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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6et5 | ||||||
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タイトル | Reaction centre light harvesting complex 1 from Blc. virids | ||||||
要素 |
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キーワード | PHOTOSYNTHESIS / Reaction centre light harvesting complex 1 Blc. viridis Cryo-EM RC-LH1 Photosynthesis | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 light-harvesting complex / organelle inner membrane / : / plasma membrane-derived chromatophore membrane / plasma membrane light-harvesting complex / bacteriochlorophyll binding / photosynthesis, light reaction / electron transporter, transferring electrons within the cyclic electron transport pathway of photosynthesis activity / photosynthetic electron transport in photosystem II / photosynthesis ...light-harvesting complex / organelle inner membrane / : / plasma membrane-derived chromatophore membrane / plasma membrane light-harvesting complex / bacteriochlorophyll binding / photosynthesis, light reaction / electron transporter, transferring electrons within the cyclic electron transport pathway of photosynthesis activity / photosynthetic electron transport in photosystem II / photosynthesis / membrane => GO:0016020 / electron transfer activity / iron ion binding / heme binding / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Blastochloris viridis (バクテリア) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.87 Å | ||||||
データ登録者 | Qian, P. / Siebert, C.A. / Canniffe, D.P. / Wang, P. / Hunter, C.N. | ||||||
資金援助 | 1件
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引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2018 タイトル: Cryo-EM structure of the Blastochloris viridis LH1-RC complex at 2.9 Å. 著者: Pu Qian / C Alistair Siebert / Peiyi Wang / Daniel P Canniffe / C Neil Hunter / 要旨: The light-harvesting 1-reaction centre (LH1-RC) complex is a key functional component of bacterial photosynthesis. Here we present a 2.9 Å resolution cryo-electron microscopy structure of the ...The light-harvesting 1-reaction centre (LH1-RC) complex is a key functional component of bacterial photosynthesis. Here we present a 2.9 Å resolution cryo-electron microscopy structure of the bacteriochlorophyll b-based LH1-RC complex from Blastochloris viridis that reveals the structural basis for absorption of infrared light and the molecular mechanism of quinone migration across the LH1 complex. The triple-ring LH1 complex comprises a circular array of 17 β-polypeptides sandwiched between 17 α- and 16 γ-polypeptides. Tight packing of the γ-apoproteins between β-polypeptides collectively interlocks and stabilizes the LH1 structure; this, together with the short Mg-Mg distances of bacteriochlorophyll b pairs, contributes to the large redshift of bacteriochlorophyll b absorption. The 'missing' 17th γ-polypeptide creates a pore in the LH1 ring, and an adjacent binding pocket provides a folding template for a quinone, Q , which adopts a compact, export-ready conformation before passage through the pore and eventual diffusion to the cytochrome bc complex. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6et5.cif.gz | 787.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6et5.ent.gz | 681.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6et5.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/et/6et5 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/et/6et5 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-タンパク質 , 1種, 1分子 C
#1: タンパク質 | 分子量: 37179.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: reaction centre cytochrome subunit / 由来: (天然) Blastochloris viridis (バクテリア) / 参照: UniProt: P07173 |
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-Reaction center protein ... , 3種, 3分子 LMH
#2: タンパク質 | 分子量: 30600.299 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: reaction centre L subunit / 由来: (天然) Blastochloris viridis (バクテリア) / 参照: UniProt: P06009 |
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#3: タンパク質 | 分子量: 35932.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Teaction centre M subunit / 由来: (天然) Blastochloris viridis (バクテリア) / 参照: UniProt: P06010 |
#4: タンパク質 | 分子量: 28557.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Reaction centre H subunit / 由来: (天然) Blastochloris viridis (バクテリア) / 参照: UniProt: P06008 |
-Light-harvesting protein B-1015 ... , 3種, 50分子 zFKPSVYbehknqtw361GNQTWZcfilor...
#5: タンパク質 | 分子量: 6984.262 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Light harvesting complex 1 alpha subunit / 由来: (天然) Blastochloris viridis (バクテリア) / 参照: UniProt: P04123 #6: タンパク質 | 分子量: 6274.327 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Light harvesting complex 1 beta subunit / 由来: (天然) Blastochloris viridis (バクテリア) / 参照: UniProt: P04124 #7: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2799.292 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Light harvesting complex 1 gamma subunit / 由来: (天然) Blastochloris viridis (バクテリア) / 参照: UniProt: P04126 |
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-非ポリマー , 10種, 75分子
#8: 化合物 | ChemComp-HEM / #9: 化合物 | ChemComp-BCB / #10: 化合物 | #11: 化合物 | #12: 化合物 | ChemComp-FE / | #13: 化合物 | ChemComp-SO4 / #14: 化合物 | #15: 化合物 | ChemComp-MQ9 / | #16: 化合物 | ChemComp-NS5 / | #17: 化合物 | ChemComp-NS0 / |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: CELL / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Reaction centre-Light harvesting complex 1 (RC-LH1) / タイプ: COMPLEX 詳細: The protein was isolated from a photosynthetic bacterium Blc. viridis. Entity ID: #1-#7 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 0.414 MDa / 実験値: YES |
由来(天然) | 生物種: Blastochloris viridis (バクテリア) |
緩衝液 | pH: 7.8 / 詳細: 20 mMol HEPES, pH 7.8, 100 mM NaCl |
緩衝液成分 | 濃度: 20 mMol / 名称: HEPES |
試料 | 濃度: 4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES 詳細: Protein was solubilised by the use detergent of beta-DDM. The protein particle therefore contains a detergent belt in its hydrophobic region. |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / Temp: 277 K / 湿度: 99 % / 凍結前の試料温度: 278 K / 詳細: Blot for 3.5 seconds. Humidity: 99% Temperature:4C. |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(補正後): 130000 X / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER 最低温度: 77 K |
撮影 | 平均露光時間: 0.5 sec. / 電子線照射量: 2.25 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 6472 |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 20 / 利用したフレーム数/画像: 1-20 |
-解析
ソフトウェア | 名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0158 / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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画像処理 | 詳細: Dose fractioned | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | 詳細: gctf was used for CTF correction / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 267726 / 詳細: Protein was checked using negatively stained EM. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.87 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 267726 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: BACKBONE TRACE / 空間: REAL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 解像度: 3→243.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.875 / SU B: 12.39 / SU ML: 0.188 / ESU R: 0.189 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 153.894 Å2
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精密化ステップ | サイクル: 1 / 合計: 31896 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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