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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6m5r | ||||||
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タイトル | The coordinates of the apo monomeric terminase complex | ||||||
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![]() | VIRAL PROTEIN / HSV-1 / terminase complex / apo state | ||||||
機能・相同性 | ![]() viral DNA genome packaging / chromosome organization / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / hydrolase activity / host cell nucleus / DNA binding / ATP binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | ||||||
![]() | Yang, Y.X. / Yang, P. / Wang, N. / Chen, Z.H. / Zhou, Z.H. / Rao, Z.H. / Wang, X.X. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Architecture of the herpesvirus genome-packaging complex and implications for DNA translocation. 著者: Yunxiang Yang / Pan Yang / Nan Wang / Zhonghao Chen / Dan Su / Z Hong Zhou / Zihe Rao / Xiangxi Wang / ![]() ![]() 要旨: Genome packaging is a fundamental process in a viral life cycle and a prime target of antiviral drugs. Herpesviruses use an ATP-driven packaging motor/terminase complex to translocate and cleave ...Genome packaging is a fundamental process in a viral life cycle and a prime target of antiviral drugs. Herpesviruses use an ATP-driven packaging motor/terminase complex to translocate and cleave concatemeric dsDNA into procapsids but its molecular architecture and mechanism are unknown. We report atomic structures of a herpesvirus hexameric terminase complex in both the apo and ADP•BeF3-bound states. Each subunit of the hexameric ring comprises three components-the ATPase/terminase pUL15 and two regulator/fixer proteins, pUL28 and pUL33-unlike bacteriophage terminases. Distal to the nuclease domains, six ATPase domains form a central channel with conserved basic-patches conducive to DNA binding and trans-acting arginine fingers are essential to ATP hydrolysis and sequential DNA translocation. Rearrangement of the nuclease domains mediated by regulatory domains converts DNA translocation mode to cleavage mode. Our structures favor a sequential revolution model for DNA translocation and suggest mechanisms for concerted domain rearrangements leading to DNA cleavage. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 265 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 206.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 929.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 952.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 43.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 64.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 76501.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: 17 / 遺伝子: TRM3, UL15 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P04295, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 | ||
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#2: タンパク質 | 分子量: 84512.750 Da / 分子数: 1 / Mutation: R216S, R312Q / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: 17 / 遺伝子: TRM1, UL28 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P10212 | ||
#3: タンパク質 | 分子量: 13182.892 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: 17 / 遺伝子: UL33, TRM2 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: B9VQG1, UniProt: P10217*PLUS | ||
#4: 化合物 | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: HSV-1 terminase complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 2 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 386700 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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