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- PDB-6npy: Cryo-EM structure of NLRP3 bound to NEK7 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6npy
タイトルCryo-EM structure of NLRP3 bound to NEK7
要素
  • Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase,Serine/threonine-protein kinase Nek7
  • Isoform 2 of NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 3
キーワードIMMUNE SYSTEM / Inflammasome / Activator / Biological process Immunity / Inflammatory response / Innate immunity / Transcription / Transcription regulation Ligand / ATP binding / Nucleotide binding
機能・相同性
機能・相同性情報


NEK6-subfamily protein kinase / Inhibition of PKR / regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / detection of biotic stimulus / molecular sensor activity / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / response to interferon-alpha / phosphatidylinositol phosphate binding / negative regulation of osteoblast proliferation / positive regulation of T-helper 2 cell differentiation ...NEK6-subfamily protein kinase / Inhibition of PKR / regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / detection of biotic stimulus / molecular sensor activity / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / response to interferon-alpha / phosphatidylinositol phosphate binding / negative regulation of osteoblast proliferation / positive regulation of T-helper 2 cell differentiation / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / positive regulation of T-helper 2 cell cytokine production / regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / interphase microtubule organizing center / positive regulation of stress-activated MAPK cascade / positive regulation of type 2 immune response / NLRP3 inflammasome complex assembly / NLRP3 inflammasome complex / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / protein phosphatase regulator activity / peptidoglycan binding / cysteine-type endopeptidase activator activity / SUMOylation of immune response proteins / osmosensory signaling pathway / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / cellular response to potassium ion / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / pattern recognition receptor signaling pathway / regulation of translational initiation / negative regulation of interleukin-1 beta production / negative regulation of viral genome replication / pyroptotic inflammatory response / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / positive regulation of interleukin-4 production / negative regulation of acute inflammatory response / positive regulation of telomere maintenance / microtubule organizing center / The NLRP3 inflammasome / endoplasmic reticulum unfolded protein response / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / positive regulation of chemokine production / spindle assembly / signaling adaptor activity / antiviral innate immune response / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / regulation of mitotic cell cycle / molecular function activator activity / cellular response to amino acid starvation / positive regulation of cytokine production / protein maturation / positive regulation of interleukin-1 beta production / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / molecular condensate scaffold activity / defense response / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / Cytoprotection by HMOX1 / : / ADP binding / PKR-mediated signaling / protein homooligomerization / cellular response to virus / Evasion by RSV of host interferon responses / negative regulation of inflammatory response / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ISG15 antiviral mechanism / response to virus / Metalloprotease DUBs / spindle pole / positive regulation of inflammatory response / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / kinase activity / Interferon alpha/beta signaling / double-stranded RNA binding / protein autophosphorylation / cellular response to lipopolysaccharide / regulation of inflammatory response / protein-macromolecule adaptor activity / defense response to virus / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor binding / molecular adaptor activity / microtubule / protein phosphorylation / protein kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / positive regulation of MAPK cascade / negative regulation of translation / ribosome / translation / inflammatory response / Golgi membrane / negative regulation of cell population proliferation / innate immune response / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / centrosome
類似検索 - 分子機能
EIF2AK2, first double-stranded RNA binding domain / EIF2AK2, second double-stranded RNA binding domain / NACHT-associated domain / Fish-specific NACHT associated domain / Fish-specific NACHT associated domain / : / : / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain ...EIF2AK2, first double-stranded RNA binding domain / EIF2AK2, second double-stranded RNA binding domain / NACHT-associated domain / Fish-specific NACHT associated domain / Fish-specific NACHT associated domain / : / : / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / DAPIN domain / DAPIN domain profile. / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / Double-stranded RNA binding motif / Leucine Rich repeat / Double-stranded RNA binding motif / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain / Death-like domain superfamily / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase / Serine/threonine-protein kinase Nek7 / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Sharif, H. / Wang, L. / Wang, W.L. / Wu, H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)1R01 Al124491 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)1DP1 HD087988 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2019
タイトル: Structural mechanism for NEK7-licensed activation of NLRP3 inflammasome.
著者: Humayun Sharif / Li Wang / Wei Li Wang / Venkat Giri Magupalli / Liudmila Andreeva / Qi Qiao / Arthur V Hauenstein / Zhaolong Wu / Gabriel Núñez / Youdong Mao / Hao Wu /
要旨: The NLRP3 inflammasome can be activated by stimuli that include nigericin, uric acid crystals, amyloid-β fibrils and extracellular ATP. The mitotic kinase NEK7 licenses the assembly and activation ...The NLRP3 inflammasome can be activated by stimuli that include nigericin, uric acid crystals, amyloid-β fibrils and extracellular ATP. The mitotic kinase NEK7 licenses the assembly and activation of the NLRP3 inflammasome in interphase. Here we report a cryo-electron microscopy structure of inactive human NLRP3 in complex with NEK7, at a resolution of 3.8 Å. The earring-shaped NLRP3 consists of curved leucine-rich-repeat and globular NACHT domains, and the C-terminal lobe of NEK7 nestles against both NLRP3 domains. Structural recognition between NLRP3 and NEK7 is confirmed by mutagenesis both in vitro and in cells. Modelling of an active NLRP3-NEK7 conformation based on the NLRC4 inflammasome predicts an additional contact between an NLRP3-bound NEK7 and a neighbouring NLRP3. Mutations to this interface abolish the ability of NEK7 or NLRP3 to rescue NLRP3 activation in NEK7-knockout or NLRP3-knockout cells. These data suggest that NEK7 bridges adjacent NLRP3 subunits with bipartite interactions to mediate the activation of the NLRP3 inflammasome.
履歴
登録2019年1月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02019年6月19日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.12019年6月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
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改定 1.22019年7月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
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改定 2.02019年8月14日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
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改定 2.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
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改定 3.02025年12月10日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
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解説: Model completeness / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 1.12025年12月10日Data content type: EM metadata
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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-0476
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase,Serine/threonine-protein kinase Nek7
A: Isoform 2 of NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,3333
ポリマ－149,9062
非ポリマー4271
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase,Serine/threonine-protein kinase Nek7 / Eukaryotic translation initiation factor 2-alpha kinase 2 / eIF-2A protein kinase 2 / Interferon- ...Eukaryotic translation initiation factor 2-alpha kinase 2 / eIF-2A protein kinase 2 / Interferon-inducible RNA-dependent protein kinase / P1/eIF-2A protein kinase / Protein kinase RNA-activated / PKR / Protein kinase R / Tyrosine-protein kinase EIF2AK2 / p68 kinase / Never in mitosis A-related kinase 7 / NimA-related protein kinase 7


分子量: 32015.150 Da / 分子数: 1 / 変異: L54R,V58K,P59T,K87A,A99V,S100C,E103T,D104G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EIF2AK2, PKR, PRKR, NEK7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P19525, UniProt: Q8TDX7, UniProt: Q96P20*PLUS, non-specific serine/threonine protein kinase, non-specific protein-tyrosine kinase, NEK6-subfamily protein kinase
#2: タンパク質 Isoform 2 of NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 3 / Angiotensin/vasopressin receptor AII/AVP-like / Caterpiller protein 1.1 / CLR1.1 / Cold-induced ...Angiotensin/vasopressin receptor AII/AVP-like / Caterpiller protein 1.1 / CLR1.1 / Cold-induced autoinflammatory syndrome 1 protein / Cryopyrin / PYRIN-containing APAF1-like protein 1


分子量: 117890.984 Da / 分子数: 1 / 変異: D133I, R135C, K136A, K140A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NLRP3, C1orf7, CIAS1, NALP3, PYPAF1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q96P20, UniProt: Q8TDX7*PLUS, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN
配列の詳細The sequence is according to NP_001230062.1 isoform which lacks 2 residues from N-terminus. Total ...The sequence is according to NP_001230062.1 isoform which lacks 2 residues from N-terminus. Total residues are 1034aa as compared to 1036 in UNP Q96P20.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来詳細
1NL3-NEK7COMPLEX#10RECOMBINANT
2NLRP3COMPLEX#21RECOMBINANTThe sequence is according to NP_001230062.1 isoform which lacks 2 residues from N-terminus. Total residues are 1034aa as compared to 1036 in UNP Q96P20. There are mutations in YRKKYRKY instead its IYCAKYRAY mutations were intended to introduce so that the class of MBP and NLRP3 is avoided
3NEK7COMPLEX#11RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Homo sapiens (ヒト)9606
23Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
23Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.1 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS TITAN THEMIS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: -3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 55 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1RELION粒子像選択
2SerialEM画像取得
4GctfCTF補正
7Cootモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
11RELION最終オイラー角割当
12RELION分類
13RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 108771 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
精密化最高解像度: 3.8 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0048180
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.68711044
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.8771089
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0411243
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051393

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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