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- EMDB-6845: Flagellin derivative in complex with the NLR protein NAIP5 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6845
タイトルFlagellin derivative in complex with the NLR protein NAIP5
マップデータ
試料
  • 複合体: Flagellin derivative in complex with NAIP5
    • 複合体: NAIP5
      • タンパク質・ペプチド: Baculoviral IAP repeat-containing protein 1e
    • 複合体: Flagellin
      • タンパク質・ペプチド: Phase 2 flagellin,Flagellin
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードFlagellin / NAIP5 / NLRC4 / Cryo-EM / IMMUNE SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


TLR5 cascade / MyD88 cascade initiated on plasma membrane / NFkB and MAPK activation mediated by TRAF6 / IPAF inflammasome complex / The IPAF inflammasome / bacterial-type flagellum / pyroptotic inflammatory response / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / detection of bacterium / positive regulation of interleukin-1 beta production ...TLR5 cascade / MyD88 cascade initiated on plasma membrane / NFkB and MAPK activation mediated by TRAF6 / IPAF inflammasome complex / The IPAF inflammasome / bacterial-type flagellum / pyroptotic inflammatory response / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / detection of bacterium / positive regulation of interleukin-1 beta production / perikaryon / defense response to Gram-negative bacterium / receptor ligand activity / defense response to bacterium / inflammatory response / symbiont entry into host cell / innate immune response / neuronal cell body / negative regulation of apoptotic process / apoptotic process / structural molecule activity / extracellular space / extracellular region / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Baculoviral IAP repeat-containing protein 1 / Flagellin D3 / : / Flagellin D3 domain / Flagellin, barrel domain / NLRC4, helical domain / : / NLRC4 helical domain / Nlrc4-like, winged helix domain / Flagellin, C-terminal domain, subdomain 2 ...Baculoviral IAP repeat-containing protein 1 / Flagellin D3 / : / Flagellin D3 domain / Flagellin, barrel domain / NLRC4, helical domain / : / NLRC4 helical domain / Nlrc4-like, winged helix domain / Flagellin, C-terminal domain, subdomain 2 / Flagellin, C-terminal domain / Bacterial flagellin C-terminal helical region / Flagellin / Flagellin, N-terminal domain / Bacterial flagellin N-terminal helical region / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / BIR repeat. / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain / BIR repeat profile. / Baculoviral inhibition of apoptosis protein repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellin / Phase 2 flagellin / Baculoviral IAP repeat-containing protein 1e / Baculoviral IAP repeat-containing protein 1e
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ) / Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.28 Å
データ登録者Yang XR / Yang F
資金援助 中国, 6件
OrganizationGrant number国
Chinese Ministry of Science and Techonolgy2014CB910101 中国
Chinese Ministry of Science and Techonolgy2016YFA0501101 中国
Chinese Ministry of Science and Techonolgy2017YFA0504600 中国
National Natural Science Foundation of China31230016 中国
National Natural Science Foundation of China31370717 中国
National Natural Science Foundation of China31670745 中国
引用ジャーナル: Cell Res / 年: 2018
タイトル: Structural basis for specific flagellin recognition by the NLR protein NAIP5.
著者: Xinru Yang / Fan Yang / Weiguang Wang / Guangzhong Lin / Zehan Hu / Zhifu Han / Yijun Qi / Liman Zhang / Jiawei Wang / Sen-Fang Sui / Jijie Chai /
要旨: The nucleotide-binding domain- and leucine-rich repeat (LRR)-containing proteins (NLRs) function as intracellular immune receptors to detect the presence of pathogen- or host-derived signals. The ...The nucleotide-binding domain- and leucine-rich repeat (LRR)-containing proteins (NLRs) function as intracellular immune receptors to detect the presence of pathogen- or host-derived signals. The mechanisms of how NLRs sense their ligands remain elusive. Here we report the structure of a bacterial flagellin derivative in complex with the NLR proteins NAIP5 and NLRC4 determined by cryo-electron microscopy at 4.28 Å resolution. The structure revealed that the flagellin derivative forms two parallel helices interacting with multiple domains including BIR1 and LRR of NAIP5. Binding to NAIP5 results in a nearly complete burial of the flagellin derivative, thus stabilizing the active conformation of NAIP5. The extreme C-terminal side of the flagellin is anchored to a sterically constrained binding pocket of NAIP5, which likely acts as a structural determinant for discrimination of different bacterial flagellins by NAIP5, a notion further supported by biochemical data. Taken together, our results shed light on the molecular mechanisms underlying NLR ligand perception.
履歴
登録2017年11月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年1月3日-
マップ公開2018年1月3日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0352
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0352
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5yud
  • 表面レベル: 0.0352
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5yud
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_6845.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6845.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.31 Å/pix.
x 200 pix.
= 261.308 Å		1.31 Å/pix.
x 200 pix.
= 261.308 Å		1.31 Å/pix.
x 200 pix.
= 261.308 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.30654 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0252 / ムービー #1: 0.0352
最小 - 最大-0.08689711 - 0.23340823
平均 (標準偏差)0.000061092534 (±0.0076064058)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 261.308 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.306541.306541.30654
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z261.308261.308261.308
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.0870.2330.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Flagellin derivative in complex with NAIP5

全体名称: Flagellin derivative in complex with NAIP5
要素
  • 複合体: Flagellin derivative in complex with NAIP5
    • 複合体: NAIP5
      • タンパク質・ペプチド: Baculoviral IAP repeat-containing protein 1e
    • 複合体: Flagellin
      • タンパク質・ペプチド: Phase 2 flagellin,Flagellin
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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超分子 #1: Flagellin derivative in complex with NAIP5

超分子名称: Flagellin derivative in complex with NAIP5 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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超分子 #2: NAIP5

超分子名称: NAIP5 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1

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超分子 #3: Flagellin

超分子名称: Flagellin / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2

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分子 #1: Baculoviral IAP repeat-containing protein 1e

分子名称: Baculoviral IAP repeat-containing protein 1e / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 160.018047 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MAEHGESSED RISEIDYEFL PELSALLGVD AFQVAKSQEE EEHKERMKMK KGFNSQMRSE AKRLKTFETY DTFRSWTPQE MAAAGFYHT GVRLGVQCFC CSLILFGNSL RKLPIERHKK LRPECEFLQG KDVGNIGKYD IRVKRPEKML RGGKARYHEE E ARLESFED ...文字列:
MAEHGESSED RISEIDYEFL PELSALLGVD AFQVAKSQEE EEHKERMKMK KGFNSQMRSE AKRLKTFETY DTFRSWTPQE MAAAGFYHT GVRLGVQCFC CSLILFGNSL RKLPIERHKK LRPECEFLQG KDVGNIGKYD IRVKRPEKML RGGKARYHEE E ARLESFED WPFYAHGTSP RVLSAAGFVF TGKRDTVQCF SCGGSLGNWE EGDDPWKEHA KWFPKCEFLQ SKKSSEEIAQ YI QSYEGFV HVTGEHFVKS WVRRELPMVS AYCNDSVFAN EELRMDMFKD WPQESPVGVE ALVRAGFFYT GKKDIVRCFS CGG CLEKWA EGDDPMEDHI KFFPECVFLQ TLKSSAEVIP TLQSQYALPE ATETTRESNH GDAAAVHSTV VDLGRSEAQW FQEA RSLSE QLRDNYTKAT FRHMNLPEVC SSLGTDHLLS CDVSIISKHI SQPVQEALTI PEVFSNLNSV MCVEGETGSG KTTFL KRIA FLWASGCCPL LYRFQLVFYL SLSSITPDQG LANIICAQLL GAGGCISEVC LSSSIQQLQH QVLFLLDDYS GLASLP QAL HTLITKNYLS RTCLLIAVHT NRVRDIRLYL GTSLEIQEFP FYNTVSVLRK FFSHDIICVE KLIIYFIDNK DLQGVYK TP LFVAAVCTDW IQNASAQDKF QDVTLFQSYM QYLSLKYKAT AEPLQATVSS CGQLALTGLF SSCFEFNSDD LAEAGVDE D EKLTTLLMSK FTAQRLRPVY RFLGPLFQEF LAAVRLTELL SSDRQEDQDL GLYYLRQIDS PLKAINSFNI FLYYVSSHS SSKAAPTVVS HLLQLVDEKE SLENMSENED YMKLHPQTFL WFQFVRGLWL VSPESSSSFV SEHLLRLALI FAYESNTVAE CSPFILQFL RGKTLALRVL NLQYFRDHPE SLLLLRSLKV SINGNKMSSY VDYSFKTYFE NLQPPAIDEE YTSAFEHISE W RRNFAQDE EIIKNYENIR PRALPDISEG YWKLSPKPCK IPKLEVQVNN TDAADQALLQ VLMEVFSASQ SIEFRLFNSS GF LESICPA LELSKASVTK CSMSRLELSR AEQELLLTLP ALQSLEVSET NQLPEQLFHN LHKFLGLKEL CVRLDGKPNV LSV LPREFP NLLHMEKLSI QTSTESDLSK LVKFIQNFPN LHVFHLKCDF LSNCESLMAV LASCKKLREI EFSGRCFEAM TFVN ILPNF VSLKILNLKD QQFPDKETSE KFAQALGSLR NLEELLVPTG DGIHQVAKLI VRQCLQLPCL RVLTFHDILD DDSVI EIAR AATSGGFQKL ENLDISMNHK ITEEGYRNFF QALDNLPNLQ ELNICRNIPG RIQVQATTVK ALGQCVSRLP SLIRLH MLS WLLDEEDMKV INDVKERHPQ SKRLIIFWKL IVPFSPVILE

UniProtKB: Baculoviral IAP repeat-containing protein 1e

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分子 #2: Phase 2 flagellin,Flagellin

分子名称: Phase 2 flagellin,Flagellin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌)
株: LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720
分子量理論値: 7.665362 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
配列文字列:
AAARLSSGLR INSAKDDAAG QAIANSGSGS GSRIEDSDYA TEVSNMSRAQ ILQQAGTSVL AQANQVPQNV LSLLR

UniProtKB: Phase 2 flagellin, Flagellin

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分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.28 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 626608
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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