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- PDB-6b95: Multiconformer model of K197C PTP1B tethered to compound 2 at 100 K -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6b95
タイトルMulticonformer model of K197C PTP1B tethered to compound 2 at 100 K
要素Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / protein tyrosine phosphatase / PTP / protein tyrosine phosphatase 1B / PTP1B / enzyme / allostery / multitemperature / multiconformer / tethering / covalent ligand
機能・相同性
機能・相同性情報


PTK6 Down-Regulation / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of receptor catabolic process / peptidyl-tyrosine dephosphorylation involved in inactivation of protein kinase activity / insulin receptor recycling / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / regulation of intracellular protein transport / IRE1-mediated unfolded protein response / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane ...PTK6 Down-Regulation / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of receptor catabolic process / peptidyl-tyrosine dephosphorylation involved in inactivation of protein kinase activity / insulin receptor recycling / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / regulation of intracellular protein transport / IRE1-mediated unfolded protein response / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / sorting endosome / mitochondrial crista / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / regulation of endocytosis / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / Regulation of IFNA/IFNB signaling / regulation of signal transduction / cellular response to unfolded protein / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of signal transduction / Regulation of IFNG signaling / Growth hormone receptor signaling / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / endoplasmic reticulum unfolded protein response / negative regulation of MAP kinase activity / positive regulation of JUN kinase activity / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / Insulin receptor recycling / ephrin receptor binding / Integrin signaling / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / protein phosphatase 2A binding / endosome lumen / insulin receptor binding / Negative regulation of MET activity / receptor tyrosine kinase binding / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / insulin receptor signaling pathway / actin cytoskeleton organization / early endosome / mitochondrial matrix / cadherin binding / protein kinase binding / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / RNA binding / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-D0P / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Keedy, D.A. / Hill, Z.B. / Biel, J.T. / Kang, E. / Rettenmaier, T.J. / Brandao-Neto, J. / von Delft, F. / Wells, J.A. / Fraser, J.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2018
タイトル: An expanded allosteric network in PTP1B by multitemperature crystallography, fragment screening, and covalent tethering.
著者: Keedy, D.A. / Hill, Z.B. / Biel, J.T. / Kang, E. / Rettenmaier, T.J. / Brandao-Neto, J. / Pearce, N.M. / von Delft, F. / Wells, J.A. / Fraser, J.S.
履歴
登録2017年10月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22022年3月23日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7373
ポリマ－37,3201
非ポリマー4172
水2,216123
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area200 Å2
ΔGint4 kcal/mol
Surface area12950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.960, 87.960, 104.630
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1 / Protein-tyrosine phosphatase 1B / PTP-1B


分子量: 37319.527 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic domain / 変異: C32S, C92V, K197C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN1, PTP1B / プラスミド: pET24b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P18031, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-D0P / N-(2',4'-difluoro-4-hydroxy[1,1'-biphenyl]-3-yl)-2-sulfanylacetamide


分子量: 295.304 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H11F2NO2S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 123 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.71 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: well solution: 0.2 M magnesium acetate tetrahydrate, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11583 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11583 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→43.98 Å / Num. obs: 34580 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.917 % / Biso Wilson estimate: 38.83 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rrim(I) all: 0.098 / Χ2: 1.013 / Net I/σ(I): 11.61 / Num. measured all: 170040 / Scaling rejects: 79
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.95-24.9931.8370.8112558251625150.2812.053100
2-2.064.8811.6590.9512037247124660.3691.85999.8
2.06-2.124.6651.1671.2911127238723850.4671.31599.9
2.12-2.184.7710.8481.8111135233523340.6380.953100
2.18-2.255.1570.6842.3911752228022790.7590.761100
2.25-2.335.1230.5792.8911045215821560.8030.64499.9
2.33-2.425.0980.4283.8510834212621250.8860.477100
2.42-2.525.0590.3454.6910305203920370.9120.38599.9
2.52-2.634.8960.2646.149610196419630.9560.29599.9
2.63-2.764.6090.1997.48669188418810.9710.22599.8
2.76-2.915.1480.15710.289195178617860.9830.175100
2.91-3.085.1790.10814.018732168616860.9930.121100
3.08-3.35.1120.08218.488133159215910.9950.09199.9
3.3-3.564.9990.05425.337473149614950.9980.06199.9
3.56-3.94.4260.04729.256046137513660.9980.05399.3
3.9-4.364.8250.03537.186084126512610.9990.03999.7
4.36-5.034.820.03142.545288111410970.9990.03598.5
5.03-6.174.8250.03339.3846229609580.9990.03799.8
6.17-8.724.3650.02940.5432917587540.9990.03399.5
8.72-43.984.7280.02152.321044484450.9990.02499.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
XDSJun 1, 2017データ削減
XSCALEJun 1, 2017データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.95→43.98 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.22 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2307 1362 3.94 %
Rwork0.1858 33208 -
obs0.1875 34570 99.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 146.79 Å2 / Biso mean: 54.6943 Å2 / Biso min: 21 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.95→43.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2320 0 70 135 2525
Biso mean--57.73 52 -
残基数----285
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0122465
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1583332
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06349
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008432
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.2621498
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9501-2.01980.36871350.329632513386100
2.0198-2.10060.33291350.297833063441100
2.1006-2.19620.26611330.25932763409100
2.1962-2.3120.30381350.228732923427100
2.312-2.45680.2811380.202632903428100
2.4568-2.64650.21761390.186832883427100
2.6465-2.91280.23111370.184133253462100
2.9128-3.33420.21661350.170733423477100
3.3342-4.20020.21621350.14633573492100
4.2002-43.99120.20351400.18033481362199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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