+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6pat | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Active State of Manduca sexta soluble Guanylate Cyclase | ||||||
要素 |
| ||||||
キーワード | SIGNALING PROTEIN / Nitric oxide / cyclase / H-NOX / stimulator | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 guanylate cyclase complex, soluble / guanylate cyclase / guanylate cyclase activity / response to oxygen levels / cGMP-mediated signaling / heme binding / GTP binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Manduca sexta (蝶・蛾) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.8 Å | ||||||
データ登録者 | Yokom, A.L. / Horst, B.G. / Marletta, M.A. / Hurley, J.H. | ||||||
引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2019 タイトル: Allosteric activation of the nitric oxide receptor soluble guanylate cyclase mapped by cryo-electron microscopy. 著者: Benjamin G Horst / Adam L Yokom / Daniel J Rosenberg / Kyle L Morris / Michal Hammel / James H Hurley / Michael A Marletta / 要旨: Soluble guanylate cyclase (sGC) is the primary receptor for nitric oxide (NO) in mammalian nitric oxide signaling. We determined structures of full-length sGC in both inactive and active states ...Soluble guanylate cyclase (sGC) is the primary receptor for nitric oxide (NO) in mammalian nitric oxide signaling. We determined structures of full-length sGC in both inactive and active states using cryo-electron microscopy. NO and the sGC-specific stimulator YC-1 induce a 71° rotation of the heme-binding β H-NOX and PAS domains. Repositioning of the β H-NOX domain leads to a straightening of the coiled-coil domains, which, in turn, use the motion to move the catalytic domains into an active conformation. YC-1 binds directly between the β H-NOX domain and the two CC domains. The structural elongation of the particle observed in cryo-EM was corroborated in solution using small angle X-ray scattering (SAXS). These structures delineate the endpoints of the allosteric transition responsible for the major cyclic GMP-dependent physiological effects of NO. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6pat.cif.gz | 144.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb6pat.ent.gz | 86.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6pat.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6pat_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 6pat_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6pat_validation.xml.gz | 36.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6pat_validation.cif.gz | 56.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pa/6pat ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pa/6pat | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
|
---|---|
1 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 78598.727 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Manduca sexta (蝶・蛾) 発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 2 RZ-2014 (蝶・蛾) 参照: UniProt: O77105 |
---|---|
#2: タンパク質 | 分子量: 68182.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Manduca sexta (蝶・蛾) 発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 2 RZ-2014 (蝶・蛾) 参照: UniProt: O77106 |
#3: 化合物 | ChemComp-HEM / |
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Active state of heterodimeric Ms sGC / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Manduca sexta (蝶・蛾) |
由来(組換発現) | 生物種: Spodoptera aff. frugiperda 2 RZ-2014 (蝶・蛾) |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TALOS ARCTICA |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 1 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
-解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
---|---|
3次元再構成 | 解像度: 5.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 40469 / 対称性のタイプ: POINT |