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- PDB-6btl: Crystal structure of Trypanothione Reductase from Trypanosoma bru... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6btl
タイトルCrystal structure of Trypanothione Reductase from Trypanosoma brucei in complex with inhibitor RD117 1-[2-(Piperazin-1-yl)ethyl]-5-{5-[1-(pyrrolidin-1-yl)cyclohexyl]-1,3-thiazol-2-yl}-1H-indole
要素Trypanothione reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE/Inhibitor / Inhibitor / Complex / Sleeping Sickness / OXIDOREDUCTASE-Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


trypanothione-disulfide reductase / trypanothione-disulfide reductase (NADPH) activity / glycosome / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / ciliary plasm / cell redox homeostasis / flavin adenine dinucleotide binding / nucleoplasm / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Trypanothione reductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain ...Trypanothione reductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Chem-RD7 / Trypanothione reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei brucei TREU927 (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.797 Å
データ登録者Bryson, S. / De Gasparo, R. / Krauth-Siegel, R.L. / Diederich, F. / Pai, E.F.
資金援助 カナダ, スイス, ドイツ, 米国, 6件
組織認可番号国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)RGPIN-2015-04877 カナダ
Canada Research Chairs カナダ
ETH Reseach CouncilETH-01 13-2 スイス
German Research Foundation (DFG)KR 1242/8-1 ドイツ
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-06CH11357 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)ACB-12002 米国
引用
ジャーナル: ChemMedChem / 年: 2018
タイトル: Biological Evaluation and X-ray Co-crystal Structures of Cyclohexylpyrrolidine Ligands for Trypanothione Reductase, an Enzyme from the Redox Metabolism of Trypanosoma.
著者: De Gasparo, R. / Brodbeck-Persch, E. / Bryson, S. / Hentzen, N.B. / Kaiser, M. / Pai, E.F. / Krauth-Siegel, R.L. / Diederich, F.
#1: ジャーナル: ChemMedChem / 年: 2014
タイトル: Binding to large enzyme pockets: small-molecule inhibitors of trypanothione reductase.
著者: Persch, E. / Bryson, S. / Todoroff, N.K. / Eberle, C. / Thelemann, J. / Dirdjaja, N. / Kaiser, M. / Weber, M. / Derbani, H. / Brun, R. / Schneider, G. / Pai, E.F. / Krauth-Siegel, R.L. / Diederich, F.
履歴
登録2017年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Trypanothione reductase
B: Trypanothione reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,82017
ポリマ－106,9962
非ポリマー3,82415
水1629
1
A: Trypanothione reductase
B: Trypanothione reductase
ヘテロ分子

A: Trypanothione reductase
B: Trypanothione reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)221,63934
ポリマ－213,9924
非ポリマー7,64830
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_645y+1,x-1,-z1
Buried area24230 Å2
ΔGint-256 kcal/mol
Surface area77550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.664, 117.664, 225.163
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Trypanothione reductase


分子量: 53497.969 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei TREU927 (トリパノソーマ)
株: 927/4 GUTat10.1 / 遺伝子: Tb10.406.0520 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q389T8, trypanothione-disulfide reductase

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非ポリマー , 6種, 24分子

#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-RD7 / 1-[2-(piperazin-1-yl)ethyl]-5-{5-[1-(pyrrolidin-1-yl)cyclohexyl]-1,3-thiazol-2-yl}-1H-indole


分子量: 463.681 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H37N5S
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.4 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Adding 5 microL of 10 mM inhibitor in DMSO to 95 microL of protein solution (10mg/ml; 20 mM TRIS, pH8.0), then mixing 2 microL of protein solution with 2 microL of well solution (0.1 M HEPES, ...詳細: Adding 5 microL of 10 mM inhibitor in DMSO to 95 microL of protein solution (10mg/ml; 20 mM TRIS, pH8.0), then mixing 2 microL of protein solution with 2 microL of well solution (0.1 M HEPES, pH 7.5, 2.0 M (NH4)2SO4).

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月3日 / 詳細: collimator
放射モノクロメーター: double crystal monochromator and K-B pair of bimorph mirrors for vertical and horizontal focusing
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.797→47.7 Å / Num. obs: 39719 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 8.6 % / Biso Wilson estimate: 79.3 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.137 / Rpim(I) all: 0.049 / Rrim(I) all: 0.146 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル解像度: 2.797→2.9 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 1.609 / Num. unique obs: 3684 / CC1/2: 0.423 / Rpim(I) all: 0.618 / Rrim(I) all: 1.728 / % possible all: 95

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2WOI

2woi


解像度: 2.797→47.671 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 27.28 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2363 1917 4.84 %Random selection
Rwork0.1965 ---
obs0.1985 39619 99.43 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.797→47.671 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7472 0 251 9 7732
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0047896
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.98510730
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6654693
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0431194
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031345
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7973-2.86730.37131240.36962489X-RAY DIFFRACTION94
2.8673-2.94480.3711250.34132634X-RAY DIFFRACTION99
2.9448-3.03140.40141240.33182659X-RAY DIFFRACTION100
3.0314-3.12920.31911280.28442672X-RAY DIFFRACTION100
3.1292-3.24110.32781590.26882648X-RAY DIFFRACTION100
3.2411-3.37080.25191380.24162674X-RAY DIFFRACTION100
3.3708-3.52420.2381290.21742678X-RAY DIFFRACTION100
3.5242-3.70990.26251290.19992694X-RAY DIFFRACTION100
3.7099-3.94220.22741470.19252688X-RAY DIFFRACTION100
3.9422-4.24640.24511450.17572690X-RAY DIFFRACTION100
4.2464-4.67340.21121340.15292722X-RAY DIFFRACTION100
4.6734-5.34890.1931310.15772757X-RAY DIFFRACTION100
5.3489-6.7360.23581420.19982769X-RAY DIFFRACTION100
6.736-47.67760.19661620.16492928X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 31.965 Å / Origin y: -13.1127 Å / Origin z: 6.9945 Å
111213212223313233
T0.4866 Å20.0996 Å20.0338 Å2-0.543 Å20.0498 Å2--0.5294 Å2
L0.8221 °2-0.3939 °2-0.3245 °2-1.6489 °20.6463 °2--0.9868 °2
S-0.067 Å °-0.2296 Å °-0.1213 Å °0.1783 Å °0.0352 Å °-0.3338 Å °0.3682 Å °0.2277 Å °0.0289 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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