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万見
- EMDB-6284: Yeast V-ATPase state 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6284
タイトルYeast V-ATPase state 1
マップデータYeast V-ATPase state 1
試料
  • 試料: Vacuolar-type ATPase
  • タンパク質・ペプチド: Vacuolar-type ATPase
キーワードV-ATPase / V-type ATPase / vacuolar-type ATPase / yeast / Saccharomyces cerevisiae / hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


vacuole-mitochondrion membrane contact site / protein localization to vacuolar membrane / cellular response to alkaline pH / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / polyphosphate metabolic process / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification / proteasome storage granule assembly ...vacuole-mitochondrion membrane contact site / protein localization to vacuolar membrane / cellular response to alkaline pH / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / polyphosphate metabolic process / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification / proteasome storage granule assembly / pexophagy / endosomal lumen acidification / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / vacuolar transport / protein targeting to vacuole / vacuole organization / proton-transporting V-type ATPase complex / protein metabolic process / fungal-type vacuole / intein-mediated protein splicing / intron homing / cellular hyperosmotic response / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / vacuolar acidification / fungal-type vacuole membrane / proton transmembrane transporter activity / intracellular copper ion homeostasis / ATP metabolic process / H+-transporting two-sector ATPase / Neutrophil degranulation / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton transmembrane transport / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / transmembrane transport / intracellular calcium ion homeostasis / cytoplasmic stress granule / endocytosis / ATPase binding / protein-containing complex assembly / endonuclease activity / intracellular iron ion homeostasis / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / membrane raft / Golgi membrane / mRNA binding / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Homing endonuclease PI-Sce / Homing endonuclease / Hom-end-associated Hint / Hom_end-associated Hint / ATPase, V1 complex, subunit H / ATPase, V1 complex, subunit H, C-terminal / ATPase, V1 complex, subunit H, C-terminal domain superfamily / V-ATPase subunit H / V-ATPase subunit H / ATPase, V1 complex, subunit C ...Homing endonuclease PI-Sce / Homing endonuclease / Hom-end-associated Hint / Hom_end-associated Hint / ATPase, V1 complex, subunit H / ATPase, V1 complex, subunit H, C-terminal / ATPase, V1 complex, subunit H, C-terminal domain superfamily / V-ATPase subunit H / V-ATPase subunit H / ATPase, V1 complex, subunit C / Vacuolar ATP synthase subunit C superfamily / V-ATPase subunit C / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / ATPase, V1 complex, subunit B / Intein / ATPase, V1 complex, subunit F, eukaryotic / ATPase, V0 complex, subunit d / V-ATPase proteolipid subunit C, eukaryotic / ATPase, V0 complex, subunit 116kDa, eukaryotic / Intein DOD homing endonuclease / Intein DOD-type homing endonuclease domain profile. / V-ATPase proteolipid subunit / ATPase, V0 complex, c/d subunit / V-type ATPase subunit C/d / V-type ATP synthase subunit c/d subunit superfamily / V-type ATP synthase c/d subunit, domain 3 superfamily / ATP synthase (C/AC39) subunit / Intein C-terminal splicing region / Intein C-terminal splicing motif profile. / V-type ATPase, V0 complex, 116kDa subunit family / V-type ATPase 116kDa subunit family / Hint domain C-terminal / Hint (Hedgehog/Intein) domain C-terminal region / V-type ATPase subunit E / V-type ATPase subunit E, C-terminal domain superfamily / ATP synthase (E/31 kDa) subunit / ATPase, V1 complex, subunit D / Intein N-terminal splicing region / ATPase, V1 complex, subunit F / ATPase, V1 complex, subunit F superfamily / ATP synthase subunit D / ATP synthase (F/14-kDa) subunit / Intein N-terminal splicing motif profile. / Hint domain N-terminal / Hint (Hedgehog/Intein) domain N-terminal region / Homing endonuclease / Hint domain superfamily / V-type ATP synthase regulatory subunit B/beta / V-type ATP synthase catalytic alpha chain / ATPsynthase alpha/beta subunit, N-terminal extension / ATPsynthase alpha/beta subunit N-term extension / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
V-type proton ATPase subunit B / V-type proton ATPase catalytic subunit A / V-type proton ATPase subunit E / V-type proton ATPase subunit c / V-type proton ATPase subunit C / V-type proton ATPase subunit d / V-type proton ATPase subunit a, vacuolar isoform / V-type proton ATPase subunit D / V-type proton ATPase subunit F / V-type proton ATPase subunit H / V-type proton ATPase subunit G
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.9 Å
データ登録者Zhao J / Benlekbir S / Rubinstein JL
引用ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: Electron cryomicroscopy observation of rotational states in a eukaryotic V-ATPase.
著者: Jianhua Zhao / Samir Benlekbir / John L Rubinstein /
要旨: Eukaryotic vacuolar H(+)-ATPases (V-ATPases) are rotary enzymes that use energy from hydrolysis of ATP to ADP to pump protons across membranes and control the pH of many intracellular compartments. ...Eukaryotic vacuolar H(+)-ATPases (V-ATPases) are rotary enzymes that use energy from hydrolysis of ATP to ADP to pump protons across membranes and control the pH of many intracellular compartments. ATP hydrolysis in the soluble catalytic region of the enzyme is coupled to proton translocation through the membrane-bound region by rotation of a central rotor subcomplex, with peripheral stalks preventing the entire membrane-bound region from turning with the rotor. The eukaryotic V-ATPase is the most complex rotary ATPase: it has three peripheral stalks, a hetero-oligomeric proton-conducting proteolipid ring, several subunits not found in other rotary ATPases, and is regulated by reversible dissociation of its catalytic and proton-conducting regions. Studies of ATP synthases, V-ATPases, and bacterial/archaeal V/A-ATPases have suggested that flexibility is necessary for the catalytic mechanism of rotary ATPases, but the structures of different rotational states have never been observed experimentally. Here we use electron cryomicroscopy to obtain structures for three rotational states of the V-ATPase from the yeast Saccharomyces cerevisiae. The resulting series of structures shows ten proteolipid subunits in the c-ring, setting the ATP:H(+) ratio for proton pumping by the V-ATPase at 3:10, and reveals long and highly tilted transmembrane α-helices in the a-subunit that interact with the c-ring. The three different maps reveal the conformational changes that occur to couple rotation in the symmetry-mismatched soluble catalytic region to the membrane-bound proton-translocating region. Almost all of the subunits of the enzyme undergo conformational changes during the transitions between these three rotational states. The structures of these states provide direct evidence that deformation during rotation enables the smooth transmission of power through rotary ATPases.
履歴
登録2015年2月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年3月18日-
マップ公開2015年5月13日-
更新2015年8月26日-
現状2015年8月26日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j9t
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3j9t
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_6284.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6284.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 62.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Yeast V-ATPase state 1
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.45 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.03 / ムービー #1: 0.03
最小 - 最大-0.04820368 - 0.15646601
平均 (標準偏差)0.00046598 (±0.00966013)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 371.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.451.451.45
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z371.200371.200371.200
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0480.1560.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Vacuolar-type ATPase

全体名称: Vacuolar-type ATPase
要素
  • 試料: Vacuolar-type ATPase
  • タンパク質・ペプチド: Vacuolar-type ATPase

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超分子 #1000: Vacuolar-type ATPase

超分子名称: Vacuolar-type ATPase / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: Detergent solubilized protein complex
集合状態: A3B3CDE3FG3HadcXc'Yc''Z where X, Y, and Z indicate unknown stoichiometry and X+Y+Z=10
Number unique components: 1
分子量実験値: 900 KDa / 理論値: 900 KDa / 手法: SDS-PAGE, size exclusion chromatography

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分子 #1: Vacuolar-type ATPase

分子名称: Vacuolar-type ATPase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: V-ATPase, V-type ATPase / 詳細: Detergent-solubilized protein complex / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: SABY31 / 別称: Yeast
分子量実験値: 900 KDa / 理論値: 900 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度10 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
詳細: 50 mM Tris-HCl, 150 mM NaCl, 0.02% w/v dodecylmaltoside
グリッド詳細: Homemade holey carbon on 400 square mesh Cu/Rh grid, glow-discharged 2 mins
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE MIXTURE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 77 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III / 手法: Blot for 23 seconds before freezing.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
アライメント法Legacy - 非点収差: Manually corrected by inspecting FFT.
詳細K2 Summit in counting mode, 2 frames/s for 15 s
日付2013年10月19日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k) / 実像数: 3685 / 平均電子線量: 30 e/Å2 / ビット/ピクセル: 32
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 34483 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 7.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 34483
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Particles automatically selected using TMaCS and processed in Relion.
CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.9 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Relion / 使用した粒子像数: 50503
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1u7l


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: Chimera, MDFF
詳細Rigid body fitting performed in Chimera first, followed by flexible fitting performed using Molecular Dynamics Flexible Fitting (MDFF).
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-3j9t:
Yeast V-ATPase state 1

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

1ho8


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: Chimera, MDFF
詳細Rigid body fitting performed in Chimera first, followed by flexible fitting performed using Molecular Dynamics Flexible Fitting (MDFF).
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-3j9t:
Yeast V-ATPase state 1

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原子モデル構築 3

初期モデルPDB ID:

4rnd


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B
ソフトウェア名称: Chimera, MDFF
詳細Rigid body fitting performed in Chimera first, followed by flexible fitting performed using Molecular Dynamics Flexible Fitting (MDFF).
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-3j9t:
Yeast V-ATPase state 1

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原子モデル構築 4

初期モデルPDB ID:

4dl0


Chain - #0 - Chain ID: E / Chain - #1 - Chain ID: G
ソフトウェア名称: Chimera, MDFF
詳細Rigid body fitting performed in Chimera first, followed by flexible fitting performed using Molecular Dynamics Flexible Fitting (MDFF).
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-3j9t:
Yeast V-ATPase state 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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