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- PDB-6mg8: Structural basis for cholesterol transport-like activity of the H... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mg8
タイトルStructural basis for cholesterol transport-like activity of the Hedgehog receptor Patched
要素Protein patched homolog 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Receptor Membrane protein
機能・相同性
機能・相同性情報


Ligand-receptor interactions / Activation of SMO / neural plate axis specification / cell differentiation involved in kidney development / hedgehog receptor activity / response to chlorate / cell proliferation involved in metanephros development / smoothened binding / neural tube formation / hedgehog family protein binding ...Ligand-receptor interactions / Activation of SMO / neural plate axis specification / cell differentiation involved in kidney development / hedgehog receptor activity / response to chlorate / cell proliferation involved in metanephros development / smoothened binding / neural tube formation / hedgehog family protein binding / hindlimb morphogenesis / Hedgehog 'on' state / epidermal cell fate specification / spinal cord motor neuron differentiation / prostate gland development / Hedgehog 'off' state / patched binding / negative regulation of cell division / somite development / mammary gland development / cellular response to cholesterol / dorsal/ventral neural tube patterning / smooth muscle tissue development / pattern specification process / pharyngeal system development / mammary gland duct morphogenesis / mammary gland epithelial cell differentiation / cell fate determination / commissural neuron axon guidance / metanephric collecting duct development / dorsal/ventral pattern formation / regulation of growth / embryonic limb morphogenesis / cholesterol binding / negative regulation of multicellular organism growth / branching involved in ureteric bud morphogenesis / positive regulation of epidermal cell differentiation / dendritic growth cone / keratinocyte proliferation / spermatid development / negative regulation of keratinocyte proliferation / positive regulation of cholesterol efflux / epidermis development / embryonic organ development / negative regulation of osteoblast differentiation / response to mechanical stimulus / axonal growth cone / heart morphogenesis / response to retinoic acid / negative regulation of stem cell proliferation / negative regulation of smoothened signaling pathway / regulation of mitotic cell cycle / cyclin binding / epithelial cell proliferation / stem cell proliferation / neural tube closure / protein localization to plasma membrane / animal organ morphogenesis / liver regeneration / brain development / caveola / cilium / protein processing / negative regulation of epithelial cell proliferation / apical part of cell / response to estradiol / glucose homeostasis / regulation of protein localization / heparin binding / regulation of cell population proliferation / midbody / in utero embryonic development / response to xenobiotic stimulus / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / zinc ion binding / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Transmembrane receptor, patched / : / Sterol-sensing domain of SREBP cleavage-activation / Protein patched/dispatched / Patched family / Sterol-sensing domain (SSD) profile. / Sterol-sensing domain
類似検索 - ドメイン・相同性
CHOLESTEROL / Protein patched homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Zhang, Y. / Bulkley, D. / Xin, Y. / Roberts, K.J. / Asarnow, D.E. / Sharma, A. / Myers, B.R. / Cho, W. / Cheng, Y. / Beachy, P.A.
資金援助 米国, 5件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)R01GM102498 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)R01GM098672 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)S10OD020054 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)S10OD021741 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)R35GM122530 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2018
タイトル: Structural Basis for Cholesterol Transport-like Activity of the Hedgehog Receptor Patched.
著者: Yunxiao Zhang / David P Bulkley / Yao Xin / Kelsey J Roberts / Daniel E Asarnow / Ashutosh Sharma / Benjamin R Myers / Wonhwa Cho / Yifan Cheng / Philip A Beachy /
要旨: Hedgehog protein signals mediate tissue patterning and maintenance by binding to and inactivating their common receptor Patched, a 12-transmembrane protein that otherwise would suppress the activity ...Hedgehog protein signals mediate tissue patterning and maintenance by binding to and inactivating their common receptor Patched, a 12-transmembrane protein that otherwise would suppress the activity of the 7-transmembrane protein Smoothened. Loss of Patched function, the most common cause of basal cell carcinoma, permits unregulated activation of Smoothened and of the Hedgehog pathway. A cryo-EM structure of the Patched protein reveals striking transmembrane domain similarities to prokaryotic RND transporters. A central hydrophobic conduit with cholesterol-like contents courses through the extracellular domain and resembles that used by other RND proteins to transport substrates, suggesting Patched activity in cholesterol transport. Cholesterol activity in the inner leaflet of the plasma membrane is reduced by PTCH1 expression but rapidly restored by Hedgehog stimulation, suggesting that PTCH1 regulates Smoothened by controlling cholesterol availability.
履歴
登録2018年9月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02021年6月9日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_src_gen / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_torsion / refine / refine_ls_restr / struct_conf / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_sheet_range / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.pdbx_formal_charge / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _refine.B_iso_mean / _refine.pdbx_stereochemistry_target_values / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.number / _refine_ls_restr.type / _struct_conf.beg_auth_comp_id / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.beg_label_comp_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_auth_comp_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conf.end_label_comp_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_class / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle / _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id / _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id / _struct_sheet_range.beg_label_comp_id / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_auth_comp_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_comp_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12022年3月16日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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  • マップデータ: EMDB-9111
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein patched homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,9045
ポリマ－145,3581
非ポリマー1,5474
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: light scattering, DLS in conjunction with gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area2930 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area41080 Å2

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要素

#1: タンパク質 Protein patched homolog 1 / PTC1


分子量: 145357.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ptch1, Ptch / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q61115
#2: 化合物
ChemComp-CLR / CHOLESTEROL / コレステロ-ル


分子量: 386.654 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H46O
非ポリマーの詳細THE AUTHORS STATE THAT THE EXACT IDENTITY OF THE LIGAND IS UNKNOWN. CHOLESTEROL WAS MODELED INTO ...THE AUTHORS STATE THAT THE EXACT IDENTITY OF THE LIGAND IS UNKNOWN. CHOLESTEROL WAS MODELED INTO THE CHOLESTEROL-LIKE DENSITY PRESENT IN THE MAP.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Patched1 protein solubilized in amphipol / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.1452 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK293 / プラスミド: BacMam
緩衝液pH: 7.4
試料濃度: 0.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 23 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
撮影平均露光時間: 8 sec. / 電子線照射量: 38 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5236
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev_2608: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
4GctfCTF補正
7Cootモデルフィッティング
9cryoSPARC1初期オイラー角割当
10RELION2最終オイラー角割当
11RELION2分類
12RELION2３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 378828
詳細: Number of particles selected after rough initial 2D classification
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 245725 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
精密化立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 91.48 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00367221
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.69159957
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04171214
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00411246
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d13.00974343

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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