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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6q8o | ||||||
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タイトル | Respiratory complex I from Thermus thermophilus with bound Piericidin A | ||||||
![]() | (NADH-quinone oxidoreductase subunit ...) x 16 | ||||||
![]() | MEMBRANE PROTEIN / Respiratory chain / complex I / NADH:ubiquinone oxidoreductase / electron transfer / proton translocation | ||||||
機能・相同性 | ![]() NADH dehydrogenase complex / : / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / molybdopterin cofactor binding / respiratory chain complex I / iron-sulfur cluster assembly / NADH dehydrogenase activity / ubiquinone binding ...NADH dehydrogenase complex / : / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / molybdopterin cofactor binding / respiratory chain complex I / iron-sulfur cluster assembly / NADH dehydrogenase activity / ubiquinone binding / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / electron transport coupled proton transport / ATP synthesis coupled electron transport / aerobic respiration / ferric iron binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / iron ion binding / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Gutierrez-Fernandez, J. / Minhas, G.S. / Sazanov, L.A. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Key role of quinone in the mechanism of respiratory complex I. 著者: Javier Gutiérrez-Fernández / Karol Kaszuba / Gurdeep S Minhas / Rozbeh Baradaran / Margherita Tambalo / David T Gallagher / Leonid A Sazanov / ![]() ![]() ![]() 要旨: Complex I is the first and the largest enzyme of respiratory chains in bacteria and mitochondria. The mechanism which couples spatially separated transfer of electrons to proton translocation in ...Complex I is the first and the largest enzyme of respiratory chains in bacteria and mitochondria. The mechanism which couples spatially separated transfer of electrons to proton translocation in complex I is not known. Here we report five crystal structures of T. thermophilus enzyme in complex with NADH or quinone-like compounds. We also determined cryo-EM structures of major and minor native states of the complex, differing in the position of the peripheral arm. Crystal structures show that binding of quinone-like compounds (but not of NADH) leads to a related global conformational change, accompanied by local re-arrangements propagating from the quinone site to the nearest proton channel. Normal mode and molecular dynamics analyses indicate that these are likely to represent the first steps in the proton translocation mechanism. Our results suggest that quinone binding and chemistry play a key role in the coupling mechanism of complex I. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 3.6 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 3.1 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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要素
-NADH-quinone oxidoreductase subunit ... , 16種, 32分子 1B2C3D4E5F6G9O7IWXAPJRKSLTMUNVHQ
#1: タンパク質 | 分子量: 48693.715 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 参照: UniProt: Q56222, NADH dehydrogenase (quinone) #2: タンパク質 | 分子量: 20309.162 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 参照: UniProt: Q56221, NADH dehydrogenase (quinone) #3: タンパク質 | 分子量: 86656.203 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 参照: UniProt: Q56223, NADH dehydrogenase (quinone) #4: タンパク質 | 分子量: 46428.027 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 参照: UniProt: Q56220, NADH dehydrogenase (quinone) #5: タンパク質 | 分子量: 23893.254 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 参照: UniProt: Q56219, NADH dehydrogenase (quinone) #6: タンパク質 | 分子量: 20262.564 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 参照: UniProt: Q56218, NADH dehydrogenase (quinone) #7: タンパク質 | 分子量: 20106.309 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 参照: UniProt: Q56224, NADH dehydrogenase (quinone) #8: タンパク質 | 分子量: 14812.074 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 参照: UniProt: Q5SKZ7, NADH dehydrogenase (quinone) #9: タンパク質 | 分子量: 14201.612 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 参照: UniProt: Q5SI52 #10: タンパク質 | 分子量: 13154.656 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 参照: UniProt: Q56217, NADH dehydrogenase (quinone) #11: タンパク質 | 分子量: 18563.330 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 参照: UniProt: Q56225, NADH dehydrogenase (quinone) #12: タンパク質 | 分子量: 10002.788 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 参照: UniProt: Q56226, NADH dehydrogenase (quinone) #13: タンパク質 | 分子量: 65189.930 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 参照: UniProt: Q56227, NADH dehydrogenase (quinone) #14: タンパク質 | 分子量: 49247.117 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 参照: UniProt: Q56228, NADH dehydrogenase (quinone) #15: タンパク質 | 分子量: 44463.895 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 参照: UniProt: Q56229, NADH dehydrogenase (quinone) #16: タンパク質 | 分子量: 41034.523 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 参照: UniProt: Q60019, NADH dehydrogenase (quinone) |
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-非ポリマー , 4種, 22分子 ![](data/chem/img/SF4.gif)
![](data/chem/img/FMN.gif)
![](data/chem/img/FES.gif)
![](data/chem/img/HQH.gif)
![](data/chem/img/FMN.gif)
![](data/chem/img/FES.gif)
![](data/chem/img/HQH.gif)
#17: 化合物 | ChemComp-SF4 / #18: 化合物 | #19: 化合物 | ChemComp-FES / #20: 化合物 | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.9 % |
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結晶化 | 温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 詳細: 100 mM Bis-Tris pH 6.0, 24% (w/v) PEG 4000, 100 mM KCl, 100 mM glutaric acid and 0.59 mM n-undecyl-beta-maltoside |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年9月24日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9 Å / 相対比: 1 |
Reflection twin | Operator: -H,-K,H+L / Fraction: 0.49 |
反射 | 解像度: 3.6→49.164 Å / Num. obs: 182595 / % possible obs: 96.1 % / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.153 / Rpim(I) all: 0.133 / Net I/σ(I): 4.5 |
反射 シェル | 解像度: 3.6→3.79 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 1.239 / Mean I/σ(I) obs: 0.7 / Num. unique obs: 26923 / Rpim(I) all: 1.106 / % possible all: 97.2 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 4HEA 解像度: 3.605→49.164 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 22.03 詳細: TLS refinement. Twin refinement. TWINNING INFORMATION: FRACTION: 0.490 OPERATOR: -h,-k,h+l Data cut anisotropically to limits (Angstrom) along a*, b* and c*: 3.6, 4.2, 3.7
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 111.8 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.605→49.164 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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