domain / UvrD-like helicase C-terminal domain / UvrD/REP helicase N-terminal domain / UvrD-like DNA helicase ATP-binding domain profile. / DNA helicase, UvrD/REP type / UvrD-like helicase, ATP-binding domain / DNA-directed RNA polymerase, subunit beta-prime, bacterial type / DNA-directed RNA polymerase, beta subunit, external 1 domain / RNA polymerase beta subunit external 1 domain / RNA polymerase, alpha subunit, C-terminal / Bacterial RNA polymerase, alpha chain C terminal domain / DNA-directed RNA polymerase, alpha subunit / DNA-directed RNA polymerase beta subunit, bacterial-type / RNA polymerase Rpb1, domain 3 superfamily / RNA polymerase Rpb1, clamp domain superfamily / RNA polymerase Rpb2, domain 2 superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / DNA-directed RNA polymerase, subunit beta-prime / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / DNA-directed RNA polymerase, insert domain / DNA-directed RNA polymerase, RpoA/D/Rpb3-type / RNA polymerase Rpb3/RpoA insert domain / RNA polymerase Rpb3/Rpb11 dimerisation domain / RNA polymerases D / RNA polymerase, alpha subunit / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / RNA polymerase Rpb1, domain 2 / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / RNA polymerase, beta subunit, protrusion / RNA polymerase beta subunit / RNA polymerase, N-terminal / RNA polymerase Rpb1, funnel domain superfamily / RNA polymerase I subunit A N-terminus / DNA-directed RNA polymerase, insert domain superfamily / RNA polymerase, RBP11-like subunit / RNA polymerase Rpb2, domain 2 / RNA polymerase Rpb2, domain 2 / RNA polymerase, beta subunit, conserved site / RNA polymerase Rpb2, domain 7 / RNA polymerase Rpb2, domain 3 / RNA polymerase Rpb2, OB-fold / RNA polymerase Rpb2, domain 7 / RNA polymerase Rpb2, domain 3 / RNA polymerases beta chain signature. / DNA-directed RNA polymerase, subunit 2, hybrid-binding domain / DNA-directed RNA polymerase, subunit 2 / DNA-directed RNA polymerase, subunit 2, hybrid-binding domain superfamily / RNA polymerase Rpb2, domain 6 / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA-directed RNA polymerase subunit beta' / DNA-directed RNA polymerase subunit alpha / Probable DNA-directed RNA polymerase subunit delta / ATP-dependent DNA helicase rep / DNA-directed RNA polymerase subunit beta / DNA-directed RNA polymerase subunit epsilon / DNA-directed RNA polymerase subunit epsilon / DNA helicase IV / DNA-directed RNA polymerase subunit delta / DNA-directed RNA polymerase subunit alpha ...DNA-directed RNA polymerase subunit beta' / DNA-directed RNA polymerase subunit alpha / Probable DNA-directed RNA polymerase subunit delta / ATP-dependent DNA helicase rep / DNA-directed RNA polymerase subunit beta / DNA-directed RNA polymerase subunit epsilon / DNA-directed RNA polymerase subunit epsilon / DNA helicase IV / DNA-directed RNA polymerase subunit delta / DNA-directed RNA polymerase subunit alpha / DNA-directed RNA polymerase subunit beta / DNA-directed RNA polymerase subunit beta'
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Pei, H.-P. / Hilal, T. / Huang, Y.-H. / Said, N. / Loll, B. / Wahl, M.C.
資金援助 ドイツ, 米国, 6件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)INST 335/590-1 FUGG ドイツ
German Research Foundation (DFG)973/C08 ドイツ
German Research Foundation (DFG)433623608 ドイツ
German Research Foundation (DFG)2473 ドイツ
Wellcome Trust103139 米国
Wellcome Trust203149 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: The δ subunit and NTPase HelD institute a two-pronged mechanism for RNA polymerase recycling.
著者: Hao-Hong Pei / Tarek Hilal / Zhuo A Chen / Yong-Heng Huang / Yuan Gao / Nelly Said / Bernhard Loll / Juri Rappsilber / Georgiy A Belogurov / Irina Artsimovitch / Markus C Wahl /
要旨: Cellular RNA polymerases (RNAPs) can become trapped on DNA or RNA, threatening genome stability and limiting free enzyme pools, but how RNAP recycling into active states is achieved remains elusive. ...Cellular RNA polymerases (RNAPs) can become trapped on DNA or RNA, threatening genome stability and limiting free enzyme pools, but how RNAP recycling into active states is achieved remains elusive. In Bacillus subtilis, the RNAP δ subunit and NTPase HelD have been implicated in RNAP recycling. We structurally analyzed Bacillus subtilis RNAP-δ-HelD complexes. HelD has two long arms: a Gre cleavage factor-like coiled-coil inserts deep into the RNAP secondary channel, dismantling the active site and displacing RNA, while a unique helical protrusion inserts into the main channel, prying the β and β' subunits apart and, aided by δ, dislodging DNA. RNAP is recycled when, after releasing trapped nucleic acids, HelD dissociates from the enzyme in an ATP-dependent manner. HelD abundance during slow growth and a dimeric (RNAP-δ-HelD) structure that resembles hibernating eukaryotic RNAP I suggest that HelD might also modulate active enzyme pools in response to cellular cues.
履歴
登録2020年6月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年1月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-11104
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Probable DNA-directed RNA polymerase subunit delta,Probable DNA-directed RNA polymerase subunit delta,Probable DNA-directed RNA polymerase subunit delta
E: RNA polymerase subunit omega
U: DNA-directed RNA polymerase subunit alpha
V: DNA-directed RNA polymerase subunit alpha
X: DNA-directed RNA polymerase subunit beta
Y: DNA-directed RNA polymerase subunit beta'
H: DNA helicase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)451,2388
ポリマ－451,1737
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area36540 Å2
ΔGint-135 kcal/mol
Surface area163690 Å2
手法PISA

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 DEH

#1: タンパク質 Probable DNA-directed RNA polymerase subunit delta,Probable DNA-directed RNA polymerase subunit delta,Probable DNA-directed RNA polymerase subunit delta / RNAP delta factor


分子量: 14914.153 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: due to weak electron density, we tentatively traced the C-terminal portion of the protein, but could not assign the sequence,due to weak electron density, we tentatively traced the C-terminal ...詳細: due to weak electron density, we tentatively traced the C-terminal portion of the protein, but could not assign the sequence,due to weak electron density, we tentatively traced the C-terminal portion of the protein, but could not assign the sequence,due to weak electron density, we tentatively traced the C-terminal portion of the protein, but could not assign the sequence,due to weak electron density, we tentatively traced the C-terminal portion of the protein, but could not assign the sequence
由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: A0A0D1KIU7, UniProt: P12464*PLUS
#2: タンパク質 RNA polymerase subunit omega


分子量: 8228.357 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: A0A410WI33, UniProt: O31718*PLUS
#6: タンパク質 DNA helicase


分子量: 90052.516 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌)
参照: UniProt: A0A164TSE8, UniProt: O32215*PLUS, DNA helicase

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DNA-directed RNA polymerase subunit ... , 3種, 4分子 UVXY

#3: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit alpha / RNAP subunit alpha / RNA polymerase subunit alpha / Transcriptase subunit alpha


分子量: 34842.387 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌)
参照: UniProt: A0A063XB83, UniProt: P20429*PLUS, DNA-directed RNA polymerase
#4: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit beta / RNAP subunit beta / RNA polymerase subunit beta / Transcriptase subunit beta


分子量: 133847.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: DUE TO LIMITED QUALITY OF THE ELECTRON DENSITY, WE WERE ONLY ABLE TO TRACE SOME OF THE PROTEIN MAIN CHAIN AS POLY-ALA
由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌)
参照: UniProt: A0A2J0WBQ0, UniProt: P37870*PLUS, DNA-directed RNA polymerase
#5: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit beta' / RNAP subunit beta' / RNA polymerase subunit beta' / Transcriptase subunit beta'


分子量: 134444.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌)
参照: UniProt: A0A063XB23, UniProt: P37871*PLUS, DNA-directed RNA polymerase

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非ポリマー , 1種, 1分子

#7: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: RNA polymerase in complex with HelD / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#6 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.46 MDa
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis (枯草菌)
緩衝液pH: 7.6
試料濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 283 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 96000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
撮影平均露光時間: 36 sec. / 電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
phenix.real_space_refine1.17.1_3660精密化
PHENIX1.17.1_3660精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU2.15画像取得
10cryoSPARC2.12初期オイラー角割当
11cryoSPARC2.14最終オイラー角割当
12cryoSPARC2.14分類
13cryoSPARC2.14３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 81279 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 4.2 Å / 交差検証法: NONE
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.002629215
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.534739465
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04194442
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00365150
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d26.50443968

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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