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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6mhg | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the circumsporozoite protein of Plasmodium falciparum with a vaccine-elicited antibody reveals maturation of inter-antibody contacts | ||||||
要素 |
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キーワード | IMMUNE SYSTEM / Plasmodium falciparum / antibody / CSP / rsCSP | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 host cell surface binding / symbiont entry into host / entry into host cell by a symbiont-containing vacuole / heparan sulfate proteoglycan binding / immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding / side of membrane / complement activation, classical pathway / antigen binding / antibacterial humoral response ...host cell surface binding / symbiont entry into host / entry into host cell by a symbiont-containing vacuole / heparan sulfate proteoglycan binding / immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding / side of membrane / complement activation, classical pathway / antigen binding / antibacterial humoral response / blood microparticle / cell surface / extracellular exosome / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Plasmodium falciparum (マラリア病原虫) Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.57 Å | ||||||
データ登録者 | Cottrell, C.A. / Torres, J.L. / Ward, A.B. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Sci Adv / 年: 2018 タイトル: Cryo-EM structure of circumsporozoite protein with a vaccine-elicited antibody is stabilized by somatically mutated inter-Fab contacts. 著者: David Oyen / Jonathan L Torres / Christopher A Cottrell / C Richter King / Ian A Wilson / Andrew B Ward / 要旨: The circumsporozoite protein (CSP) on the surface of sporozoites is important for parasite development, motility, and host hepatocyte invasion. However, intrinsic disorder of the NANP repeat ...The circumsporozoite protein (CSP) on the surface of sporozoites is important for parasite development, motility, and host hepatocyte invasion. However, intrinsic disorder of the NANP repeat sequence in the central region of CSP has hindered its structural and functional characterization. Here, the cryo-electron microscopy structure at ~3.4-Å resolution of a recombinant shortened CSP construct with the variable domains (Fabs) of a highly protective monoclonal antibody reveals an extended spiral conformation of the central NANP repeat region surrounded by antibodies. This unusual structure appears to be stabilized and/or induced by interaction with an antibody where contacts between adjacent Fabs are somatically mutated and enhance the interaction. This maturation in non-antigen contact residues may be an effective mechanism for antibodies to target tandem repeat sequences and provide novel insights into malaria vaccine design. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6mhg.cif.gz | 518.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6mhg.ent.gz | 422.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6mhg.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mh/6mhg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mh/6mhg | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 30232.156 Da / 分子数: 1 / 断片: shortened construct / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫) 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7K740*PLUS | ||
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#2: 抗体 | 分子量: 24098.877 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: V9HW68 #3: 抗体 | 分子量: 22980.484 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 |
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分子量 | 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 7.4 | ||||||||||||||||||||||||
試料 | 濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
試料支持 | 詳細: unspecified | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 29000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 12 sec. / 電子線照射量: 62 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1497 |
画像スキャン | サンプリングサイズ: 5 µm / 横: 3710 / 縦: 3838 / 動画フレーム数/画像: 48 / 利用したフレーム数/画像: 0-47 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 312806 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.57 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 206990 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL / Target criteria: EMRinger | ||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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