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- PDB-6bab: The structure of human CamKII with bound inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bab
タイトルThe structure of human CamKII with bound inhibitor
要素Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE Inhibitor / Kinase / CamKII / inhibitor / TRANSFERASE / TRANSFERASE-TRANSFERASE Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Phase 0 - rapid depolarisation / regulation of relaxation of cardiac muscle / HSF1-dependent transactivation / Interferon gamma signaling / Ion transport by P-type ATPases / regulation of cellular localization / negative regulation of sodium ion transmembrane transport / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Trafficking of AMPA receptors / RAF activation ...Phase 0 - rapid depolarisation / regulation of relaxation of cardiac muscle / HSF1-dependent transactivation / Interferon gamma signaling / Ion transport by P-type ATPases / regulation of cellular localization / negative regulation of sodium ion transmembrane transport / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Trafficking of AMPA receptors / RAF activation / protein serine/threonine kinase activity => GO:0004674 / regulation of cell communication by electrical coupling / cell growth involved in cardiac muscle cell development / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / RAF/MAP kinase cascade / negative regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / axon initial segment / regulation of membrane depolarization / intracellular potassium ion homeostasis / Ion homeostasis / cardiac muscle cell contraction / endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / sodium channel inhibitor activity / relaxation of cardiac muscle / regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of DNA biosynthetic process / nitric-oxide synthase binding / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / positive regulation of smooth muscle cell migration / positive regulation of Rac protein signal transduction / intercalated disc / regulation of protein localization to plasma membrane / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / cardiac muscle contraction / regulation of sodium ion transport / titin binding / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / T-tubule / sarcoplasmic reticulum membrane / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / sarcoplasmic reticulum / peptidyl-threonine phosphorylation / neuromuscular junction / G1/S transition of mitotic cell cycle / calcium ion transport / peptidyl-serine phosphorylation / transmembrane transporter binding / protein autophosphorylation / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / calmodulin binding / response to hypoxia / protein kinase activity / neuron projection / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / neuronal cell body / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / NTF2-like domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain ...Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / NTF2-like domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-D0S / L(+)-TARTARIC ACID / Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.91 Å
データ登録者Somoza, J.R. / Villasenor, A.G.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: TBD
著者: Koltun, D. / Somoza, J.R.
履歴
登録2017年10月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年11月29日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta
B: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta
C: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta
D: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,31111
ポリマ－137,8384
非ポリマー2,4737
水16,862936
1
A: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1153
ポリマ－34,4601
非ポリマー6562
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1153
ポリマ－34,4601
非ポリマー6562
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1153
ポリマ－34,4601
非ポリマー6562
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9652
ポリマ－34,4601
非ポリマー5061
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.250, 67.570, 82.840
Angle α, β, γ (deg.)93.34, 92.93, 90.11
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Symmetry operation#1: x,y,z

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要素

#1: タンパク質
Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit delta / CaMK-II subunit delta


分子量: 34459.574 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Camk2d, Kiaa4163
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q6PHZ2, Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase
#2: 化合物
ChemComp-D0S / N-[(2S)-2-(diethylamino)propyl]-2-(3-hydroxyazetidin-1-yl)-6-[5-(thiophen-2-yl)pyrazolo[1,5-a]pyrimidin-3-yl]pyridine-4-carboxamide


分子量: 505.635 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H31N7O2S
#3: 化合物 ChemComp-TLA / L(+)-TARTARIC ACID / L-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 936 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: Sitting drop vapor diffusion droplets were assembled with 250 nL of 12 mg/mL CamKII, 0.6 mM inhibitor and 250 nL of reservoir solution 24% peg 3350, 0.2 M ammonium tartrate, 0.1 M arginine.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.08 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.91→54.2 Å / Num. obs: 80037 / % possible obs: 87.4 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 22.25 Å2 / Net I/σ(I): 7.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.91→54.18 Å / SU ML: 0.248 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.986 / 位相誤差: 27.233
立体化学のターゲット値: GEOSTD + MONOMER LIBRARY + CDL V1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.253 1330 1.685 %
Rwork0.19 --
obs0.191 78940 86.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 25.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.91→54.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9240 0 174 936 10350
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0069675
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.82513101
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.9655762
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051392
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061676
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.91-1.97830.31671390.23067821X-RAY DIFFRACTION87
1.9783-2.05750.30611140.21487642X-RAY DIFFRACTION85
2.0575-2.15110.26931220.20686863X-RAY DIFFRACTION77
2.1511-2.26450.29351360.20867631X-RAY DIFFRACTION85
2.2645-2.40640.25231380.19878136X-RAY DIFFRACTION91
2.4064-2.59220.27751410.20458148X-RAY DIFFRACTION91
2.5922-2.85310.26881330.20378061X-RAY DIFFRACTION90
2.8531-3.26590.28081370.19357773X-RAY DIFFRACTION87
3.2659-4.11440.22581190.16717073X-RAY DIFFRACTION79
4.1144-54.20020.20761510.17228462X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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