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万見
- PDB-6b0x: Capsid protein and C-terminal part of scaffolding protein in the ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6b0x
タイトルCapsid protein and C-terminal part of scaffolding protein in the Staphylococcus aureus phage 80alpha procapsid
要素
  • Major head protein
  • Scaffold protein
キーワードVIRUS / major capsid protein / HK97-like fold / scaffolding protein / procapsid
機能・相同性Protein of unknown function DUF4355 / Domain of unknown function (DUF4355) / viral scaffold / Phage capsid / Phage capsid family / viral capsid / Scaffold protein / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種Staphylococcus phage 80alpha (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Kizziah, J.L. / Dearborn, A.D. / Dokland, T.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI083255 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: Competing scaffolding proteins determine capsid size during mobilization of pathogenicity islands.
著者: Altaira D Dearborn / Erin A Wall / James L Kizziah / Laura Klenow / Laura K Parker / Keith A Manning / Michael S Spilman / John M Spear / Gail E Christie / Terje Dokland /
要旨: pathogenicity islands (SaPIs), such as SaPI1, exploit specific helper bacteriophages, like 80α, for their high frequency mobilization, a process termed 'molecular piracy'. SaPI1 redirects the ... pathogenicity islands (SaPIs), such as SaPI1, exploit specific helper bacteriophages, like 80α, for their high frequency mobilization, a process termed 'molecular piracy'. SaPI1 redirects the helper's assembly pathway to form small capsids that can only accommodate the smaller SaPI1 genome, but not a complete phage genome. SaPI1 encodes two proteins, CpmA and CpmB, that are responsible for this size redirection. We have determined the structures of the 80α and SaPI1 procapsids to near-atomic resolution by cryo-electron microscopy, and show that CpmB competes with the 80α scaffolding protein (SP) for a binding site on the capsid protein (CP), and works by altering the angle between capsomers. We probed these interactions genetically and identified second-site suppressors of lethal mutations in SP. Our structures show, for the first time, the detailed interactions between SP and CP in a bacteriophage, providing unique insights into macromolecular assembly processes.
履歴
登録2017年9月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月28日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: citation / em_entity_assembly / Item: _citation.title / _em_entity_assembly.entity_id_list
改定 1.22018年3月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.title
改定 1.32019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list / refine
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _refine.ls_d_res_high / _refine.ls_d_res_low

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-7030
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major head protein
B: Major head protein
C: Major head protein
D: Major head protein
E: Major head protein
F: Major head protein
G: Major head protein
a: Scaffold protein
b: Scaffold protein
c: Scaffold protein
d: Scaffold protein
e: Scaffold protein
f: Scaffold protein
g: Scaffold protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)421,80514
ポリマ－421,80514
非ポリマー00
水00
1
A: Major head protein
B: Major head protein
C: Major head protein
D: Major head protein
E: Major head protein
F: Major head protein
G: Major head protein
a: Scaffold protein
b: Scaffold protein
c: Scaffold protein
d: Scaffold protein
e: Scaffold protein
f: Scaffold protein
g: Scaffold protein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,308,286840
ポリマ－25,308,286840
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Major head protein
B: Major head protein
C: Major head protein
D: Major head protein
E: Major head protein
F: Major head protein
G: Major head protein
a: Scaffold protein
b: Scaffold protein
c: Scaffold protein
d: Scaffold protein
e: Scaffold protein
f: Scaffold protein
g: Scaffold protein
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 2.11 MDa, 70 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,109,02470
ポリマ－2,109,02470
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Major head protein
B: Major head protein
C: Major head protein
D: Major head protein
E: Major head protein
F: Major head protein
G: Major head protein
a: Scaffold protein
b: Scaffold protein
c: Scaffold protein
d: Scaffold protein
e: Scaffold protein
f: Scaffold protein
g: Scaffold protein
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 2.53 MDa, 84 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,530,82984
ポリマ－2,530,82984
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質
Major head protein / Capsid protein


分子量: 36846.883 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus phage 80alpha (ファージ)
遺伝子: orf47 / 細胞株 (発現宿主): RN4220 / 発現宿主: Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌) / 参照: UniProt: A4ZFB3
#2: タンパク質
Scaffold protein


分子量: 23410.941 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus phage 80alpha (ファージ)
細胞株 (発現宿主): RN4220 / 発現宿主: Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌) / 参照: UniProt: A4ZFB2

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Staphylococcus phage 80alpha / タイプ: VIRUS
詳細: Lysogenic 80alpha with small terminase gene deletion
Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 25.27 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Staphylococcus phage 80alpha (ファージ)
由来(組換発現)生物種: Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌) / 株: RN4220
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Staphylococcus aureus
ウイルス殻名称: Procapsid / 直径: 546 nm / 三角数 (T数): 7
緩衝液pH: 7.8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: DIRECT ELECTRON DE-20 (5k x 3k)

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0088 / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 10557 / 対称性のタイプ: POINT
精密化解像度: 3.8→3.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.88 / SU B: 67.147 / SU ML: 0.83 / ESU R: 0.904
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.42946 --
obs0.42946 119569 100 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 59.505 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.16 Å2-1.01 Å25.05 Å2
2---4.15 Å2-2.48 Å2
3---7.3 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0080.0217083
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0060.0216610
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.1451.96622996
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.924338406
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg5.70552083
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg36.32725.978818
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg16.832153281
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg9.5361563
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0670.22552
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0040.0219139
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0020.023670
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it068374
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other068373
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it0910443
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other0910444
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it068709
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other068710
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other0912554
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined056.15563305
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other056.15563306
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.72→3.817 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rwork0.564 8841 -
Rfree-0 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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