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万見
- PDB-6vk9: Cryo-EM structure of PilA-N/C from Geobacter sulfurreducens -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vk9
タイトルCryo-EM structure of PilA-N/C from Geobacter sulfurreducens
要素
  • Geopilin domain 1 protein
  • Geopilin domain 2 protein
キーワードPROTEIN FIBRIL / Protein transport / Pili
機能・相同性
機能・相同性情報


pilus assembly / protein secretion by the type II secretion system / type II protein secretion system complex / membrane
類似検索 - 分子機能
Bacterial general secretion pathway protein G-type pilin / : / Prokaryotic N-terminal methylation site. / Prokaryotic N-terminal methylation motif / Prokaryotic N-terminal methylation site / Pilin-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Geopilin domain 2 protein / Geopilin domain 1 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Geobacter sulfurreducens (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Gu, Y. / Srikanth, V. / Malvankar, N.S. / Samatey, F.A.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)1749662 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1DP2AI138259-01 米国
Department of Defense (DOD, United States)W911NF-18-2-0100 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorNew Innovator Award 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2021
タイトル: Structure of Geobacter pili reveals secretory rather than nanowire behaviour.
著者: Yangqi Gu / Vishok Srikanth / Aldo I Salazar-Morales / Ruchi Jain / J Patrick O'Brien / Sophia M Yi / Rajesh Kumar Soni / Fadel A Samatey / Sibel Ebru Yalcin / Nikhil S Malvankar /
要旨: Extracellular electron transfer by Geobacter species through surface appendages known as microbial nanowires is important in a range of globally important environmental phenomena, as well as for ...Extracellular electron transfer by Geobacter species through surface appendages known as microbial nanowires is important in a range of globally important environmental phenomena, as well as for applications in bio-remediation, bioenergy, biofuels and bioelectronics. Since 2005, these nanowires have been thought to be type 4 pili composed solely of the PilA-N protein. However, previous structural analyses have demonstrated that, during extracellular electron transfer, cells do not produce pili but rather nanowires made up of the cytochromes OmcS and OmcZ. Here we show that Geobacter sulfurreducens binds PilA-N to PilA-C to assemble heterodimeric pili, which remain periplasmic under nanowire-producing conditions that require extracellular electron transfer. Cryo-electron microscopy revealed that C-terminal residues of PilA-N stabilize its copolymerization with PilA-C (to form PilA-N-C) through electrostatic and hydrophobic interactions that position PilA-C along the outer surface of the filament. PilA-N-C filaments lack π-stacking of aromatic side chains and show a conductivity that is 20,000-fold lower than that of OmcZ nanowires. In contrast with surface-displayed type 4 pili, PilA-N-C filaments show structure, function and localization akin to those of type 2 secretion pseudopili. The secretion of OmcS and OmcZ nanowires is lost when pilA-N is deleted and restored when PilA-N-C filaments are reconstituted. The substitution of pilA-N with the type 4 pili of other microorganisms also causes a loss of secretion of OmcZ nanowires. As all major phyla of prokaryotes use systems similar to type 4 pili, this nanowire translocation machinery may have a widespread effect in identifying the evolution and prevalence of diverse electron-transferring microorganisms and in determining nanowire assembly architecture for designing synthetic protein nanowires.
履歴
登録2020年1月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22021年9月29日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-21225
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-21225
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Geopilin domain 1 protein
O: Geopilin domain 1 protein
Q: Geopilin domain 1 protein
S: Geopilin domain 1 protein
U: Geopilin domain 1 protein
G: Geopilin domain 1 protein
I: Geopilin domain 1 protein
K: Geopilin domain 1 protein
M: Geopilin domain 1 protein
C: Geopilin domain 1 protein
E: Geopilin domain 1 protein
W: Geopilin domain 1 protein
Y: Geopilin domain 1 protein
0: Geopilin domain 1 protein
2: Geopilin domain 1 protein
4: Geopilin domain 1 protein
D: Geopilin domain 2 protein
B: Geopilin domain 2 protein
P: Geopilin domain 2 protein
R: Geopilin domain 2 protein
T: Geopilin domain 2 protein
V: Geopilin domain 2 protein
H: Geopilin domain 2 protein
J: Geopilin domain 2 protein
L: Geopilin domain 2 protein
N: Geopilin domain 2 protein
F: Geopilin domain 2 protein
X: Geopilin domain 2 protein
Z: Geopilin domain 2 protein
1: Geopilin domain 2 protein
3: Geopilin domain 2 protein
5: Geopilin domain 2 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)280,80432
ポリマ－280,80432
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
対称性らせん対称: (回転対称性: 1 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 16 / Rise per n subunits: 10.41 Å / Rotation per n subunits: 89.03 °)

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要素

#1: タンパク質
Geopilin domain 1 protein


分子量: 6576.502 Da / 分子数: 16 / 断片: UNP residues 30-90 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Geobacter sulfurreducens (バクテリア)
遺伝子: pilA-N, GSU1496 / 発現宿主: Geobacter sulfurreducens (バクテリア) / 参照: UniProt: Q74D23
#2: タンパク質
Geopilin domain 2 protein


分子量: 10973.763 Da / 分子数: 16 / 断片: UNP residues 21-124 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Geobacter sulfurreducens (バクテリア)
遺伝子: pilA-C, GSU1497 / 発現宿主: Geobacter sulfurreducens (バクテリア) / 参照: UniProt: Q74D22

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Polymerized hetero-dimers of PilA-N and PilA-C / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Geobacter sulfurreducens (バクテリア)
緩衝液pH: 7
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
10.0075 mMDisodium phosphateNa2HPO41
20.0025 mMMonosodium phosphateNaH2PO41
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 165000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 0.2 sec. / 電子線照射量: 2.308 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 7664
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン動画フレーム数/画像: 27 / 利用したフレーム数/画像: 2-10

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION3.05粒子像選択
2SerialEM画像取得
4Gctf1.08CTF補正
7UCSF Chimera1.13モデルフィッティング
9RELION3.05初期オイラー角割当
10RELION3.05最終オイラー角割当
12RELION3.05３次元再構成
13PHENIXdev_3689モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 89.01 ° / 軸方向距離/サブユニット: 10.41 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 83000 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 3 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient
精密化最高解像度: 3.8 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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