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万見
- PDB-6slf: Nalpha-acylglutamine aminoacylase from Corynebacterium sp.releasi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6slf
タイトルNalpha-acylglutamine aminoacylase from Corynebacterium sp.releasing human axilla odorants co-crystallised with high affinity inhibitor
要素N-alpha-acyl-glutamine aminoacylase
キーワードHYDROLASE / aminoacylase / inhibitor / complex / tetramer
機能・相同性
機能・相同性情報


Nalpha-acyl-L-glutamine aminoacylase / hydrolase activity
類似検索 - 分子機能
Amidohydrolase / Bacterial exopeptidase dimerisation domain / Peptidase M20, dimerisation domain / Peptidase dimerisation domain / Peptidase M20 / Peptidase family M20/M25/M40
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Chem-LJ8 / N(alpha)-acyl-glutamine aminoacylase
類似検索 - 構成要素
生物種Corynebacterium striatum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Natsch, A. / Emter, R.
引用
ジャーナル: Philos.Trans.R.Soc.Lond.B Biol.Sci. / 年: 2020
タイトル: The specific biochemistry of human axilla odour formation viewed in an evolutionary context.
著者: Natsch, A. / Emter, R.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: A specific bacterial aminoacylase cleaves odorant precursors secreted in the human axilla.
著者: Natsch, A. / Gfeller, H. / Gygax, P. / Schmid, J. / Acuna, G.
履歴
登録2019年8月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-alpha-acyl-glutamine aminoacylase
B: N-alpha-acyl-glutamine aminoacylase
C: N-alpha-acyl-glutamine aminoacylase
D: N-alpha-acyl-glutamine aminoacylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)176,86024
ポリマ－174,1384
非ポリマー2,72320
水18,3751020
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Formation of a stable tetramer in solution in presence of the ligand AMR only was shown both with gel filtration and with native gel electophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16880 Å2
ΔGint-116 kcal/mol
Surface area51090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.688, 181.919, 93.122
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.140, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
N-alpha-acyl-glutamine aminoacylase


分子量: 43534.402 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Isolate from skin in human axillae
由来: (組換発現) Corynebacterium striatum (バクテリア)
遺伝子: agaA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Top10 / 参照: UniProt: Q8GGD4

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非ポリマー , 6種, 1040分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-LJ8 / (2~{S})-5-azanyl-2-[[[(3~{S})-3-methyl-5-phenyl-pentyl]-oxidanyl-phosphoryl]methyl]-5-oxidanylidene-pentanoic acid


分子量: 369.392 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H28NO5P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#6: 化合物 ChemComp-BTB / 2-[BIS-(2-HYDROXY-ETHYL)-AMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / BIS-TRIS BUFFER / ビストリス


分子量: 209.240 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H19NO5 / コメント: pH緩衝剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1020 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.92 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 90microL of 30% PEG4K, 0.22M sodium acetate, 0.1M Tris pH 8.5 + 10microL of Index screen (Hampton Research) containing 0.2M ammonium sulphate, 0.1M Bis-Tris pH6.5, 25%PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 296 K / Ambient temp details: not exactly reported / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.282 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 1 / 検出器: CCD / 日付: 2006年9月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.282 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→29.58 Å / Num. obs: 164787 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.93 % / Biso Wilson estimate: 33.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0108 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 1.5→1.8 Å / Rmerge(I) obs: 0.0418 / Num. unique obs: 164787 / % possible all: 99.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
d*TREKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
CrystalClearデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1XMB, 1YSJ

1xmb

1ysj


解像度: 1.75→29.58 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 2.249 / SU ML: 0.073 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.112 / ESU R Free: 0.106 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2096 8738 5 %RANDOM
Rwork0.1821 ---
obs0.1835 164787 99.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å
原子変位パラメータBiso max: 64.64 Å2 / Biso mean: 26.211 Å2 / Biso min: 10.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.75→29.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12137 0 156 1020 13313
Biso mean--27.61 30.88 -
残基数----1585
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.02212573
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3871.95517109
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.48251581
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.18725.16595
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.029151926
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.4541556
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.21858
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.029796
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.26480
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.30.28663
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.120.21056
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0410.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1490.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1870.215
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.795 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.349 673 -
Rwork0.296 12168 -
all-12841 -
obs--99.92 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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