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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6vai | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of a dimer of undecameric human CALHM2 | |||||||||
要素 | Calcium homeostasis modulator protein 2 | |||||||||
キーワード | MEMBRANE PROTEIN / taste / assembly / calcium / gap junction | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 regulation of microglial cell activation / ATP export / calcium ion import / monoatomic cation channel activity / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of apoptotic process / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.68 Å | |||||||||
データ登録者 | Syrjanen, J.L. / Chou, T.H. / Furukawa, H. | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2020 タイトル: Structure and assembly of calcium homeostasis modulator proteins. 著者: Johanna L Syrjanen / Kevin Michalski / Tsung-Han Chou / Timothy Grant / Shanlin Rao / Noriko Simorowski / Stephen J Tucker / Nikolaus Grigorieff / Hiro Furukawa / 要旨: The biological membranes of many cell types contain large-pore channels through which a wide variety of ions and metabolites permeate. Examples include connexin, innexin and pannexin, which form gap ...The biological membranes of many cell types contain large-pore channels through which a wide variety of ions and metabolites permeate. Examples include connexin, innexin and pannexin, which form gap junctions and/or bona fide cell surface channels. The most recently identified large-pore channels are the calcium homeostasis modulators (CALHMs), through which ions and ATP permeate in a voltage-dependent manner to control neuronal excitability, taste signaling and pathologies of depression and Alzheimer's disease. Despite such critical biological roles, the structures and patterns of their oligomeric assembly remain unclear. Here, we reveal the structures of two CALHMs, chicken CALHM1 and human CALHM2, by single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM), which show novel assembly of the four transmembrane helices into channels of octamers and undecamers, respectively. Furthermore, molecular dynamics simulations suggest that lipids can favorably assemble into a bilayer within the larger CALHM2 pore, but not within CALHM1, demonstrating the potential correlation between pore size, lipid accommodation and channel activity. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6vai.cif.gz | 983.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6vai.ent.gz | 834.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6vai.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6vai_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6vai_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6vai_validation.xml.gz | 145.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6vai_validation.cif.gz | 191.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/va/6vai ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/va/6vai | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 21140MC 6vakC 6valC 6vamC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | EMPIAR-10487 (タイトル: Human CALHM2 gap junction in nanodisc, 1 mM CaCl2 and 1 mM ATP Data size: 216.5 Data #1: Unaligned movies (.tif) for human CALHM2 gap junction in nanodisc at 1 mM CaCl2 and 1 mM ATP [micrographs - multiframe]) EMPIAR-10488 (タイトル: Human CALHM2 in nanodisc, 1 mM EDTA / Data size: 604.3 Data #1: Unaligned movies (.tif) for human CALHM2 in nanodisc at 1 mM EDTA [micrographs - multiframe]) |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 39514.957 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALHM2, FAM26B 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: Q9HA72 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Dimer of calcium homeostasis modulator protein 2 (CALHM2) undecamers (22-mer; gap junction like) タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
由来(組換発現) | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: unspecified |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 85 % / 凍結前の試料温度: 288.15 K / 詳細: Blot for 4 sec before plunging |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 70 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||
対称性 | 点対称性: D11 (2回x11回 2面回転対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.68 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 52737 / 対称性のタイプ: POINT |