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万見
- PDB-6x80: Structure of the Campylobacter jejuni G508A Flagellar Filament -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6x80
タイトルStructure of the Campylobacter jejuni G508A Flagellar Filament
要素Flagellin A
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Helical Symmetry / Bacterial Flagellar Filament
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum filament / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / structural molecule activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Flagellin hook, IN motif / Flagellin hook IN motif / Flagellin, C-terminal domain, subdomain 2 / Bacterial flagellin C-terminal helical region / Flagellin / Flagellin, N-terminal domain / Bacterial flagellin N-terminal helical region
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-P8E / Flagellin A
類似検索 - 構成要素
生物種Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Kreutzberger, M.A.B. / Wang, F. / Egelman, E.H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM122510 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM080186 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2020
タイトル: Atomic structure of the flagellar filament reveals how ε Proteobacteria escaped Toll-like receptor 5 surveillance.
著者: Mark A B Kreutzberger / Cheryl Ewing / Frederic Poly / Fengbin Wang / Edward H Egelman /
要旨: Vertebrates, from zebra fish to humans, have an innate immune recognition of many bacterial flagellins. This involves a conserved eight-amino acid epitope in flagellin recognized by the Toll-like ...Vertebrates, from zebra fish to humans, have an innate immune recognition of many bacterial flagellins. This involves a conserved eight-amino acid epitope in flagellin recognized by the Toll-like receptor 5 (TLR5). Several important human pathogens, such as and , have escaped TLR5 activation by mutations in this epitope. When such mutations were introduced into flagellin, motility was abolished. It was previously argued, using very low-resolution cryoelectron microscopy (cryo-EM), that accommodated these mutations by forming filaments with 7 protofilaments, rather than the 11 found in other bacteria. We have now determined the atomic structure of the G508A flagellar filament from a 3.5-Å-resolution cryo-EM reconstruction, and show that it has 11 protofilaments. The residues in the TLR5 epitope have reduced contacts with the adjacent subunit compared to other bacterial flagellar filament structures. The weakening of the subunit-subunit interface introduced by the mutations in the TLR5 epitope is compensated for by extensive interactions between the outer domains of the flagellin subunits. In other bacteria, these outer domains can be nearly absent or removed without affecting motility. Furthermore, we provide evidence for the stabilization of these outer domain interactions through glycosylation of key residues. These results explain the essential role of glycosylation in motility, and show how the outer domains have evolved to play a role not previously found in other bacteria.
履歴
登録2020年6月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp.type
改定 2.12021年10月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22022年4月27日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 2.32024年5月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-22088
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-22088
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flagellin A
B: Flagellin A
C: Flagellin A
D: Flagellin A
E: Flagellin A
F: Flagellin A
G: Flagellin A
H: Flagellin A
I: Flagellin A
J: Flagellin A
K: Flagellin A
L: Flagellin A
M: Flagellin A
N: Flagellin A
O: Flagellin A
P: Flagellin A
Q: Flagellin A
R: Flagellin A
S: Flagellin A
T: Flagellin A
U: Flagellin A
V: Flagellin A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,404,590396
ポリマ－1,310,99722
非ポリマー93,593374
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy, helical filament was observed by negative staining and Cryo-EM
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 ...
Flagellin A


分子量: 59590.762 Da / 分子数: 22 / 変異: G508A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
遺伝子: flaA
発現宿主: Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
参照: UniProt: P22251
#2: 糖...
ChemComp-P8E / 5,7-diamino-3,5,7,9-tetradeoxy-L-glycero-alpha-L-manno-non-2-ulopyranosonic acid / 2,4α-ジヒドロキシ-5α-アミノ-6α-[(1S,2S)-1-アミノ-2-ヒドロキシプロピル]テトラヒドロ-2H-(以下略)


タイプ: L-saccharide, alpha linking / 分子量: 250.249 Da / 分子数: 374 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H18N2O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Bacterial Flagellar Filament / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: #1 / 由来: MULTIPLE SOURCES
由来(天然)生物種: Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
由来(組換発現)生物種: Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 51 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.15.2_3472: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
13SPIDER３次元再構成
14RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 65.32 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.8 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: OTHER / 粒子像の数: 116959 / 詳細: MODEL:MAP FSC using a threshold of 0.5 / 対称性のタイプ: HELICAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.006200565
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.594271575
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d2.77114075
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04134380
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00234290

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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