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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6m5t | ||||||
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タイトル | The coordinate of the nuclease domain of the apo terminase complex | ||||||
要素 | Tripartite terminase subunit 3 | ||||||
キーワード | VIRAL PROTEIN / HSV-1 / nuclease domain / apo terminase complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 chromosome organization / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / hydrolase activity / host cell nucleus / DNA binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Human alphaherpesvirus 1 strain 17 (ヘルペスウイルス) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / 分子置換 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | ||||||
データ登録者 | Yang, Y.X. / Yang, P. / Wang, N. / Chen, Z.H. / Zhou, Z.H. / Rao, Z.H. / Wang, X.X. | ||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Protein Cell / 年: 2020 タイトル: Architecture of the herpesvirus genome-packaging complex and implications for DNA translocation. 著者: Yunxiang Yang / Pan Yang / Nan Wang / Zhonghao Chen / Dan Su / Z Hong Zhou / Zihe Rao / Xiangxi Wang / 要旨: Genome packaging is a fundamental process in a viral life cycle and a prime target of antiviral drugs. Herpesviruses use an ATP-driven packaging motor/terminase complex to translocate and cleave ...Genome packaging is a fundamental process in a viral life cycle and a prime target of antiviral drugs. Herpesviruses use an ATP-driven packaging motor/terminase complex to translocate and cleave concatemeric dsDNA into procapsids but its molecular architecture and mechanism are unknown. We report atomic structures of a herpesvirus hexameric terminase complex in both the apo and ADP•BeF3-bound states. Each subunit of the hexameric ring comprises three components-the ATPase/terminase pUL15 and two regulator/fixer proteins, pUL28 and pUL33-unlike bacteriophage terminases. Distal to the nuclease domains, six ATPase domains form a central channel with conserved basic-patches conducive to DNA binding and trans-acting arginine fingers are essential to ATP hydrolysis and sequential DNA translocation. Rearrangement of the nuclease domains mediated by regulatory domains converts DNA translocation mode to cleavage mode. Our structures favor a sequential revolution model for DNA translocation and suggest mechanisms for concerted domain rearrangements leading to DNA cleavage. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6m5t.cif.gz | 61.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6m5t.ent.gz | 40.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6m5t.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6m5t_validation.pdf.gz | 807.1 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6m5t_full_validation.pdf.gz | 810.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | 6m5t_validation.xml.gz | 14.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6m5t_validation.cif.gz | 20.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/m5/6m5t ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/m5/6m5t | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 30918.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Human alphaherpesvirus 1 strain 17 (ヘルペスウイルス) 株: 17 / 遺伝子: TRM3, UL15 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: P04295, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: HSV-1 nuclease domain of terminase complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス) |
由来(組換発現) | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 2 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.8.1_1168 / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 42053 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 3N4P 解像度: 3.6→3.6 Å / SU ML: 0.29 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.48 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 55.77 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.46→19.8 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 56.6268 Å / Origin y: 36.7358 Å / Origin z: 11.8879 Å
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精密化 TLSグループ | Selection details: all |