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万見
- EMDB-6783: GMPCPP-microtubule complexed with nucleotide-free KIF5C -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6783
タイトルGMPCPP-microtubule complexed with nucleotide-free KIF5C
マップデータKIF5C(nucleotide-free) and Microtubule(GMPCPP)
試料
  • 細胞器官・細胞要素: GMPCPP-microtubule complexed with nucleotide-free KIF5C
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1A chain
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta chain
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER
  • リガンド: water
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / mitotic cell cycle / microtubule / hydrolase activity / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain ...Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin alpha-1A chain / Tubulin beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ) / Pig (ブタ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.43 Å
データ登録者Morikawa M / Shigematsu H / Nitta R / Hirokawa N
資金援助 日本, 4件
OrganizationGrant number国
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)23000013 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)17H05897 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)16H06372 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)15K08168 日本
引用ジャーナル: J Cell Biol / 年: 2018
タイトル: Kinesin-binding-triggered conformation switching of microtubules contributes to polarized transport.
著者: Tomohiro Shima / Manatsu Morikawa / Junichi Kaneshiro / Taketoshi Kambara / Shinji Kamimura / Toshiki Yagi / Hiroyuki Iwamoto / Sotaro Uemura / Hideki Shigematsu / Mikako Shirouzu / Taro ...著者: Tomohiro Shima / Manatsu Morikawa / Junichi Kaneshiro / Taketoshi Kambara / Shinji Kamimura / Toshiki Yagi / Hiroyuki Iwamoto / Sotaro Uemura / Hideki Shigematsu / Mikako Shirouzu / Taro Ichimura / Tomonobu M Watanabe / Ryo Nitta / Yasushi Okada / Nobutaka Hirokawa /
要旨: Kinesin-1, the founding member of the kinesin superfamily of proteins, is known to use only a subset of microtubules for transport in living cells. This biased use of microtubules is proposed as the ...Kinesin-1, the founding member of the kinesin superfamily of proteins, is known to use only a subset of microtubules for transport in living cells. This biased use of microtubules is proposed as the guidance cue for polarized transport in neurons, but the underlying mechanisms are still poorly understood. Here, we report that kinesin-1 binding changes the microtubule lattice and promotes further kinesin-1 binding. This high-affinity state requires the binding of kinesin-1 in the nucleotide-free state. Microtubules return to the initial low-affinity state by washing out the binding kinesin-1 or by the binding of non-hydrolyzable ATP analogue AMPPNP to kinesin-1. X-ray fiber diffraction, fluorescence speckle microscopy, and second-harmonic generation microscopy, as well as cryo-EM, collectively demonstrated that the binding of nucleotide-free kinesin-1 to GDP microtubules changes the conformation of the GDP microtubule to a conformation resembling the GTP microtubule.
履歴
ヘッダ(付随情報) 公開2016年9月21日-
マップ公開2016年9月28日-
登録2017年7月5日-
更新2019年11月6日-
現状2019年11月6日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 7.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 7.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5xxx
  • 表面レベル: 7.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_6783.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6783.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈KIF5C(nucleotide-free) and Microtubule(GMPCPP)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.28 Å/pix.
x 220 pix.
= 282.48 Å		1.28 Å/pix.
x 192 pix.
= 246.528 Å		1.28 Å/pix.
x 192 pix.
= 246.528 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.284 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 7.4 / ムービー #1: 7.4
最小 - 最大-4.36565 - 13.830622
平均 (標準偏差)1.018187 (±2.450797)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin370370293
サイズ192192220
Spacing192192220
セルA: 246.52802 Å / B: 246.52802 Å / C: 282.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.2841.2841.284
M x/y/z192192220
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z246.528246.528282.480
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS370370293
NC/NR/NS192192220
D min/max/mean-4.36613.8311.018

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : GMPCPP-microtubule complexed with nucleotide-free KIF5C

全体名称: GMPCPP-microtubule complexed with nucleotide-free KIF5C
要素
  • 細胞器官・細胞要素: GMPCPP-microtubule complexed with nucleotide-free KIF5C
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1A chain
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta chain
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER
  • リガンド: water

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超分子 #1: GMPCPP-microtubule complexed with nucleotide-free KIF5C

超分子名称: GMPCPP-microtubule complexed with nucleotide-free KIF5C
タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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分子 #1: Tubulin alpha-1A chain

分子名称: Tubulin alpha-1A chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 9 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pig (ブタ)
分子量理論値: 48.638793 KDa
配列文字列: RECISIHVGQ AGVQIGNACW ELYCLEHGIQ PDGQMPSDKT IGGGDDSFNT FFSETGAGKH VPRAVFVDLE PTVIDEVRTG TYRQLFHPE QLITGKEDAA NNYARGHYTI GKEIIDLVLD RIRKLADQCT GLQGFSVFHS FGGGTGSGFT SLLMERLSVD Y GKKSKLEF ...文字列:
RECISIHVGQ AGVQIGNACW ELYCLEHGIQ PDGQMPSDKT IGGGDDSFNT FFSETGAGKH VPRAVFVDLE PTVIDEVRTG TYRQLFHPE QLITGKEDAA NNYARGHYTI GKEIIDLVLD RIRKLADQCT GLQGFSVFHS FGGGTGSGFT SLLMERLSVD Y GKKSKLEF SIYPAPQVST AVVEPYNSIL TTHTTLEHSD CAFMVDNEAI YDICRRNLDI ERPTYTNLNR LIGQIVSSIT AS LRFDGAL NVDLTEFQTN LVPYPRGHFP LATYAPVISA EKAYHEQLSV AEITNACFEP ANQMVKCDPR HGKYMACCLL YRG DVVPKD VNAAIATIKT KRTIQFVDWC PTGFKVGINY EPPTVVPGGD LAKVQRAVCM LSNTTAIAEA WARLDHKFDL MYAK RAFVH WYVGEGMEEG EFSEAREDMA ALEKDYEEVG VDS

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分子 #2: Tubulin beta chain

分子名称: Tubulin beta chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 9 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pig (ブタ)
分子量理論値: 47.809746 KDa
配列文字列: REIVHIQAGQ CGNQIGAKFW EVISDEHGID PTGSYHGDSD LQLERINVYY NEAAGNKYVP RAILVDLEPG TMDSVRSGPF GQIFRPDNF VFGQSGAGNN WAKGHYTEGA ELVDSVLDVV RKESESCDCL QGFQLTHSLG GGTGSGMGTL LISKIREEYP D RIMNTFSV ...文字列:
REIVHIQAGQ CGNQIGAKFW EVISDEHGID PTGSYHGDSD LQLERINVYY NEAAGNKYVP RAILVDLEPG TMDSVRSGPF GQIFRPDNF VFGQSGAGNN WAKGHYTEGA ELVDSVLDVV RKESESCDCL QGFQLTHSLG GGTGSGMGTL LISKIREEYP D RIMNTFSV VPSPKVSDTV VEPYNATLSV HQLVENTDET YCIDNEALYD ICFRTLKLTT PTYGDLNHLV SATMSGVTTC LR FPGQLNA DLRKLAVNMV PFPRLHFFMP GFAPLTSRGS QQYRALTVPE LTQQMFDAKN MMAACDPRHG RYLTVAAVFR GRM SMKEVD EQMLNVQNKN SSYFVEWIPN NVKTAVCDIP PRGLKMSATF IGNSTAIQEL FKRISEQFTA MFRRKAFLHW YTGE GMDEM EFTEAESNMN DLVSEYQQYQ D

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分子 #3: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 9 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 18 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #5: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 9 / 式: G2P
分子量理論値: 521.208 Da
Chemical component information

ChemComp-G2P:
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / GMPCPP / GMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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分子 #6: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 36 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 300 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 8.8632 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -25.7541 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.43 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: FREALIGN (ver. 9) / 使用した粒子像数: 5822
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

6353

最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-5xxx:
GMPCPP-microtubule complexed with nucleotide-free KIF5C

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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