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万見
- PDB-6c4h: Conformation of methylated GGQ in the peptidyl transferase center... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6c4h
タイトルConformation of methylated GGQ in the peptidyl transferase center during translation termination (PTC region)
要素
  • (50S ribosomal protein ...) x 4
  • 23S rRNA
  • P-site tRNA fMet
  • Peptide chain release factor RF2
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN/RNA / nonstop / termination / ArfA / RF2 / methylation / RIBOSOMAL PROTEIN-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


translation release factor activity, codon specific / positive regulation of ribosome biogenesis / translational termination / DnaA-L2 complex / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / assembly of large subunit precursor of preribosome / cytosolic ribosome assembly / regulation of cell growth / ribosome binding / transferase activity ...translation release factor activity, codon specific / positive regulation of ribosome biogenesis / translational termination / DnaA-L2 complex / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / assembly of large subunit precursor of preribosome / cytosolic ribosome assembly / regulation of cell growth / ribosome binding / transferase activity / ribosomal large subunit assembly / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / rRNA binding / structural constituent of ribosome / viral translational frameshifting / RNA binding / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptide chain release factor 2 / Peptide chain release factor / PCRF domain / PCRF / Peptide chain release factor class I superfamily / Prokaryotic-type class I peptide chain release factors signature. / Double Stranded RNA Binding Domain - #20 / Peptide chain release factor class I / RF-1 domain / Double Stranded RNA Binding Domain ...Peptide chain release factor 2 / Peptide chain release factor / PCRF domain / PCRF / Peptide chain release factor class I superfamily / Prokaryotic-type class I peptide chain release factors signature. / Double Stranded RNA Binding Domain - #20 / Peptide chain release factor class I / RF-1 domain / Double Stranded RNA Binding Domain / Ribosomal protein L16 signature 1. / Ribosomal protein L16, conserved site / Ribosomal protein L16 signature 2. / Ribosomal protein L27, conserved site / Ribosomal protein L27 signature. / Ribosomal protein L2, bacterial/organellar-type / Ribosomal protein L16 / Ribosomal protein L27 / Ribosomal L27 protein / Ribosomal protein L3, bacterial/organelle-type / Ribosomal protein L2 signature. / Ribosomal protein L2, conserved site / : / Ribosomal protein L10e/L16 / Ribosomal protein L10e/L16 superfamily / Ribosomal protein L16p/L10e / Ribosomal protein L2, domain 3 / Ribosomal Proteins L2, C-terminal domain / Ribosomal protein L2, C-terminal / Ribosomal Proteins L2, C-terminal domain / Ribosomal Proteins L2, RNA binding domain / Ribosomal Proteins L2, RNA binding domain / Ribosomal Proteins L2, RNA binding domain / Ribosomal protein L2 / Ribosomal protein L3, conserved site / Ribosomal protein L3 signature. / Ribosomal protein L3 / Ribosomal protein L3 / Translation protein SH3-like domain superfamily / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Ribosomal protein L2, domain 2 / Nucleic acid-binding, OB-fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Peptide chain release factor RF2 / Large ribosomal subunit protein bL27 / Large ribosomal subunit protein uL16 / Large ribosomal subunit protein uL2 / Large ribosomal subunit protein uL3
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Zeng, F. / Jin, H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM120552 米国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2018
タイトル: Conformation of methylated GGQ in the Peptidyl Transferase Center during Translation Termination.
著者: Fuxing Zeng / Hong Jin /
要旨: The universally conserved Gly-Gly-Gln (GGQ) tripeptide in release factors or release factor-like surveillance proteins is required to catalyze the release of nascent peptide in the ribosome. The ...The universally conserved Gly-Gly-Gln (GGQ) tripeptide in release factors or release factor-like surveillance proteins is required to catalyze the release of nascent peptide in the ribosome. The glutamine of the GGQ is methylated post-translationally at the N position in vivo; this covalent modification is essential for optimal cell growth and efficient translation termination. However, the precise conformation of the methylated-GGQ tripeptide in the ribosome remains unknown. Using cryoEM and X-ray crystallography, we report the conformation of methylated-GGQ in the peptidyl transferase center of the ribosome during canonical translational termination and co-translation quality control. It has been suggested that the GGQ motif arose independently through convergent evolution among otherwise unrelated proteins that catalyze peptide release. The requirement for this tripeptide in the highly conserved peptidyl transferase center suggests that the conformation reported here is likely shared during termination of protein synthesis in all domains of life.
履歴
登録2018年1月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月28日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年1月8日Group: Author supporting evidence / Polymer sequence / カテゴリ: entity_poly / pdbx_audit_support
Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.12024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-7340
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-7340
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 23S rRNA
C: 50S ribosomal protein L2
D: 50S ribosomal protein L3
N: 50S ribosomal protein L16
X: 50S ribosomal protein L27
x: P-site tRNA fMet
v: Peptide chain release factor RF2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,087,47741
ポリマ－1,086,6507
非ポリマー82634
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area31690 Å2
ΔGint-496 kcal/mol
Surface area89540 Å2

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要素

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RNA鎖 , 2種, 2分子 Ax

#1: RNA鎖 23S rRNA


分子量: 941818.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: 687670942
#6: RNA鎖 P-site tRNA fMet


分子量: 24786.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: 817573384

-
50S ribosomal protein ... , 4種, 4分子 CDNX

#2: タンパク質 50S ribosomal protein L2 / Large ribosomal subunit protein uL2


分子量: 29923.619 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60422
#3: タンパク質 50S ribosomal protein L3 / Large ribosomal subunit protein uL3


分子量: 22277.535 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60438
#4: タンパク質 50S ribosomal protein L16 / Large ribosomal subunit protein uL16


分子量: 15312.269 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ADY7
#5: タンパク質 50S ribosomal protein L27 / Large ribosomal subunit protein bL27


分子量: 9146.540 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7L8

-
タンパク質 / 非ポリマー , 2種, 35分子 v

#7: タンパク質 Peptide chain release factor RF2 / RF-2


分子量: 43384.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: prfB, supK, b2891, JW5847 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07012
#8: 化合物...
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1nonstop ribosomal complex with ArfA/RF2RIBOSOMEnonstop termination complex with 70S, ArfA, RF2, tRNA and nonstop mRNA#1-#70MULTIPLE SOURCES
250S subunitCOMPLEX#1-#51NATURAL
3P-site tRNA fMetORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#61RECOMBINANT
4Peptide chain release factor 2ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#71RECOMBINANT
523S rRNAORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#12NATURAL
650S ribosomal protein L2ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#22NATURAL
750S ribosomal protein L3ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#32NATURAL
850S ribosomal protein L16ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#42NATURAL
950S ribosomal protein L27ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#52NATURAL
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Escherichia coli (大腸菌)562
33Escherichia coli (大腸菌)562
44Escherichia coli (大腸菌)562
55Escherichia coli (大腸菌)562
66Escherichia coli (大腸菌)562
77Escherichia coli (大腸菌)562
88Escherichia coli (大腸菌)562
99Escherichia coli (大腸菌)562
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
23Escherichia coli (大腸菌)562
34Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mM4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acidC8H18N2O4S1
215 mMmagnesium acetateMg(CH3COO)21
3150 mMpotassium acetateCH3CO2K1
44 mMbeta-mercapthoethanolHOCH2CH2SH1
52 mMspermidineC7H19N31
60.05 mMspermineC10H26N41
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: C-flat-2/0.5 4C
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: Grids were blotted for 3.5 seconds.

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 3200FS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（補正後）: 83822 X
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION1.4粒子像選択
2Leginon画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7UCSF Chimera1.11モデルフィッティング
8Coot0.8.3モデルフィッティング
10REFMAC5.8モデル精密化
11RELION2初期オイラー角割当
12RELION2最終オイラー角割当
13RELION2分類
14RELION2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 143372 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: Average FSC

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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