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- PDB-6sj6: Cryo-EM structure of 50S-RsfS complex from Staphylococcus aureus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6sj6
タイトルCryo-EM structure of 50S-RsfS complex from Staphylococcus aureus
要素
  • (50S ribosomal protein ...) x 23
  • 23S ribosomal RNA23SリボソームRNA
  • 5S ribosomal RNA5SリボソームRNA
  • Ribosomal silencing factor RsfS
キーワードRIBOSOME (リボソーム) / Stress / S.aureus / RsfS / Hibernation (冬眠)
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of ribosome biogenesis / ribosomal large subunit binding / cytosolic ribosome assembly / large ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / 5S rRNA binding / transferase activity / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding ...negative regulation of ribosome biogenesis / ribosomal large subunit binding / cytosolic ribosome assembly / large ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / 5S rRNA binding / transferase activity / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / リボソーム / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / 翻訳 (生物学) / mRNA binding / RNA binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #3980 / Ribosomal protein L17 / 50s Ribosomal Protein L17; Chain: A, / Ribosomal silencing factor during starvation / Protein Iojap/ribosomal silencing factor RsfS / Ribosomal protein L30/L7 / Nucleotidyltransferase; domain 5 - #100 / Ribosomal protein L16/L10 / Ribosomal protein L22/L17 / Ribosomal Protein L14 ...Helix Hairpins - #3980 / Ribosomal protein L17 / 50s Ribosomal Protein L17; Chain: A, / Ribosomal silencing factor during starvation / Protein Iojap/ribosomal silencing factor RsfS / Ribosomal protein L30/L7 / Nucleotidyltransferase; domain 5 - #100 / Ribosomal protein L16/L10 / Ribosomal protein L22/L17 / Ribosomal Protein L14 / Ribosomal protein L14/L23 / Ribosomal Protein L22; Chain A / Ribosomal Protein L30; Chain: A, / Aldehyde Oxidoreductase; domain 3 / Ribosomal protein L25, long-form / Ribosomal protein L25, beta domain / Ribosomal protein L25, C-terminal / Ribosomal protein TL5, C-terminal domain / Beta Polymerase, domain 2 / RRM (RNA recognition motif) domain / Beta Polymerase; domain 2 / Nucleotidyltransferase superfamily / Ribosomal protein L16 signature 1. / : / Ribosomal protein L16, conserved site / Ribosomal protein L16 signature 2. / Ribosomal protein L17 signature. / Ribosomal L25p family / Ribosomal protein L25 / Ribosomal protein L28/L24 superfamily / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L32p, bacterial type / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / Ribosomal protein L28 / Ribosomal protein L35, conserved site / Ribosomal protein L35 signature. / Ribosomal protein L35, non-mitochondrial / Ribosomal protein L18, bacterial-type / Ribosomal protein L19, conserved site / Ribosomal protein L19 signature. / Ribosomal protein L20 signature. / Ribosomal protein L27, conserved site / Ribosomal protein L27 signature. / Ribosomal protein L14P, bacterial-type / Ribosomal protein L34, conserved site / Ribosomal protein L34 signature. / Ribosomal protein L22, bacterial/chloroplast-type / Ribosomal protein L35 / Ribosomal protein L35 superfamily / Ribosomal protein L2, bacterial/organellar-type / Ribosomal protein L35 / Ribosomal L28 family / Ribosomal protein L28/L24 / Ribosomal protein L30, bacterial-type / : / Ribosomal protein L16 / Ribosomal protein L18 / Ribosomal L18 of archaea, bacteria, mitoch. and chloroplast / L28p-like / Ribosomal protein L20 / Ribosomal protein L20 / Ribosomal protein L20, C-terminal / Ribosomal protein L21 / Ribosomal protein L27 / Ribosomal L27 protein / Ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L19 superfamily / Ribosomal protein L19 / Ribosomal proteins 50S L24/mitochondrial 39S L24 / Ribosomal protein L17 / Ribosomal protein L17 superfamily / Ribosomal protein L17 / Ribosomal protein L21-like / L21-like superfamily / Ribosomal prokaryotic L21 protein / Ribosomal L32p protein family / Ribosomal protein L24 / Ribosomal protein L32p / Ribosomal protein L34 / Ribosomal protein L34 / Ribosomal protein L13, bacterial-type / Ribosomal protein L3, bacterial/organelle-type / Ribosomal protein L15, bacterial-type / 50S ribosomal protein uL4 / : / Ribosomal protein L15, conserved site / Ribosomal protein L2, conserved site / Ribosomal protein L2 signature. / Ribosomal protein L10e/L16 / Ribosomal protein L10e/L16 superfamily / Ribosomal protein L16p/L10e / Ribosomal protein L2, domain 3 / Ribosomal protein L15 signature. / Ribosomal protein L14P, conserved site / Ribosomal protein L22/L17, conserved site / Ribosomal protein L29/L35 / Ribosomal protein L29/L35 superfamily / Ribosomal L29 protein / Ribosomal protein L13, conserved site / Ribosomal protein L13 signature.
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / : / リボ核酸 / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein uL30 / Large ribosomal subunit protein uL2 ...: / : / : / リボ核酸 / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein uL30 / Large ribosomal subunit protein uL2 / Large ribosomal subunit protein bL34 / Large ribosomal subunit protein uL3 / Large ribosomal subunit protein uL4 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein uL22 / Large ribosomal subunit protein uL16 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Large ribosomal subunit protein uL24 / Large ribosomal subunit protein uL18 / Large ribosomal subunit protein bL17 / Large ribosomal subunit protein uL13 / Large ribosomal subunit protein bL35 / Large ribosomal subunit protein bL20 / Large ribosomal subunit protein bL21 / Large ribosomal subunit protein bL27 / Large ribosomal subunit protein bL19 / Large ribosomal subunit protein bL28 / Large ribosomal subunit protein bL32 / Large ribosomal subunit protein bL25 / Ribosomal silencing factor RsfS
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.23 Å
データ登録者Khusainov, I. / Pellegrino, S. / Yusupova, G. / Yusupov, M. / Fatkhullin, B.
資金援助 フランス, 3件
組織認可番号国
French National Research AgencyANR-15-CE11-0021-01 フランス
French National Research AgencyANR-16-CE11-0007-01 フランス
French National Research AgencyLabex: ANR-10-LABX- 0036_NETRNA フランス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Mechanism of ribosome shutdown by RsfS in Staphylococcus aureus revealed by integrative structural biology approach.
著者: Iskander Khusainov / Bulat Fatkhullin / Simone Pellegrino / Aydar Bikmullin / Wen-Ti Liu / Azat Gabdulkhakov / Amr Al Shebel / Alexander Golubev / Denis Zeyer / Natalie Trachtmann / Georg A ...著者: Iskander Khusainov / Bulat Fatkhullin / Simone Pellegrino / Aydar Bikmullin / Wen-Ti Liu / Azat Gabdulkhakov / Amr Al Shebel / Alexander Golubev / Denis Zeyer / Natalie Trachtmann / Georg A Sprenger / Shamil Validov / Konstantin Usachev / Gulnara Yusupova / Marat Yusupov /
要旨: For the sake of energy preservation, bacteria, upon transition to stationary phase, tone down their protein synthesis. This process is favored by the reversible binding of small stress-induced ...For the sake of energy preservation, bacteria, upon transition to stationary phase, tone down their protein synthesis. This process is favored by the reversible binding of small stress-induced proteins to the ribosome to prevent unnecessary translation. One example is the conserved bacterial ribosome silencing factor (RsfS) that binds to uL14 protein onto the large ribosomal subunit and prevents its association with the small subunit. Here we describe the binding mode of Staphylococcus aureus RsfS to the large ribosomal subunit and present a 3.2 Å resolution cryo-EM reconstruction of the 50S-RsfS complex together with the crystal structure of uL14-RsfS complex solved at 2.3 Å resolution. The understanding of the detailed landscape of RsfS-uL14 interactions within the ribosome shed light on the mechanism of ribosome shutdown in the human pathogen S. aureus and might deliver a novel target for pharmacological drug development and treatment of bacterial infections.
履歴
登録2019年8月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22020年7月8日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-10212
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 23S ribosomal RNA
B: 5S ribosomal RNA
D: 50S ribosomal protein L2
E: 50S ribosomal protein L3
F: 50S ribosomal protein L4
M: 50S ribosomal protein L13
N: 50S ribosomal protein L14
O: 50S ribosomal protein L15
P: 50S ribosomal protein L16
Q: 50S ribosomal protein L17
R: 50S ribosomal protein L18
S: 50S ribosomal protein L19
T: 50S ribosomal protein L20
U: 50S ribosomal protein L21
V: 50S ribosomal protein L22
W: 50S ribosomal protein L23
X: 50S ribosomal protein L24
Y: 50S ribosomal protein L25
Z: 50S ribosomal protein L27
0: 50S ribosomal protein L28
1: 50S ribosomal protein L29
2: 50S ribosomal protein L30
4: 50S ribosomal protein L32
6: 50S ribosomal protein L34
7: 50S ribosomal protein L35
9: Ribosomal silencing factor RsfS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,312,59485
ポリマ－1,311,11626
非ポリマー1,47859
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area131840 Å2
ΔGint-1589 kcal/mol
Surface area464230 Å2
手法PISA

-
要素

-
RNA鎖 , 2種, 2分子 AB

#1: RNA鎖 23S ribosomal RNA / 23SリボソームRNA


分子量: 946696.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Staphylococcus aureus (strain NCTC 8325) (黄色ブドウ球菌)
参照: GenBank: 1613890206
#2: RNA鎖 5S ribosomal RNA / 5SリボソームRNA


分子量: 36974.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Staphylococcus aureus (strain NCTC 8325) (黄色ブドウ球菌)
参照: GenBank: 1569642733

+
50S ribosomal protein ... , 23種, 23分子 DEFMNOPQRSTUVWXYZ012467

#3: タンパク質 50S ribosomal protein L2 /


分子量: 30217.164 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Staphylococcus aureus (strain NCTC 8325) (黄色ブドウ球菌)
参照: UniProt: P60430
#4: タンパク質 50S ribosomal protein L3 /


分子量: 23760.256 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Staphylococcus aureus (strain NCTC 8325) (黄色ブドウ球菌)
参照: UniProt: Q2FW06
#5: タンパク質 50S ribosomal protein L4 /


分子量: 22495.697 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Staphylococcus aureus (strain NCTC 8325) (黄色ブドウ球菌)
参照: UniProt: Q2FW07
#6: タンパク質 50S ribosomal protein L13 /


分子量: 16359.427 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Staphylococcus aureus (strain NCTC 8325) (黄色ブドウ球菌)
参照: UniProt: Q2FW38
#7: タンパク質 50S ribosomal protein L14 /


分子量: 13157.342 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Staphylococcus aureus (strain NCTC 8325) (黄色ブドウ球菌)
参照: UniProt: Q2FW16
#8: タンパク質 50S ribosomal protein L15 /


分子量: 15628.890 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Staphylococcus aureus (strain NCTC 8325) (黄色ブドウ球菌)
参照: UniProt: P0A0F8
#9: タンパク質 50S ribosomal protein L16 /


分子量: 16274.049 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Staphylococcus aureus (strain NCTC 8325) (黄色ブドウ球菌)
参照: UniProt: Q2FW13
#10: タンパク質 50S ribosomal protein L17 /


分子量: 13771.773 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Staphylococcus aureus (strain NCTC 8325) (黄色ブドウ球菌)
参照: UniProt: Q2FW33
#11: タンパク質 50S ribosomal protein L18 /


分子量: 13124.093 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Staphylococcus aureus (strain NCTC 8325) (黄色ブドウ球菌)
参照: UniProt: Q2FW22
#12: タンパク質 50S ribosomal protein L19 /


分子量: 13392.771 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Staphylococcus aureus (strain NCTC 8325) (黄色ブドウ球菌)
参照: UniProt: Q2FZ42
#13: タンパク質 50S ribosomal protein L20 /


分子量: 13720.295 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Staphylococcus aureus (strain NCTC 8325) (黄色ブドウ球菌)
参照: UniProt: Q2FXQ1
#14: タンパク質 50S ribosomal protein L21 /


分子量: 11354.081 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Staphylococcus aureus (strain NCTC 8325) (黄色ブドウ球菌)
参照: UniProt: Q2FXS8
#15: タンパク質 50S ribosomal protein L22 /


分子量: 12857.922 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Staphylococcus aureus (strain NCTC 8325) (黄色ブドウ球菌)
参照: UniProt: Q2FW11
#16: タンパク質 50S ribosomal protein L23 /


分子量: 10625.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Staphylococcus aureus (strain NCTC 8325) (黄色ブドウ球菌)
参照: UniProt: Q2FW08
#17: タンパク質 50S ribosomal protein L24 /


分子量: 11561.504 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Staphylococcus aureus (strain NCTC 8325) (黄色ブドウ球菌)
参照: UniProt: Q2FW17
#18: タンパク質 50S ribosomal protein L25 / / General stress protein CTC


分子量: 23810.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Staphylococcus aureus (strain NCTC 8325) (黄色ブドウ球菌)
参照: UniProt: Q2G0S0
#19: タンパク質 50S ribosomal protein L27 /


分子量: 10334.798 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Staphylococcus aureus (strain NCTC 8325) (黄色ブドウ球菌)
参照: UniProt: Q2FXT0
#20: タンパク質 50S ribosomal protein L28 /


分子量: 6995.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Staphylococcus aureus (strain NCTC 8325) (黄色ブドウ球菌)
参照: UniProt: Q2FZ60
#21: タンパク質 50S ribosomal protein L29 /


分子量: 8105.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Staphylococcus aureus (strain NCTC 8325) (黄色ブドウ球菌)
参照: UniProt: Q2FW14
#22: タンパク質 50S ribosomal protein L30 /


分子量: 6565.683 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Staphylococcus aureus (strain NCTC 8325) (黄色ブドウ球菌)
参照: UniProt: P0A0G2
#23: タンパク質 50S ribosomal protein L32 /


分子量: 6657.803 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Staphylococcus aureus (strain NCTC 8325) (黄色ブドウ球菌)
参照: UniProt: Q2FZF1
#24: タンパク質・ペプチド 50S ribosomal protein L34 /


分子量: 5454.642 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Staphylococcus aureus (strain NCTC 8325) (黄色ブドウ球菌)
参照: UniProt: Q2FUQ0
#25: タンパク質 50S ribosomal protein L35 /


分子量: 7722.368 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Staphylococcus aureus (strain NCTC 8325) (黄色ブドウ球菌)
参照: UniProt: Q2FXQ0

-
タンパク質 , 1種, 1分子 9

#26: タンパク質 Ribosomal silencing factor RsfS


分子量: 13497.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (strain NCTC 8325) (黄色ブドウ球菌)
株: NCTC 8325 / 遺伝子: rsfS, SAOUHSC_01695 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q2G298

-
非ポリマー , 2種, 59分子

#27: 化合物...
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#28: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: K

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
150S ribosomal subunit complex with stress induced ribosome silencing factor RsfS from Staphylococcus aureusリボソームRIBOSOME#1-#260MULTIPLE SOURCES
250S ribosomal subunitProkaryotic large ribosomal subunitORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#1-#251NATURAL
3Ribosomal silencing factor RsfSCOMPLEX#261RECOMBINANT
分子量値: 1.35 MDa / 実験値: YES
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Staphylococcus aureus subsp. aureus NCTC 8325 (黄色ブドウ球菌)93061
33Staphylococcus aureus subsp. aureus NCTC 8325 (黄色ブドウ球菌)93061
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
110 mMHepesC8H18N2O4S1
250 mMpotassium chlorideKCl1
310 mMammonium chlorideNH4Cl1
410 mMmagnesium acetateMg(CH3OO)21
試料濃度: 0.7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 96000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 43 sec. / 電子線照射量: 24.6 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 1856

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.15.2_3472: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
2EPU画像取得
4GctfCTF補正
7MDFFモデルフィッティングflexible fitting
9RELION2.1初期オイラー角割当
10RELION2.1最終オイラー角割当
11RELION2.1分類
12RELION2.1３次元再構成
19PHENIXモデル精密化first refinement
20Cootモデル精密化manual correction
21PHENIXモデル精密化final minimization
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 172729
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.23 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 83885 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 5LI0

5li0


Accession code: 5LI0 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.008134817
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.996241354
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d26.74753446
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.05416590
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00510769

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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