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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6iww | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the S. typhimurium oxaloacetate decarboxylase beta-gamma sub-complex | ||||||
要素 |
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キーワード | MEMBRANE PROTEIN / sodium pump / decarboxylase sodium pump / biotin-dependent decarboxylase | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 oxaloacetate decarboxylase (Na+ extruding) / decarboxylation-driven active transmembrane transporter activity / sodium ion transmembrane transporter activity / oxaloacetate decarboxylase activity / sodium ion export across plasma membrane / sodium ion transport / lyase activity / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å | ||||||
データ登録者 | Xu, X. / Shi, H. / Zhang, X. / Xiang, S. | ||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2020 タイトル: Structural insights into sodium transport by the oxaloacetate decarboxylase sodium pump. 著者: Xin Xu / Huigang Shi / Xiaowen Gong / Pu Chen / Ying Gao / Xinzheng Zhang / Song Xiang / 要旨: The oxaloacetate decarboxylase sodium pump (OAD) is a unique primary-active transporter that utilizes the free energy derived from oxaloacetate decarboxylation for sodium transport across the cell ...The oxaloacetate decarboxylase sodium pump (OAD) is a unique primary-active transporter that utilizes the free energy derived from oxaloacetate decarboxylation for sodium transport across the cell membrane. It is composed of 3 subunits: the α subunit catalyzes carboxyl-transfer from oxaloacetate to biotin, the membrane integrated β subunit catalyzes the subsequent carboxyl-biotin decarboxylation and the coupled sodium transport, the γ subunit interacts with the α and β subunits and stabilizes the OAD complex. We present here structure of the OAD βγ sub-complex. The structure revealed that the β and γ subunits form a βγ hetero-hexamer with extensive interactions between the subunits and shed light on the OAD holo-enzyme assembly. Structure-guided functional studies provided insights into the sodium binding sites in the β subunit and the coupling between carboxyl-biotin decarboxylation and sodium transport by the OAD β subunit. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6iww.cif.gz | 231.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6iww.ent.gz | 186.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6iww.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6iww_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6iww_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6iww_validation.xml.gz | 40.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6iww_validation.cif.gz | 61.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/iw/6iww ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/iw/6iww | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 44928.801 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌) 株: enterica serovar Typhimurium / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) 参照: UniProt: A0A0F7JAV8, UniProt: Q8ZRY4*PLUS, oxaloacetate decarboxylase (Na+ extruding) #2: タンパク質 | 分子量: 11137.029 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌) 株: enterica serovar Typhimurium / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) 参照: UniProt: A0A0F7JC72, UniProt: Q03032*PLUS, oxaloacetate decarboxylase (Na+ extruding) #3: 糖 | 配列の詳細 | Authors state that this conflict may be a natural occurring mutation that happen to exist in the ...Authors state that this conflict may be a natural occurring mutation that happen to exist in the genomic DNA they used. | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: The oxaloacetate decarboxylase beta-gamma sub-complex タイプ: COMPLEX / Entity ID: #2 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌) 株: enterica serovar Typhimurium |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21(DE3) |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 濃度: 8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: This sample was monodisperse |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / Calibrated defocus min: 1500 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 3500 nm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 821 |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 32 / 利用したフレーム数/画像: 1-50 |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY | ||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C3 (3回回転対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 75699 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT |