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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6cp3 | |||||||||
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タイトル | Monomer yeast ATP synthase (F1Fo) reconstituted in nanodisc with inhibitor of oligomycin bound. | |||||||||
要素 |
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キーワード | BIOSYNTHETIC PROTEIN / ATP synthase | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 : / : / : / cristae formation / Mitochondrial protein degradation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / : / : / : / : ...: / : / : / cristae formation / Mitochondrial protein degradation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / : / : / : / : / : / mitochondrial nucleoid / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / proton transmembrane transport / ADP binding / mitochondrial intermembrane space / protein-containing complex assembly / mitochondrial inner membrane / lipid binding / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å | |||||||||
データ登録者 | Srivastava, A.P. / Luo, M. / Symersky, J. / Liao, M.F. / Mueller, D.M. | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Science / 年: 2018 タイトル: High-resolution cryo-EM analysis of the yeast ATP synthase in a lipid membrane. 著者: Anurag P Srivastava / Min Luo / Wenchang Zhou / Jindrich Symersky / Dongyang Bai / Melissa G Chambers / José D Faraldo-Gómez / Maofu Liao / David M Mueller / 要旨: Mitochondrial adenosine triphosphate (ATP) synthase comprises a membrane embedded F motor that rotates to drive ATP synthesis in the F subunit. We used single-particle cryo-electron microscopy (cryo- ...Mitochondrial adenosine triphosphate (ATP) synthase comprises a membrane embedded F motor that rotates to drive ATP synthesis in the F subunit. We used single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) to obtain structures of the full complex in a lipid bilayer in the absence or presence of the inhibitor oligomycin at 3.6- and 3.8-angstrom resolution, respectively. To limit conformational heterogeneity, we locked the rotor in a single conformation by fusing the F6 subunit of the stator with the δ subunit of the rotor. Assembly of the enzyme with the F6-δ fusion caused a twisting of the rotor and a 9° rotation of the F c-ring in the direction of ATP synthesis, relative to the structure of isolated F Our cryo-EM structures show how F and F are coupled, give insight into the proton translocation pathway, and show how oligomycin blocks ATP synthesis. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6cp3.cif.gz | 855.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6cp3.ent.gz | 701.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6cp3.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6cp3_validation.pdf.gz | 1.5 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6cp3_full_validation.pdf.gz | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6cp3_validation.xml.gz | 136.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6cp3_validation.cif.gz | 211.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cp/6cp3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cp/6cp3 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-ATP synthase subunit ... , 13種, 26分子 KLMNOPQRSTYABCDEFGHIZ76UXJ
#1: タンパク質 | 分子量: 7790.385 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P61829 #2: タンパク質 | | 分子量: 20901.139 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P09457 #3: タンパク質 | 分子量: 55007.402 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P07251 #4: タンパク質 | 分子量: 51181.082 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P00830, H+-transporting two-sector ATPase #5: タンパク質 | | 分子量: 30657.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P38077 #6: タンパク質 | | 分子量: 14565.385 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: Q12165 #7: タンパク質 | | 分子量: 6618.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P21306 #8: タンパク質 | | 分子量: 23194.498 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P05626 #9: タンパク質 | | 分子量: 19709.424 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P30902 #10: タンパク質 | | 分子量: 10417.298 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: Q12349 #11: タンパク質 | | 分子量: 10584.166 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: Q06405 #13: タンパク質 | | 分子量: 27900.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P00854 #14: タンパク質・ペプチド | | 分子量: 4145.884 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P81450 |
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-タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 8
#12: タンパク質・ペプチド | 分子量: 5825.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P00856 |
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-非ポリマー , 2種, 5分子
#15: 化合物 | #16: 化合物 | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Monomer yeast ATP synthase (F1Fo) reconstituted in nanodisc with inhibitor of oligomycin bound. タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#14 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: ATCC 204508 / S288c |
緩衝液 | pH: 8 / 詳細: 20 mM Tris-HCl, 150 mM NaCl, pH 8.0 |
試料 | 濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / 湿度: 91 % |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI POLARA 300 |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 31000 X / Calibrated defocus min: 1000 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 2700 nm / Cs: 2 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 最高温度: 105 K / 最低温度: 80 K |
撮影 | 電子線照射量: 8 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 実像数: 2896 |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.12_2829: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 346399 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 104280 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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