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- PDB-6qio: Ternary complex of FcRn ectodomain, FcRn binding optimised human ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qio
タイトルTernary complex of FcRn ectodomain, FcRn binding optimised human serum albumin and the human growth hormone derivative somapacitan
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • IgG receptor FcRn large subunit p51
  • Serum albumin
キーワードHORMONE / complex / albumin binding / long-acting growth hormone / somapacitan
機能・相同性
機能・相同性情報


growth hormone activity / growth hormone receptor complex / prolactin receptor binding / bone maturation / IgG immunoglobulin transcytosis in epithelial cells mediated by FcRn immunoglobulin receptor / animal organ development / positive regulation of multicellular organism growth / Ciprofloxacin ADME / positive regulation of D-glucose transmembrane transport / exogenous protein binding ...growth hormone activity / growth hormone receptor complex / prolactin receptor binding / bone maturation / IgG immunoglobulin transcytosis in epithelial cells mediated by FcRn immunoglobulin receptor / animal organ development / positive regulation of multicellular organism growth / Ciprofloxacin ADME / positive regulation of D-glucose transmembrane transport / exogenous protein binding / cellular response to calcium ion starvation / cell surface receptor signaling pathway via STAT / growth hormone receptor binding / enterobactin binding / positive regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / Heme biosynthesis / HDL remodeling / IgG binding / negative regulation of mitochondrial depolarization / growth hormone receptor signaling pathway / Prednisone ADME / Heme degradation / Aspirin ADME / Prolactin receptor signaling / beta-2-microglobulin binding / antioxidant activity / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / positive regulation of MAP kinase activity / toxic substance binding / Scavenging of heme from plasma / Growth hormone receptor signaling / Recycling of bile acids and salts / : / : / negative regulation of receptor binding / positive regulation of receptor binding / platelet alpha granule lumen / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / cellular response to starvation / fatty acid binding / endosome lumen / cytokine activity / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / response to nutrient levels / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Post-translational protein phosphorylation / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / growth factor activity / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / cellular response to iron(III) ion / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / Cytoprotection by HMOX1 / hormone activity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / MHC class I protein complex / positive regulation of T cell activation / peptide antigen binding / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / cellular response to nicotine / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of protein binding / specific granule lumen / phagocytic vesicle membrane / recycling endosome membrane / positive regulation of cellular senescence / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Interferon gamma signaling / negative regulation of epithelial cell proliferation / MHC class II protein complex binding / Modulation by Mtb of host immune system / late endosome membrane / pyridoxal phosphate binding / sensory perception of smell / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / Platelet degranulation / T cell differentiation in thymus / response to estradiol
類似検索 - 分子機能
Somatotropin / Somatotropin/prolactin / Somatotropin hormone, conserved site / Somatotropin hormone family / Somatotropin, prolactin and related hormones signature 1. / Somatotropin, prolactin and related hormones signature 2. / Serum albumin/Alpha-fetoprotein/Afamin / ALB/AFP/VDB / Serum albumin, N-terminal / Serum albumin, conserved site ...Somatotropin / Somatotropin/prolactin / Somatotropin hormone, conserved site / Somatotropin hormone family / Somatotropin, prolactin and related hormones signature 1. / Somatotropin, prolactin and related hormones signature 2. / Serum albumin/Alpha-fetoprotein/Afamin / ALB/AFP/VDB / Serum albumin, N-terminal / Serum albumin, conserved site / Serum albumin-like / Serum albumin family / Albumin domain signature. / Albumin domain profile. / serum albumin / Four-helical cytokine-like, core / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CYSTEINE / Somapacitan / Somatotropin / Albumin / IgG receptor FcRn large subunit p51 / Beta-2-microglobulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Johansson, E.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2020
タイトル: Identification of Binding Sites on Human Serum Albumin for Somapacitan, a Long-Acting Growth Hormone Derivative.
著者: Johansson, E. / Nielsen, A.D. / Demuth, H. / Wiberg, C. / Schjodt, C.B. / Huang, T. / Chen, J. / Jensen, S. / Petersen, J. / Thygesen, P.
履歴
登録2019年1月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 2.02023年9月20日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / refine / struct_asym / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.pdbx_formal_charge / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _refine.pdbx_diffrn_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id / _struct_site_gen.auth_asym_id / _struct_site_gen.auth_seq_id / _struct_site_gen.label_asym_id
改定 2.12024年1月24日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 2.22024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serum albumin
B: IgG receptor FcRn large subunit p51
C: Beta-2-microglobulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,0887
ポリマ－109,4583
非ポリマー1,6304
水15,817878
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7210 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area43220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.290, 108.120, 159.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Serum albumin


分子量: 66473.148 Da / 分子数: 1 / 変異: V418M, T420A, E505G, V547A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: ALB, GIG20, GIG42, PRO0903, PRO1708, PRO2044, PRO2619, PRO2675, UNQ696/PRO1341
発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P02768
#2: タンパク質 IgG receptor FcRn large subunit p51 / FcRn / IgG Fc fragment receptor transporter alpha chain / Neonatal Fc receptor


分子量: 30408.104 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FCGRT, FCRN / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 株 (発現宿主): HEK293-6E / 参照: UniProt: P55899
#3: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 12577.041 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 株 (発現宿主): HEK293-6E / 参照: UniProt: P61769

-
非ポリマー , 4種, 882分子

#4: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / 参照: UniProt: P01241*PLUS / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-CYS / CYSTEINE / システイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 121.158 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO2S
#6: 化合物 ChemComp-JG5 / Somapacitan / (2S)-6-acetamido-2-[[2-[2-[2-[[4-carboxy-4-[[(4S)-4-carboxy-4-[[2-[2-[2-[4-[16-(1H-tetrazol-5-yl)hexadecanoylsulfamoyl]butanoylamino]ethoxy]ethoxy]acetyl]amino]butanoyl]amino]butanoyl]amino]ethoxy]ethoxy]acetyl]amino]hexanoic acid


分子量: 1192.380 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C51H89N11O19S
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 878 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.09 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: ammonium acetate, sodium acetate, PEG4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年7月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→48.85 Å / Num. obs: 95478 / % possible obs: 99.91 % / 冗長度: 6.7 % / Net I/σ(I): 11.23
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4K71

4k71


解像度: 1.95→48.846 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.12 / 位相誤差: 23.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2262 9143 5 %
Rwork0.1823 --
obs0.1845 182713 99.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→48.846 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7575 0 101 878 8554
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0127994
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.18710831
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.9597851
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0521148
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081410
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.95-1.97220.35463120.32465834X-RAY DIFFRACTION100
1.9722-1.99540.34722950.30435765X-RAY DIFFRACTION100
1.9954-2.01970.34412900.30055778X-RAY DIFFRACTION100
2.0197-2.04530.31423100.29545787X-RAY DIFFRACTION100
2.0453-2.07220.35893090.30985729X-RAY DIFFRACTION98
2.0722-2.10060.30863050.27185740X-RAY DIFFRACTION100
2.1006-2.13060.28193060.25355845X-RAY DIFFRACTION100
2.1306-2.16240.28863210.24865788X-RAY DIFFRACTION100
2.1624-2.19620.30153000.23685788X-RAY DIFFRACTION100
2.1962-2.23220.27873010.23435826X-RAY DIFFRACTION100
2.2322-2.27070.30992990.26865706X-RAY DIFFRACTION98
2.2707-2.3120.27952880.21595803X-RAY DIFFRACTION100
2.312-2.35650.25423230.20075816X-RAY DIFFRACTION100
2.3565-2.40460.26683040.20075811X-RAY DIFFRACTION100
2.4046-2.45680.25833080.19515765X-RAY DIFFRACTION100
2.4568-2.5140.23523090.1935845X-RAY DIFFRACTION100
2.514-2.57690.25982960.18615797X-RAY DIFFRACTION100
2.5769-2.64650.21453020.18495747X-RAY DIFFRACTION100
2.6465-2.72440.25312980.1785791X-RAY DIFFRACTION99
2.7244-2.81230.20553030.17165728X-RAY DIFFRACTION99
2.8123-2.91280.21663190.1645793X-RAY DIFFRACTION100
2.9128-3.02940.21582970.16515806X-RAY DIFFRACTION100
3.0294-3.16730.22283140.16735799X-RAY DIFFRACTION100
3.1673-3.33420.19982990.15625786X-RAY DIFFRACTION100
3.3342-3.54310.18333080.15385802X-RAY DIFFRACTION100
3.5431-3.81650.19293060.14715777X-RAY DIFFRACTION100
3.8165-4.20040.19033050.14375789X-RAY DIFFRACTION99
4.2004-4.80780.15693110.12355782X-RAY DIFFRACTION100
4.8078-6.05550.19243040.14945761X-RAY DIFFRACTION99
6.0555-48.86110.20593010.18215786X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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