[日本語] English
万見
- PDB-6mrd: ADP-bound human mitochondrial Hsp60-Hsp10 half-football complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mrd
タイトルADP-bound human mitochondrial Hsp60-Hsp10 half-football complex
要素
  • 10 kDa heat shock protein, mitochondrial
  • 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
キーワードCHAPERONE / Complex / ADP / Half-football
機能・相同性
機能・相同性情報


coated vesicle / isotype switching to IgG isotypes / mitochondrial unfolded protein response / TFAP2A acts as a transcriptional repressor during retinoic acid induced cell differentiation / apolipoprotein A-I binding / lipopolysaccharide receptor complex / protein import into mitochondrial intermembrane space / high-density lipoprotein particle binding / migrasome / cysteine-type endopeptidase activator activity ...coated vesicle / isotype switching to IgG isotypes / mitochondrial unfolded protein response / TFAP2A acts as a transcriptional repressor during retinoic acid induced cell differentiation / apolipoprotein A-I binding / lipopolysaccharide receptor complex / protein import into mitochondrial intermembrane space / high-density lipoprotein particle binding / migrasome / cysteine-type endopeptidase activator activity / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / Mitochondrial protein import / positive regulation of macrophage activation / chaperonin ATPase / negative regulation of execution phase of apoptosis / cellular response to interleukin-7 / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / 'de novo' protein folding / biological process involved in interaction with symbiont / sperm plasma membrane / : / apoptotic mitochondrial changes / B cell activation / B cell proliferation / positive regulation of interferon-alpha production / DNA replication origin binding / positive regulation of interleukin-10 production / apolipoprotein binding / RHOG GTPase cycle / positive regulation of execution phase of apoptosis / response to unfolded protein / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / chaperone-mediated protein complex assembly / isomerase activity / clathrin-coated pit / positive regulation of interleukin-12 production / protein folding chaperone / Mitochondrial protein degradation / intrinsic apoptotic signaling pathway / response to cold / secretory granule / T cell activation / protein maturation / ATP-dependent protein folding chaperone / lipopolysaccharide binding / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of T cell activation / osteoblast differentiation / p53 binding / unfolded protein binding / sperm midpiece / single-stranded DNA binding / double-stranded RNA binding / protein-folding chaperone binding / protein folding / protein refolding / early endosome / mitochondrial inner membrane / protein stabilization / mitochondrial matrix / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / cell surface / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / ATP binding / metal ion binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
10 Kd Chaperonin, Protein Cpn10; Chain O / GroES chaperonin / GROEL; domain 1 / GroEL-like equatorial domain / GROEL; domain 2 / TCP-1-like chaperonin intermediate domain / Chaperonin GroES, conserved site / Chaperonins cpn10 signature. / Chaperonin 10 Kd subunit / GroES chaperonin family ...10 Kd Chaperonin, Protein Cpn10; Chain O / GroES chaperonin / GROEL; domain 1 / GroEL-like equatorial domain / GROEL; domain 2 / TCP-1-like chaperonin intermediate domain / Chaperonin GroES, conserved site / Chaperonins cpn10 signature. / Chaperonin 10 Kd subunit / GroES chaperonin family / GroES chaperonin superfamily / Chaperonin 10 Kd subunit / Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / GroES-like superfamily / Roll / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / 60 kDa heat shock protein, mitochondrial / 10 kDa heat shock protein, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.82 Å
データ登録者Gomez-Llorente, Y. / Jebara, F. / Patra, M. / Malik, R. / Nissemblat, S. / Azem, A. / Hirsch, J.A. / Ubarretxena-Belandia, I.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
United States - Israel Binational Science Foundation (BSF) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Structural basis for active single and double ring complexes in human mitochondrial Hsp60-Hsp10 chaperonin.
著者: Yacob Gomez-Llorente / Fady Jebara / Malay Patra / Radhika Malik / Shahar Nisemblat / Orna Chomsky-Hecht / Avital Parnas / Abdussalam Azem / Joel A Hirsch / Iban Ubarretxena-Belandia /
要旨: mHsp60-mHsp10 assists the folding of mitochondrial matrix proteins without the negative ATP binding inter-ring cooperativity of GroEL-GroES. Here we report the crystal structure of an ATP (ADP:BeF- ...mHsp60-mHsp10 assists the folding of mitochondrial matrix proteins without the negative ATP binding inter-ring cooperativity of GroEL-GroES. Here we report the crystal structure of an ATP (ADP:BeF-bound) ground-state mimic double-ring mHsp60-(mHsp10) football complex, and the cryo-EM structures of the ADP-bound successor mHsp60-(mHsp10) complex, and a single-ring mHsp60-mHsp10 half-football. The structures explain the nucleotide dependence of mHsp60 ring formation, and reveal an inter-ring nucleotide symmetry consistent with the absence of negative cooperativity. In the ground-state a two-fold symmetric H-bond and a salt bridge stitch the double-rings together, whereas only the H-bond remains as the equatorial gap increases in an ADP football poised to split into half-footballs. Refolding assays demonstrate obligate single- and double-ring mHsp60 variants are active, and complementation analysis in bacteria shows the single-ring variant is as efficient as wild-type mHsp60. Our work provides a structural basis for active single- and double-ring complexes coexisting in the mHsp60-mHsp10 chaperonin reaction cycle.
履歴
登録2018年10月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年7月8日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-9196
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
O: 10 kDa heat shock protein, mitochondrial
U: 10 kDa heat shock protein, mitochondrial
T: 10 kDa heat shock protein, mitochondrial
S: 10 kDa heat shock protein, mitochondrial
R: 10 kDa heat shock protein, mitochondrial
Q: 10 kDa heat shock protein, mitochondrial
P: 10 kDa heat shock protein, mitochondrial
G: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
F: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
E: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
D: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
C: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
B: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)472,21628
ポリマ－469,05614
非ポリマー3,16114
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area46620 Å2
ΔGint-343 kcal/mol
Surface area180210 Å2

-
要素

#1: タンパク質
60 kDa heat shock protein, mitochondrial / 60 kDa chaperonin / Chaperonin 60 / CPN60 / Heat shock protein 60 / Hsp60 / HuCHA60 / Mitochondrial ...60 kDa chaperonin / Chaperonin 60 / CPN60 / Heat shock protein 60 / Hsp60 / HuCHA60 / Mitochondrial matrix protein P1 / P60 lymphocyte protein


分子量: 56263.559 Da / 分子数: 7 / 断片: UNP residues 27-552 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPD1, HSP60 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P10809, EC: 3.6.4.9
#2: タンパク質
10 kDa heat shock protein, mitochondrial / Hsp10 / 10 kDa chaperonin / Chaperonin 10 / CPN10 / Early-pregnancy factor / EPF


分子量: 10744.400 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPE1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61604
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Half-football complex of Hsp60 with Hsp10 bound to ADP and Mg
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.49 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: unspecified
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 10 sec. / 電子線照射量: 63 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2Leginon画像取得
4CTFFINDCTF補正
7Cootモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
10RELION初期オイラー角割当
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C7 (7回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.82 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 10972 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00634825
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.21248398
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.9820804
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0735425
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0045887

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る