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- PDB-6baw: Structure of GRP94 with a selective resorcinylic inhibitor. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6baw
タイトルStructure of GRP94 with a selective resorcinylic inhibitor.
要素Endoplasmin
キーワードCHAPERONE/INHIBITOR / CHAPERONE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Trafficking and processing of endosomal TLR / Scavenging by Class A Receptors / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / Post-translational protein phosphorylation / sarcoplasmic reticulum lumen / ERAD pathway / ATP-dependent protein folding chaperone / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / : ...Trafficking and processing of endosomal TLR / Scavenging by Class A Receptors / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / Post-translational protein phosphorylation / sarcoplasmic reticulum lumen / ERAD pathway / ATP-dependent protein folding chaperone / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / : / melanosome / protein folding / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-D57 / PHOSPHATE ION / Endoplasmin
類似検索 - 構成要素
生物種Canis lupus familiaris (イヌ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.703 Å
データ登録者Que, N.L.S. / Gewirth, D.T.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01-CA095130 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P01-CA186866 米国
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2018
タイトル: Structure Based Design of a Grp94-Selective Inhibitor: Exploiting a Key Residue in Grp94 To Optimize Paralog-Selective Binding.
著者: Que, N.L.S. / Crowley, V.M. / Duerfeldt, A.S. / Zhao, J. / Kent, C.N. / Blagg, B.S.J. / Gewirth, D.T.
履歴
登録2017年10月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Endoplasmin
A: Endoplasmin
C: Endoplasmin
D: Endoplasmin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,04526
ポリマ－106,0564
非ポリマー2,98922
水3,189177
1
B: Endoplasmin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2396
ポリマ－26,5141
非ポリマー7245
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Endoplasmin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3638
ポリマ－26,5141
非ポリマー8497
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Endoplasmin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2066
ポリマ－26,5141
非ポリマー6925
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Endoplasmin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2396
ポリマ－26,5141
非ポリマー7245
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
B: Endoplasmin
C: Endoplasmin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,44412
ポリマ－53,0282
非ポリマー1,41610
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3130 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area20700 Å2
手法PISA
6
A: Endoplasmin
D: Endoplasmin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,60114
ポリマ－53,0282
非ポリマー1,57312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3500 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area20830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.647, 93.710, 175.408
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Endoplasmin / 94 kDa glucose-regulated protein / GRP-94 / Heat shock protein 90 kDa beta member 1


分子量: 26514.012 Da / 分子数: 4
変異: RESIDUES 287-327 DELETED AND REPLACED WITH 4 GLYCINES
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Canis lupus familiaris (イヌ) / 遺伝子: HSP90B1, GRP94, TRA1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P41148
#2: 化合物
ChemComp-D57 / dimethyl 2-[2-(1-benzyl-1H-imidazol-2-yl)ethyl]-4,6-dihydroxybenzene-1,3-dicarboxylate


分子量: 410.420 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H22N2O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 177 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Peg 2000 MME, Ammonium phosphate, Sodium Cacodylate pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0333 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0333 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 41640 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 5.9 % / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 2.7→2.75 Å / Num. measured obs: 2119 / Rsym value: 1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12rc0_2784: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.703→41.903 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.38
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2574 1993 4.79 %
Rwork0.2137 --
obs0.2158 41569 96.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.703→41.903 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6665 0 199 177 7041
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026959
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4619381
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.5614543
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0391068
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021171
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7028-2.77040.36021400.30322749X-RAY DIFFRACTION96
2.7704-2.84530.30591460.28152840X-RAY DIFFRACTION98
2.8453-2.9290.33531430.2852857X-RAY DIFFRACTION98
2.929-3.02350.34781450.26692835X-RAY DIFFRACTION98
3.0235-3.13150.31440.26342821X-RAY DIFFRACTION98
3.1315-3.25690.26881430.23892828X-RAY DIFFRACTION98
3.2569-3.4050.3171440.24052817X-RAY DIFFRACTION98
3.405-3.58450.25521440.22062835X-RAY DIFFRACTION97
3.5845-3.80890.25671450.19452802X-RAY DIFFRACTION97
3.8089-4.10270.26441360.18682828X-RAY DIFFRACTION96
4.1027-4.51520.20361420.16552813X-RAY DIFFRACTION96
4.5152-5.16750.21271430.15742831X-RAY DIFFRACTION96
5.1675-6.50660.2291370.2142833X-RAY DIFFRACTION95
6.5066-41.90780.21561410.20912887X-RAY DIFFRACTION92

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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