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- PDB-5yrn: Structure of RIP2 CARD domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yrn
タイトルStructure of RIP2 CARD domain
要素Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2
キーワードTRANSFERASE / Innate Immune signaling complex / IMMUNE SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


response to interleukin-18 / toll-like receptor 2 signaling pathway / positive regulation of T-helper 1 cell differentiation / positive regulation of cytokine-mediated signaling pathway / caspase binding / immature T cell proliferation in thymus / positive regulation of T-helper 1 type immune response / CARD domain binding / positive regulation of xenophagy / xenophagy ...response to interleukin-18 / toll-like receptor 2 signaling pathway / positive regulation of T-helper 1 cell differentiation / positive regulation of cytokine-mediated signaling pathway / caspase binding / immature T cell proliferation in thymus / positive regulation of T-helper 1 type immune response / CARD domain binding / positive regulation of xenophagy / xenophagy / LIM domain binding / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / cellular response to muramyl dipeptide / positive regulation of stress-activated MAPK cascade / positive regulation of immature T cell proliferation in thymus / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / JUN kinase kinase kinase activity / cellular response to peptidoglycan / response to interleukin-12 / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / activation of cysteine-type endopeptidase activity / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / positive regulation of macrophage cytokine production / toll-like receptor 4 signaling pathway / response to exogenous dsRNA / positive regulation of interferon-alpha production / cellular response to lipoteichoic acid / canonical NF-kappaB signal transduction / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / signaling adaptor activity / stress-activated MAPK cascade / positive regulation of chemokine production / JNK cascade / positive regulation of interleukin-12 production / p75NTR recruits signalling complexes / positive regulation of interleukin-2 production / positive regulation of interferon-beta production / ERK1 and ERK2 cascade / response to interleukin-1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / positive regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / positive regulation of protein ubiquitination / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / non-specific protein-tyrosine kinase / positive regulation of JNK cascade / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / NOD1/2 Signaling Pathway / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / protein homooligomerization / cytokine-mediated signaling pathway / Interleukin-1 signaling / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of tumor necrosis factor production / Ovarian tumor domain proteases / positive regulation of protein binding / Downstream TCR signaling / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / T cell receptor signaling pathway / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / vesicle / adaptive immune response / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cytoskeleton / non-specific serine/threonine protein kinase / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / inflammatory response / positive regulation of apoptotic process / innate immune response / signaling receptor binding / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / endoplasmic reticulum / signal transduction / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2 / RIP2, CARD domain / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / : / Death-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine/threonine-protein kinase, active site ...Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2 / RIP2, CARD domain / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / : / Death-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Wu, B. / Gong, Q.
資金援助 シンガポール, 1件
組織認可番号国
Ministry of Education (Singapore)NAP SUG シンガポール
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Structural basis of RIP2 activation and signaling.
著者: Qin Gong / Ziqi Long / Franklin L Zhong / Daniel Eng Thiam Teo / Yibo Jin / Zhan Yin / Zhao Zhi Boo / Yaming Zhang / Jiawen Zhang / Renliang Yang / Shashi Bhushan / Bruno Reversade / Zongli Li / Bin Wu /
要旨: Signals arising from bacterial infections are detected by pathogen recognition receptors (PRRs) and are transduced by specialized adapter proteins in mammalian cells. The Receptor-interacting- ...Signals arising from bacterial infections are detected by pathogen recognition receptors (PRRs) and are transduced by specialized adapter proteins in mammalian cells. The Receptor-interacting-serine/threonine-protein kinase 2 (RIPK2 or RIP2) is such an adapter protein that is critical for signal propagation of the Nucleotide-binding-oligomerization-domain-containing proteins 1/2 (NOD1 and NOD2). Dysregulation of this signaling pathway leads to defects in bacterial detection and in some cases autoimmune diseases. Here, we show that the Caspase-activation-and-recruitment-domain (CARD) of RIP2 (RIP2-CARD) forms oligomeric structures upon stimulation by either NOD1-CARD or NOD2-2CARD. We reconstitute this complex, termed the RIPosome in vitro and solve the cryo-EM filament structure of the active RIP2-CARD complex at 4.1 Å resolution. The structure suggests potential mechanisms by which CARD domains from NOD1 and NOD2 initiate the oligomerization process of RIP2-CARD. Together with structure guided mutagenesis experiments at the CARD-CARD interfaces, we demonstrate molecular mechanisms how RIP2 is activated and self-propagating such signal.
履歴
登録2017年11月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年11月6日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB
改定 1.32024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-6842
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  • UCSF Chimeraによる作画
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2
B: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2
C: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2
D: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2
E: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2
F: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2
G: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2
H: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2
I: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2
J: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2
K: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2
L: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,45712
ポリマ－151,45712
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization, Bis-Tris Native gel Fluorescent Polarization Imaging Negative-stain EM
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area17480 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area48810 Å2

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要素

#1: タンパク質
Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 2 / CARD-containing interleukin-1 beta-converting enzyme-associated kinase / CARD-containing IL-1 beta ...CARD-containing interleukin-1 beta-converting enzyme-associated kinase / CARD-containing IL-1 beta ICE-kinase / RIP-like-interacting CLARP kinase / Receptor-interacting protein 2 / RIP-2 / Tyrosine-protein kinase RIPK2


分子量: 12621.438 Da / 分子数: 12 / 断片: CARD domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: RIPK2, CARDIAK, RICK, RIP2, UNQ277/PRO314/PRO34092
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O43353, non-specific serine/threonine protein kinase, non-specific protein-tyrosine kinase

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Active RIP2 signaling complex / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pSNAP
緩衝液pH: 7.4
試料濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER
急速凍結凍結剤: METHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 8 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 3100

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev_2405: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2RELION2.0beta画像取得
4RELION2.0betaCTF補正
7PHENIX1.13モデルフィッティング
9RELION2.0beta初期オイラー角割当
10RELION2.0beta最終オイラー角割当
11RELION2.0beta分類
12RELION2.0beta３次元再構成
13Coot0.8.2モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -101.373 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.936 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 658160
3次元再構成解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 142330
詳細: Model building was based on a cropped-out density segment. Pseudo-crystallographic refinement showed that the central segment of the map is good until 3.5-3.7 A.
対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築B value: 202.7 / プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: Rfree value
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 9000
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0078328
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.88111184
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.6737476
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0511332
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051440

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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