[English] 日本語
Yorodumi- PDB-6yvw: HIF prolyl hydroxylase 2 (PHD2/ EGLN1) in complex with monocyclic... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6yvw | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | HIF prolyl hydroxylase 2 (PHD2/ EGLN1) in complex with monocyclic BB-328 | ||||||
Components | Egl nine homolog 1 | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / NON-HEME DIOXYGENASE / IRON / 2-OXOGLUTARATE / HYPOXIA-INDUCIBLE FACTOR / HIF / HIF PROLYL HYDROXYLASE DOMAIN 2 / PHD2 / EGLN1 / OXYGENASE / HYPOXIA / DNA-BINDING / METAL-BINDING / TRANSCRIPTION / HELIX-LOOP-HELIX-BETA / DSBH / FACIAL TRIAD / CYTOPLASM / TRANSCRIPTION/EPIGENETIC REGULATION / SIGNALING / DEVELOPMENT / CELL STRUCTURE / BETA-HYDROXYLATION / TRANSCRIPTION ACTIVATOR/INHIBITOR / UBL CONJUGATION / POLYMORPHISM / VITAMIN C / ZINC-FINGER / FAMILIAL ERYTHROCYTOSIS / BREAST CANCER / TRANSCRIPTION COMPLEX | ||||||
Function / homology | Function and homology information hypoxia-inducible factor-proline dioxygenase activity / hypoxia-inducible factor-proline dioxygenase / peptidyl-proline 4-dioxygenase activity / peptidyl-proline dioxygenase activity / peptidyl-proline hydroxylation to 4-hydroxy-L-proline / negative regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / regulation protein catabolic process at postsynapse / intracellular oxygen homeostasis / labyrinthine layer development / cardiac muscle tissue morphogenesis ...hypoxia-inducible factor-proline dioxygenase activity / hypoxia-inducible factor-proline dioxygenase / peptidyl-proline 4-dioxygenase activity / peptidyl-proline dioxygenase activity / peptidyl-proline hydroxylation to 4-hydroxy-L-proline / negative regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / regulation protein catabolic process at postsynapse / intracellular oxygen homeostasis / labyrinthine layer development / cardiac muscle tissue morphogenesis / 2-oxoglutarate-dependent dioxygenase activity / heart trabecula formation / regulation of modification of postsynaptic structure / L-ascorbic acid binding / response to nitric oxide / ventricular septum morphogenesis / regulation of angiogenesis / ferrous iron binding / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / cellular response to hypoxia / intracellular iron ion homeostasis / postsynaptic density / response to hypoxia / intracellular membrane-bounded organelle / glutamatergic synapse / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.97 Å | ||||||
Authors | Chowdhury, R. / Banerji, B. / Schofield, C.J. | ||||||
Citation | Journal: Sci Rep / Year: 2020 Title: Use of cyclic peptides to induce crystallization: case study with prolyl hydroxylase domain 2. Authors: Chowdhury, R. / Abboud, M.I. / McAllister, T.E. / Banerji, B. / Bhushan, B. / Sorensen, J.L. / Kawamura, A. / Schofield, C.J. #1: Journal: ACS Chem. Biol. / Year: 2013 Title: Selective small molecule probes for the hypoxia inducible factor (HIF) prolyl hydroxylases. Authors: Chowdhury, R. / Candela-Lena, J.I. / Chan, M.C. / Greenald, D.J. / Yeoh, K.K. / Tian, Y.M. / McDonough, M.A. / Tumber, A. / Rose, N.R. / Conejo-Garcia, A. / Demetriades, M. / Mathavan, S. / ...Authors: Chowdhury, R. / Candela-Lena, J.I. / Chan, M.C. / Greenald, D.J. / Yeoh, K.K. / Tian, Y.M. / McDonough, M.A. / Tumber, A. / Rose, N.R. / Conejo-Garcia, A. / Demetriades, M. / Mathavan, S. / Kawamura, A. / Lee, M.K. / van Eeden, F. / Pugh, C.W. / Ratcliffe, P.J. / Schofield, C.J. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6yvw.cif.gz | 148.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb6yvw.ent.gz | 117.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6yvw.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6yvw_validation.pdf.gz | 739.9 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 6yvw_full_validation.pdf.gz | 742.7 KB | Display | |
Data in XML | 6yvw_validation.xml.gz | 12.5 KB | Display | |
Data in CIF | 6yvw_validation.cif.gz | 17.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yv/6yvw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yv/6yvw | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6yvxC 6yvzC 6yw0C 6yw1C 6yw2C 6yw3C 6yw4C 2g19S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 28096.941 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: CATALYTIC DOMAIN (RESIDUES 181-426) / Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: EGLN1, C1orf12, PNAS-118, PNAS-137 / Plasmid: PET28A(+) / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) References: UniProt: Q9GZT9, hypoxia-inducible factor-proline dioxygenase |
---|---|
#2: Chemical | ChemComp-FE / |
#3: Chemical | ChemComp-PW5 / |
#4: Chemical | ChemComp-GOL / |
#5: Water | ChemComp-HOH / |
Has ligand of interest | Y |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.79 Å3/Da / Density % sol: 56 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: Sample: (20 mg/ml PHD2 + 1 mM FeSO4 + 2 mM compound); Reservoir: 1.6-2.0 M (NH4)2SO4, 2-8% dioxane, 0.1 M MES-Na pH 6.5, and 1 mM FeSO4; Hanging drop (2 ul), protein-to-well ratio, 1:1, 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / Wavelength: 1.5418 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RIGAKU SATURN 944 / Detector: CCD / Date: Jan 25, 2011 / Details: VARIMAX HF | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: CONFOCAL / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.97→50 Å / Num. obs: 19800 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 7.8 % / Biso Wilson estimate: 36 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Χ2: 1.254 / Net I/σ(I): 18.77 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2G19 Resolution: 1.97→18.448 Å / SU ML: 0.22 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / Phase error: 25.68 / Stereochemistry target values: ML
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT MODEL / Bsol: 50.8 Å2 / ksol: 0.37 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 139 Å2 / Biso mean: 59.1114 Å2 / Biso min: 26.95 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.97→18.448 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|