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- PDB-6qm8: Leishmania tarentolae proteasome 20S subunit apo structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qm8
タイトルLeishmania tarentolae proteasome 20S subunit apo structure
要素
  • Proteasome alpha1 chain
  • Proteasome alpha2 chain
  • Proteasome alpha3 chain
  • Proteasome alpha4 chain
  • Proteasome alpha5 chain
  • Proteasome alpha6 chain
  • Proteasome alpha7 chain
  • Proteasome beta1 chain
  • Proteasome beta2 chain
  • Proteasome beta3 chain
  • Proteasome beta4 chain
  • Proteasome beta5 chain
  • Proteasome beta6 chain
  • Proteasome beta7 chain
キーワードHYDROLASE / Proteasome 20S subunit
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome core complex / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasome core complex, alpha-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / proteasomal protein catabolic process / proteolysis involved in protein catabolic process / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / hydrolase activity ...proteasome core complex / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasome core complex, alpha-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / proteasomal protein catabolic process / proteolysis involved in protein catabolic process / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / hydrolase activity / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Proteasome subunit alpha 3 / Proteasome subunit beta Pre3 / Proteasome subunit alpha2 / Proteasome subunit alpha4 / Proteasome subunit beta 1 / Proteasome subunit alpha 1 / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Proteasome subunit beta 4 / Proteasome subunit beta 2 ...Proteasome subunit alpha 3 / Proteasome subunit beta Pre3 / Proteasome subunit alpha2 / Proteasome subunit alpha4 / Proteasome subunit beta 1 / Proteasome subunit alpha 1 / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Proteasome subunit beta 4 / Proteasome subunit beta 2 / Proteasome beta 3 subunit / Proteasome subunit alpha6 / Proteasome subunit alpha5 / Proteasome beta-type subunits signature. / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasome subunit beta / Proteasome subunit beta / Proteasome subunit alpha type / Proteasome subunit beta / Proteasome subunit alpha type / Proteasome subunit alpha type / Putative proteasome alpha 7 subunit / Proteasome subunit beta / Proteasome subunit beta / Proteasome subunit beta ...Proteasome subunit beta / Proteasome subunit beta / Proteasome subunit alpha type / Proteasome subunit beta / Proteasome subunit alpha type / Proteasome subunit alpha type / Putative proteasome alpha 7 subunit / Proteasome subunit beta / Proteasome subunit beta / Proteasome subunit beta / Proteasome subunit alpha type / Proteasome subunit beta / Proteasome subunit alpha type / Proteasome subunit alpha type
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania tarentolae (真核生物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Rowland, P. / Goswami, P.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / : 2019
タイトル: Preclinical candidate for the treatment of visceral leishmaniasis that acts through proteasome inhibition.
著者: Susan Wyllie / Stephen Brand / Michael Thomas / Manu De Rycker / Chun-Wa Chung / Imanol Pena / Ryan P Bingham / Juan A Bueren-Calabuig / Juan Cantizani / David Cebrian / Peter D Craggs / Liam ...著者: Susan Wyllie / Stephen Brand / Michael Thomas / Manu De Rycker / Chun-Wa Chung / Imanol Pena / Ryan P Bingham / Juan A Bueren-Calabuig / Juan Cantizani / David Cebrian / Peter D Craggs / Liam Ferguson / Panchali Goswami / Judith Hobrath / Jonathan Howe / Laura Jeacock / Eun-Jung Ko / Justyna Korczynska / Lorna MacLean / Sujatha Manthri / Maria S Martinez / Lydia Mata-Cantero / Sonia Moniz / Andrea Nühs / Maria Osuna-Cabello / Erika Pinto / Jennifer Riley / Sharon Robinson / Paul Rowland / Frederick R C Simeons / Yoko Shishikura / Daniel Spinks / Laste Stojanovski / John Thomas / Stephen Thompson / Elisabet Viayna Gaza / Richard J Wall / Fabio Zuccotto / David Horn / Michael A J Ferguson / Alan H Fairlamb / Jose M Fiandor / Julio Martin / David W Gray / Timothy J Miles / Ian H Gilbert / Kevin D Read / Maria Marco / Paul G Wyatt /
要旨: Visceral leishmaniasis (VL), caused by the protozoan parasites and , is one of the major parasitic diseases worldwide. There is an urgent need for new drugs to treat VL, because current therapies ...Visceral leishmaniasis (VL), caused by the protozoan parasites and , is one of the major parasitic diseases worldwide. There is an urgent need for new drugs to treat VL, because current therapies are unfit for purpose in a resource-poor setting. Here, we describe the development of a preclinical drug candidate, GSK3494245/DDD01305143/compound 8, with potential to treat this neglected tropical disease. The compound series was discovered by repurposing hits from a screen against the related parasite Subsequent optimization of the chemical series resulted in the development of a potent cidal compound with activity against a range of clinically relevant and isolates. Compound 8 demonstrates promising pharmacokinetic properties and impressive in vivo efficacy in our mouse model of infection comparable with those of the current oral antileishmanial miltefosine. Detailed mode of action studies confirm that this compound acts principally by inhibition of the chymotrypsin-like activity catalyzed by the β5 subunit of the proteasome. High-resolution cryo-EM structures of apo and compound 8-bound 20S proteasome reveal a previously undiscovered inhibitor site that lies between the β4 and β5 proteasome subunits. This induced pocket exploits β4 residues that are divergent between humans and kinetoplastid parasites and is consistent with all of our experimental and mutagenesis data. As a result of these comprehensive studies and due to a favorable developability and safety profile, compound 8 is being advanced toward human clinical trials.
履歴
登録2019年2月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月22日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / em_admin / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.22019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4591
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Proteasome alpha1 chain
B: Proteasome alpha2 chain
C: Proteasome alpha3 chain
D: Proteasome alpha4 chain
E: Proteasome alpha5 chain
F: Proteasome alpha6 chain
G: Proteasome alpha7 chain
H: Proteasome beta1 chain
I: Proteasome beta2 chain
J: Proteasome beta3 chain
K: Proteasome beta4 chain
L: Proteasome beta5 chain
M: Proteasome beta6 chain
N: Proteasome beta7 chain
O: Proteasome alpha1 chain
P: Proteasome alpha2 chain
Q: Proteasome alpha3 chain
R: Proteasome alpha4 chain
S: Proteasome alpha5 chain
T: Proteasome alpha6 chain
U: Proteasome alpha7 chain
V: Proteasome beta1 chain
W: Proteasome beta2 chain
X: Proteasome beta3 chain
Y: Proteasome beta4 chain
Z: Proteasome beta5 chain
a: Proteasome beta6 chain
b: Proteasome beta7 chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)847,84528
ポリマ-847,84528
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21O
12B
22P
13C
23Q
14D
24R
15E
25S
16F
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17G
27U
18H
28V
19I
29W
110J
210X
111K
211Y
112L
212Z
113M
213a
114N
214b

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1111A6 - 249
2111O6 - 249
1121B3 - 231
2121P3 - 231
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2131Q2 - 277
1141D2 - 240
2141R2 - 240
1151E107 - 342
2151S107 - 342
1161F168 - 405
2161T168 - 405
1171G6 - 233
2171U6 - 233
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2181V55 - 283
1191I30 - 248
2191W30 - 248
11101J2 - 205
21101X2 - 205
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NCSアンサンブル:
ID
1
2
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4
5
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14

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.663683, -0.010176, 0.747945), (-0.010235, -0.99969, -0.022683), (0.747944, -0.022709, 0.663373)71.16164, 203.07031, -29.12627
3given(1), (1), (1)
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9given(1), (1), (1)
10given(-0.664031, -0.009767, 0.747642), (-0.009286, -0.99973, -0.021308), (0.747648, -0.021092, 0.663761)71.16705, 202.94414, -29.36467
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17given(1), (1), (1)
18given(-0.664624, -0.009161, 0.747122), (-0.010918, -0.999699, -0.021971), (0.747098, -0.022759, 0.664324)71.16726, 203.09741, -29.18566
19given(1), (1), (1)
20given(-0.663797, -0.009993, 0.747846), (-0.009214, -0.999726, -0.021536), (0.747856, -0.021186, 0.663523)71.12897, 202.9424, -29.39283
21given(1), (1), (1)
22given(-0.664621, -0.011005, 0.7471), (-0.009805, -0.999677, -0.023448), (0.747116, -0.022909, 0.664298)71.36646, 203.06259, -29.1583
23given(1), (1), (1)
24given(-0.662639, -0.00908, 0.748884), (-0.010444, -0.999717, -0.021362), (0.748867, -0.021977, 0.662356)70.95759, 203.02463, -29.25799
25given(1), (1), (1)
26given(-0.664842, -0.009219, 0.746927), (-0.00904, -0.999751, -0.020386), (0.74693, -0.020306, 0.664593)71.19233, 202.82874, -29.49368
27given(1), (1), (1)
28given(-0.665377, -0.010236, 0.746437), (-0.008404, -0.99974, -0.021201), (0.74646, -0.02038, 0.665118)71.42249, 202.81398, -29.51942

-
要素

-
タンパク質 , 14種, 28分子 AOBPCQDRESFTGUHVIWJXKYLZMaNb

#1: タンパク質 Proteasome alpha1 chain


分子量: 27178.107 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Leishmania tarentolae (真核生物) / 参照: UniProt: Q7JMX2*PLUS
#2: タンパク質 Proteasome alpha2 chain


分子量: 25179.559 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Leishmania tarentolae (真核生物) / 参照: UniProt: Q9GNZ8*PLUS
#3: タンパク質 Proteasome alpha3 chain


分子量: 32321.438 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Leishmania tarentolae (真核生物) / 参照: UniProt: A4HVX3*PLUS
#4: タンパク質 Proteasome alpha4 chain


分子量: 27821.605 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Leishmania tarentolae (真核生物) / 参照: UniProt: A4HUT6*PLUS
#5: タンパク質 Proteasome alpha5 chain


分子量: 38312.316 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Leishmania tarentolae (真核生物) / 参照: UniProt: A4HZI9*PLUS
#6: タンパク質 Proteasome alpha6 chain


分子量: 47978.633 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Leishmania tarentolae (真核生物) / 参照: UniProt: A4IDD0*PLUS
#7: タンパク質 Proteasome alpha7 chain


分子量: 25591.826 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Leishmania tarentolae (真核生物) / 参照: UniProt: A4I357*PLUS
#8: タンパク質 Proteasome beta1 chain


分子量: 30280.010 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Leishmania tarentolae (真核生物) / 参照: UniProt: A4HV47*PLUS
#9: タンパク質 Proteasome beta2 chain


分子量: 27603.570 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Leishmania tarentolae (真核生物) / 参照: UniProt: A4IBS2*PLUS
#10: タンパク質 Proteasome beta3 chain


分子量: 22470.887 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Leishmania tarentolae (真核生物) / 参照: UniProt: A4I384*PLUS
#11: タンパク質 Proteasome beta4 chain


分子量: 23065.291 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Leishmania tarentolae (真核生物) / 参照: UniProt: A4ICV5*PLUS
#12: タンパク質 Proteasome beta5 chain


分子量: 33704.867 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Leishmania tarentolae (真核生物) / 参照: UniProt: A4IDD6*PLUS
#13: タンパク質 Proteasome beta6 chain


分子量: 37676.910 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Leishmania tarentolae (真核生物) / 参照: UniProt: A4HSQ5*PLUS
#14: タンパク質 Proteasome beta7 chain


分子量: 24737.232 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Leishmania tarentolae (真核生物) / 参照: UniProt: A0A381MU64*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Proteasome 20S subunit / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Leishmania tarentolae (真核生物)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 30 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0238 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
7Cootモデルフィッティング
12RELION2.13次元再構成
13REFMACモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 97438 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT
原子モデル構築PDB-ID: 4R3O
精密化解像度: 3.3→200.09 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.855 / SU B: 20.062 / SU ML: 0.281 / ESU R: 1.073
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.27778 --
obs0.27778 232317 100 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 53.452 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.81 Å2-1.74 Å20.73 Å2
2--2.94 Å20.34 Å2
3----2.13 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 49124
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0060.01350054
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0020.01746200
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.4821.64367714
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg1.1751.576107020
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg8.44856320
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg36.05521.942588
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg20.719158512
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg16.69515348
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0570.26558
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0050.0256592
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0020.0210674
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it3.1895.37825370
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other3.1895.37825369
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it5.4958.06231660
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other5.4958.06231661
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it3.686.12724684
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other3.686.12724685
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other6.6118.92736055
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined9.90761.753314
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other9.90761.753315
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1010A1557tight positional0.030.05
1111A1612tight positional0.030.05
1212A1579tight positional0.030.05
1313A1702tight positional0.040.05
1414A1712tight positional0.030.05
11A1857tight thermal4.870.5
22B1754tight thermal3.740.5
33C2195tight thermal4.750.5
44D1873tight thermal4.840.5
55E1756tight thermal4.450.5
66F1869tight thermal4.160.5
77G1727tight thermal4.250.5
88H1710tight thermal2.720.5
99I1659tight thermal3.320.5
1010J1557tight thermal3.410.5
1111K1612tight thermal3.240.5
1212L1579tight thermal3.020.5
1313M1702tight thermal3.40.5
1414N1712tight thermal2.980.5
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.386 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork0.494 17265 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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