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- PDB-6row: Haemonchus galactose containing glycoprotein complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6row
タイトルHaemonchus galactose containing glycoprotein complex
要素
  • Cysteine Protease
  • Parasite pepsinogen
  • Putative zinc metallopeptidase
キーワードHYDROLASE / Multi-protease complex
機能・相同性
機能・相同性情報


metalloendopeptidase activity / protein processing / lysosome / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase M13 / Peptidase M13, N-terminal domain / Peptidase M13, C-terminal domain / Peptidase M13, domain 2 / Peptidase family M13 / Peptidase family M13 / Neprilysin-like (M13) protease domain profile. / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Pepsin-like domain ...Peptidase M13 / Peptidase M13, N-terminal domain / Peptidase M13, C-terminal domain / Peptidase M13, domain 2 / Peptidase family M13 / Peptidase family M13 / Neprilysin-like (M13) protease domain profile. / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Pepsin-like domain / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative zinc metallopeptidase / Parasite pepsinogen
類似検索 - 構成要素
生物種Haemonchus contortus (ねんてんいちゅう)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Scarff, C.A. / Thompson, R.F. / Newlands, G.F.J. / Jamson, H. / Kennaway, C. / da Silva, V.J. / Rabelo, E.M. / Song, C.F. / Trinick, J. / Smith, W.D. / Muench, S.P.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Wellcome Trust204825/Z/16/Z 英国
Wellcome Trust096685/Z/11/Z 英国
Wellcome Trust108466/Z/15/Z 英国
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2020
タイトル: Structure of the protective nematode protease complex H-gal-GP and its conservation across roundworm parasites.
著者: Charlotte A Scarff / Rebecca F Thompson / George F J Newlands / Alexander H Jamson / Christopher Kennaway / Vivian J da Silva / Elida M Rabelo / Chun-Feng Song / John Trinick / W David Smith ...著者: Charlotte A Scarff / Rebecca F Thompson / George F J Newlands / Alexander H Jamson / Christopher Kennaway / Vivian J da Silva / Elida M Rabelo / Chun-Feng Song / John Trinick / W David Smith / Stephen P Muench /
要旨: Roundworm parasite infections are a major cause of human and livestock disease worldwide and a threat to global food security. Disease control currently relies on anthelmintic drugs to which ...Roundworm parasite infections are a major cause of human and livestock disease worldwide and a threat to global food security. Disease control currently relies on anthelmintic drugs to which roundworms are becoming increasingly resistant. An alternative approach is control by vaccination and 'hidden antigens', components of the worm gut not encountered by the infected host, have been exploited to produce Barbervax, the first commercial vaccine for a gut dwelling nematode of any host. Here we present the structure of H-gal-GP, a hidden antigen from Haemonchus contortus, the Barber's Pole worm, and a major component of Barbervax. We demonstrate its novel architecture, subunit composition and topology, flexibility and heterogeneity using cryo-electron microscopy, mass spectrometry, and modelling. Importantly, we demonstrate that complexes with the same architecture are present in other Strongylid roundworm parasites including human hookworm. This suggests a common ancestry and the potential for development of a unified hidden antigen vaccine.
履歴
登録2019年5月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4975
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative zinc metallopeptidase
B: Putative zinc metallopeptidase
C: Putative zinc metallopeptidase
D: Putative zinc metallopeptidase
E: Parasite pepsinogen
F: Parasite pepsinogen
G: Cysteine Protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)456,2167
ポリマ－456,2167
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area5840 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area161110 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
Putative zinc metallopeptidase


分子量: 86819.812 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Haemonchus contortus (ねんてんいちゅう)
参照: UniProt: O76751
#2: タンパク質 Parasite pepsinogen


分子量: 40310.469 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Haemonchus contortus (ねんてんいちゅう)
参照: UniProt: Q25037
#3: タンパク質 Cysteine Protease


分子量: 28315.490 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Haemonchus contortus (ねんてんいちゅう)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Haemonchus galactose containing glycoprotein complex
タイプ: COMPLEX / 詳細: Multi-protease complex / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 0.5 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Haemonchus contortus (ねんてんいちゅう)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 62.5 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: RELION / バージョン: 3 / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 110863 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT
詳細: Models were generated using Phyre2, rigid body fitted in Chimera and then flexibly fitted into the map using MDFF in VMD.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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