[日本語] English
万見
- PDB-5yud: Flagellin derivative in complex with the NLR protein NAIP5 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yud
タイトルFlagellin derivative in complex with the NLR protein NAIP5
要素
  • Baculoviral IAP repeat-containing protein 1e
  • Phase 2 flagellin,Flagellin
キーワードIMMUNE SYSTEM / Flagellin / NAIP5 / NLRC4 / Cryo-EM
機能・相同性
機能・相同性情報


TLR5 cascade / MyD88 cascade initiated on plasma membrane / NFkB and MAPK activation mediated by TRAF6 / IPAF inflammasome complex / The IPAF inflammasome / bacterial-type flagellum / pyroptotic inflammatory response / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / detection of bacterium / positive regulation of interleukin-1 beta production ...TLR5 cascade / MyD88 cascade initiated on plasma membrane / NFkB and MAPK activation mediated by TRAF6 / IPAF inflammasome complex / The IPAF inflammasome / bacterial-type flagellum / pyroptotic inflammatory response / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / detection of bacterium / positive regulation of interleukin-1 beta production / perikaryon / defense response to Gram-negative bacterium / receptor ligand activity / defense response to bacterium / inflammatory response / symbiont entry into host cell / innate immune response / neuronal cell body / negative regulation of apoptotic process / apoptotic process / structural molecule activity / extracellular space / extracellular region / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Baculoviral IAP repeat-containing protein 1 / Flagellin D3 / : / Flagellin D3 domain / Flagellin, barrel domain / NLRC4, helical domain / : / NLRC4 helical domain / Nlrc4-like, winged helix domain / Flagellin, C-terminal domain, subdomain 2 ...Baculoviral IAP repeat-containing protein 1 / Flagellin D3 / : / Flagellin D3 domain / Flagellin, barrel domain / NLRC4, helical domain / : / NLRC4 helical domain / Nlrc4-like, winged helix domain / Flagellin, C-terminal domain, subdomain 2 / Flagellin, C-terminal domain / Bacterial flagellin C-terminal helical region / Flagellin / Flagellin, N-terminal domain / Bacterial flagellin N-terminal helical region / NOD2 winged helix domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / BIR repeat. / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain / BIR repeat profile. / Baculoviral inhibition of apoptosis protein repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Flagellin / Phase 2 flagellin / Baculoviral IAP repeat-containing protein 1e / Baculoviral IAP repeat-containing protein 1e
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.28 Å
データ登録者Yang, X.R. / Yang, F. / Wang, W.G. / Lin, G.Z.
資金援助 中国, 6件
組織認可番号国
Chinese Ministry of Science and Techonolgy2014CB910101 中国
Chinese Ministry of Science and Techonolgy2016YFA0501101 中国
Chinese Ministry of Science and Techonolgy2017YFA0504600 中国
National Natural Science Foundation of China31230016 中国
National Natural Science Foundation of China31370717 中国
National Natural Science Foundation of China31670745 中国
引用ジャーナル: Cell Res / 年: 2018
タイトル: Structural basis for specific flagellin recognition by the NLR protein NAIP5.
著者: Xinru Yang / Fan Yang / Weiguang Wang / Guangzhong Lin / Zehan Hu / Zhifu Han / Yijun Qi / Liman Zhang / Jiawei Wang / Sen-Fang Sui / Jijie Chai /
要旨: The nucleotide-binding domain- and leucine-rich repeat (LRR)-containing proteins (NLRs) function as intracellular immune receptors to detect the presence of pathogen- or host-derived signals. The ...The nucleotide-binding domain- and leucine-rich repeat (LRR)-containing proteins (NLRs) function as intracellular immune receptors to detect the presence of pathogen- or host-derived signals. The mechanisms of how NLRs sense their ligands remain elusive. Here we report the structure of a bacterial flagellin derivative in complex with the NLR proteins NAIP5 and NLRC4 determined by cryo-electron microscopy at 4.28 Å resolution. The structure revealed that the flagellin derivative forms two parallel helices interacting with multiple domains including BIR1 and LRR of NAIP5. Binding to NAIP5 results in a nearly complete burial of the flagellin derivative, thus stabilizing the active conformation of NAIP5. The extreme C-terminal side of the flagellin is anchored to a sterically constrained binding pocket of NAIP5, which likely acts as a structural determinant for discrimination of different bacterial flagellins by NAIP5, a notion further supported by biochemical data. Taken together, our results shed light on the molecular mechanisms underlying NLR ligand perception.
履歴
登録2017年11月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年1月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月17日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-6845
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6845
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Baculoviral IAP repeat-containing protein 1e
C: Phase 2 flagellin,Flagellin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)168,1913
ポリマ－167,6832
非ポリマー5071
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7450 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area63030 Å2

-
要素

#1: タンパク質 Baculoviral IAP repeat-containing protein 1e / NLR family / apoptosis inhibitory protein 5 / Neuronal apoptosis inhibitory protein 5


分子量: 160018.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Naip5, Birc1e
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8CGT2, UniProt: Q9R016*PLUS
#2: タンパク質 Phase 2 flagellin,Flagellin / Phase 1-I flagellin


分子量: 7665.362 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌)
株: LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720 / 遺伝子: fljB, H2, STM2771, fliC, flaF, hag, STM1959 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / 参照: UniProt: P52616, UniProt: P06179
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Flagellin derivative in complex with NAIP5COMPLEX#1-#20RECOMBINANT
2NAIP5COMPLEX#11RECOMBINANT
3FlagellinCOMPLEX#21RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID株
21Mus musculus (ハツカネズミ)10090
31Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌)99287LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID株
21Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
31Escherichia coli K-12 (大腸菌)83333K-12
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.10.1_2155: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.28 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 626608 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00810675
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.17514446
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.9128895
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0561627
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0061857

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る