[English] 日本語
Yorodumi- PDB-6buv: Structure of Mycobacterium tuberculosis NadD in complex with inhi... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6buv | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Structure of Mycobacterium tuberculosis NadD in complex with inhibitor [(1~{R},2~{R},5~{S})-5-methyl-2-propan-2-yl-cyclohexyl] 2-[3-methyl-2-(phenoxymethyl)benzimidazol-1-yl]ethanoate | ||||||||||||
Components | nicotinate mononucleotide adenylyltransferase NadD | ||||||||||||
Keywords | TRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Rossman fold / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase activity / nicotinate-nucleotide adenylyltransferase / nicotinate-nucleotide adenylyltransferase activity / NAD biosynthetic process / ATP binding Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | Mycobacterium tuberculosis (bacteria) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.86 Å | ||||||||||||
Authors | Rodionova, I.A. / Reed, R.W. / Sorci, L. / Osterman, A.L. / Korotkov, K.V. | ||||||||||||
Funding support | United States, 3items
| ||||||||||||
Citation | Journal: Acs Chem.Biol. / Year: 2019 Title: Novel Antimycobacterial Compounds Suppress NAD Biogenesis by Targeting a Unique Pocket of NaMN Adenylyltransferase. Authors: Osterman, A.L. / Rodionova, I. / Li, X. / Sergienko, E. / Ma, C.T. / Catanzaro, A. / Pettigrove, M.E. / Reed, R.W. / Gupta, R. / Rohde, K.H. / Korotkov, K.V. / Sorci, L. | ||||||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6buv.cif.gz | 236.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb6buv.ent.gz | 194 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6buv.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bu/6buv ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bu/6buv | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 4s1oS S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 22352.281 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: C196R, C200T Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mycobacterium tuberculosis (bacteria) / Strain: ATCC 25618 / H37Rv / Gene: nadD, Rv2421c, MTCY428.26 / Plasmid: pRSF-NT / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): Rosetta2(DE3) References: UniProt: P9WJJ5, nicotinate-nucleotide adenylyltransferase #2: Chemical | ChemComp-NA / | #3: Chemical | ChemComp-CL / #4: Chemical | ChemComp-E9A / | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.43 Å3/Da / Density % sol: 72.25 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.2 Details: 0.1 M sodium/potassium phosphate, pH 6.2, 2.5 M sodium chloride Temp details: room temperature |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 22-ID / Wavelength: 1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Dec 20, 2015 Details: Si(111). Rosenbaum-Rock double-crystal monochromator: liquid nitrogen cooled; sagitally focusing 2nd crystal, Rosenbaum-Rock vertical focusing mirror | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: double crystal Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.86→52.102 Å / Num. obs: 65723 / % possible obs: 99.3 % / Redundancy: 3.773 % / Biso Wilson estimate: 33.35 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rrim(I) all: 0.09 / Χ2: 0.989 / Net I/σ(I): 11.08 / Num. measured all: 248001 / Scaling rejects: 4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
---|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 4S1O Resolution: 1.86→52.102 Å / SU ML: 0.24 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0.9 / Phase error: 20.23
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 152.63 Å2 / Biso mean: 48.6118 Å2 / Biso min: 21.33 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.86→52.102 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|