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万見
- PDB-6rer: Cryo-EM structure of Polytomella F-ATP synthase, Rotary substate ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rer
タイトルCryo-EM structure of Polytomella F-ATP synthase, Rotary substate 3B, focussed refinement of F1 head and rotor
要素
  • (ATP synthase subunit ...) x 2
  • (Mitochondrial ATP synthase subunit ...) x 3
  • ATP synthase gamma chain, mitochondrial
  • epsilon: Polytomella F-ATP synthase epsilon subunit
キーワードPROTON TRANSPORT / mitochondrial ATP synthase dimer flexible coupling cryoEM
機能・相同性
機能・相同性情報


proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting two-sector ATPase complex, proton-transporting domain / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / hydrolase activity / mitochondrial inner membrane ...proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting two-sector ATPase complex, proton-transporting domain / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / hydrolase activity / mitochondrial inner membrane / lipid binding / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / F1F0 ATP synthase subunit C / F1FO ATP Synthase / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, gamma subunit, helix hairpin domain / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial ...ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / F1F0 ATP synthase subunit C / F1FO ATP Synthase / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, gamma subunit, helix hairpin domain / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Helix Hairpins / Thrombin, subunit H / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / epsilon: Polytomella F-ATP synthase epsilon subunit / ATP synthase subunit alpha / ATP synthase subunit beta / Mitochondrial ATP synthase subunit c / Mitochondrial ATP synthase subunit delta / Mitochondrial ATP synthase subunit OSCP / F-ATPase gamma subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Murphy, B.J. / Klusch, N. / Yildiz, O. / Kuhlbrandt, W.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
European Molecular Biology OrganizationALTF 702 2016 ドイツ
引用ジャーナル: Science / 年: 2019
タイトル: Rotary substates of mitochondrial ATP synthase reveal the basis of flexible F-F coupling.
著者: Bonnie J Murphy / Niklas Klusch / Julian Langer / Deryck J Mills / Özkan Yildiz / Werner Kühlbrandt /
要旨: FF-adenosine triphosphate (ATP) synthases make the energy of the proton-motive force available for energy-consuming processes in the cell. We determined the single-particle cryo-electron microscopy ...FF-adenosine triphosphate (ATP) synthases make the energy of the proton-motive force available for energy-consuming processes in the cell. We determined the single-particle cryo-electron microscopy structure of active dimeric ATP synthase from mitochondria of sp. at a resolution of 2.7 to 2.8 angstroms. Separation of 13 well-defined rotary substates by three-dimensional classification provides a detailed picture of the molecular motions that accompany -ring rotation and result in ATP synthesis. Crucially, the F head rotates along with the central stalk and -ring rotor for the first ~30° of each 120° primary rotary step to facilitate flexible coupling of the stoichiometrically mismatched F and F subcomplexes. Flexibility is mediated primarily by the interdomain hinge of the conserved OSCP subunit. A conserved metal ion in the proton access channel may synchronize -ring protonation with rotation.
履歴
登録2019年4月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Data processing / Other
カテゴリ: atom_sites / em_ctf_correction ...atom_sites / em_ctf_correction / em_image_processing / em_imaging / em_imaging_optics / em_particle_selection / em_single_particle_entity
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _em_ctf_correction.details / _em_image_processing.details / _em_imaging.details / _em_imaging_optics.chr_aberration_corrector / _em_imaging_optics.phase_plate / _em_imaging_optics.sph_aberration_corrector / _em_particle_selection.details
改定 1.22020年9月30日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: citation / struct_conn
Item: _citation.title / _struct_conn.pdbx_dist_value ..._citation.title / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-4854
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4854
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitochondrial ATP synthase subunit c
B: Mitochondrial ATP synthase subunit c
C: Mitochondrial ATP synthase subunit c
D: Mitochondrial ATP synthase subunit c
E: Mitochondrial ATP synthase subunit c
F: Mitochondrial ATP synthase subunit c
G: Mitochondrial ATP synthase subunit c
H: Mitochondrial ATP synthase subunit c
I: Mitochondrial ATP synthase subunit c
J: Mitochondrial ATP synthase subunit c
P: Mitochondrial ATP synthase subunit OSCP
Q: epsilon: Polytomella F-ATP synthase epsilon subunit
R: Mitochondrial ATP synthase subunit delta
S: ATP synthase gamma chain, mitochondrial
T: ATP synthase subunit alpha
U: ATP synthase subunit alpha
V: ATP synthase subunit alpha
X: ATP synthase subunit beta
Y: ATP synthase subunit beta
Z: ATP synthase subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)586,51030
ポリマ－584,01220
非ポリマー2,49710
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area95170 Å2
ΔGint-699 kcal/mol
Surface area149430 Å2
手法PISA

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要素

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Mitochondrial ATP synthase subunit ... , 3種, 12分子 ABCDEFGHIJPR

#1: タンパク質
Mitochondrial ATP synthase subunit c


分子量: 12664.013 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物) / 参照: UniProt: D7P7X5
#2: タンパク質 Mitochondrial ATP synthase subunit OSCP


分子量: 25530.793 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物) / 参照: UniProt: D8V7I1
#4: タンパク質 Mitochondrial ATP synthase subunit delta


分子量: 20880.533 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物) / 参照: UniProt: D7P7X6

-
タンパク質 , 2種, 2分子 QS

#3: タンパク質 epsilon: Polytomella F-ATP synthase epsilon subunit


分子量: 8205.479 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物) / 参照: UniProt: A0A5H1ZR74*PLUS
#5: タンパク質 ATP synthase gamma chain, mitochondrial


分子量: 34639.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物) / 参照: UniProt: Q4LDE7

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ATP synthase subunit ... , 2種, 6分子 TUVXYZ

#6: タンパク質 ATP synthase subunit alpha


分子量: 60766.152 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物) / 参照: UniProt: A0ZW40
#7: タンパク質 ATP synthase subunit beta


分子量: 61939.070 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物) / 参照: UniProt: A0ZW41, H+-transporting two-sector ATPase

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非ポリマー , 3種, 10分子

#8: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#9: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#10: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Mitochondrial F-ATP synthase dimer from Polytomella sp. Pringsheim 198.80
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#7 / 由来: NATURAL
分子量値: 1.6 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Polytomella sp. Pringsheim 198.80 (植物)
緩衝液pH: 7.8
試料濃度: 3.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 75000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: -5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: -400 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 35 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
画像スキャン横: 3840 / 縦: 3712

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Gautomatch粒子像選択
2EPU画像取得
4CTFFIND4.1.10CTF補正
7Coot0.8.9.1モデルフィッティング
9PHENIX1.14モデル精密化
12RELION3分類
13RELION3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 735197
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 88303 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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