[日本語] English
万見
- PDB-5wp9: Structural Basis of Mitochondrial Receptor Binding and Constricti... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wp9
タイトルStructural Basis of Mitochondrial Receptor Binding and Constriction by Dynamin-Related Protein 1
要素
  • Dynamin-1-like protein
  • Mitochondrial dynamics protein MID49
キーワードPROTEIN FIBRIL / Mitochondrial division / Dynamin related-protein-1 / Nucleotide / MID49
機能・相同性
機能・相同性情報


: / mitochondrial membrane fission / regulation of ATP metabolic process / regulation of peroxisome organization / mitocytosis / Apoptotic execution phase / dynamin GTPase / peroxisome fission / regulation of mitophagy / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process ...: / mitochondrial membrane fission / regulation of ATP metabolic process / regulation of peroxisome organization / mitocytosis / Apoptotic execution phase / dynamin GTPase / peroxisome fission / regulation of mitophagy / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / GTP-dependent protein binding / protein localization to mitochondrion / mitochondrial fission / positive regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of mitochondrion organization / positive regulation of mitochondrial fission / heart contraction / intracellular distribution of mitochondria / brush border / necroptotic process / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of protein targeting to membrane / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / clathrin-coated pit / mitochondrion organization / GTPase activator activity / release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of protein secretion / synaptic vesicle membrane / small GTPase binding / endocytosis / peroxisome / calcium ion transport / rhythmic process / protein complex oligomerization / regulation of gene expression / microtubule binding / protein-containing complex assembly / microtubule / mitochondrial outer membrane / membrane => GO:0016020 / membrane fusion / positive regulation of apoptotic process / intracellular membrane-bounded organelle / GTPase activity / lipid binding / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / identical protein binding / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain ...Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain / Dynamin, GTPase / Dynamin / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / Mab-21 protein nucleotidyltransferase domain / Mab-21-like / Mab-21 / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / Dynamin-1-like protein / Mitochondrial dynamics protein MID49
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.22 Å
データ登録者Kalia, R. / Wang, R.Y.R. / Yusuf, A. / Thomas, P.V. / Agard, D.A. / Shaw, J.M. / Frost, A.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1DP2GM110772-01 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM53466 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)S10OD020054 , 1S10OD021741 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM84970 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: Structural basis of mitochondrial receptor binding and constriction by DRP1.
著者: Raghav Kalia / Ray Yu-Ruei Wang / Ali Yusuf / Paul V Thomas / David A Agard / Janet M Shaw / Adam Frost /
要旨: Mitochondrial inheritance, genome maintenance and metabolic adaptation depend on organelle fission by dynamin-related protein 1 (DRP1) and its mitochondrial receptors. DRP1 receptors include the ...Mitochondrial inheritance, genome maintenance and metabolic adaptation depend on organelle fission by dynamin-related protein 1 (DRP1) and its mitochondrial receptors. DRP1 receptors include the paralogues mitochondrial dynamics proteins of 49 and 51 kDa (MID49 and MID51) and mitochondrial fission factor (MFF); however, the mechanisms by which these proteins recruit and regulate DRP1 are unknown. Here we present a cryo-electron microscopy structure of full-length human DRP1 co-assembled with MID49 and an analysis of structure- and disease-based mutations. We report that GTP induces a marked elongation and rotation of the GTPase domain, bundle-signalling element and connecting hinge loops of DRP1. In this conformation, a network of multivalent interactions promotes the polymerization of a linear DRP1 filament with MID49 or MID51. After co-assembly, GTP hydrolysis and exchange lead to MID receptor dissociation, filament shortening and curling of DRP1 oligomers into constricted and closed rings. Together, these views of full-length, receptor- and nucleotide-bound conformations reveal how DRP1 performs mechanical work through nucleotide-driven allostery.
履歴
登録2017年8月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年6月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support
Item: _pdbx_audit_support.country / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-8874
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8874
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Dynamin-1-like protein
B: Mitochondrial dynamics protein MID49
C: Dynamin-1-like protein
D: Mitochondrial dynamics protein MID49
E: Dynamin-1-like protein
F: Mitochondrial dynamics protein MID49
G: Dynamin-1-like protein
H: Mitochondrial dynamics protein MID49
I: Dynamin-1-like protein
J: Mitochondrial dynamics protein MID49
K: Dynamin-1-like protein
L: Mitochondrial dynamics protein MID49
M: Dynamin-1-like protein
N: Mitochondrial dynamics protein MID49
O: Dynamin-1-like protein
P: Mitochondrial dynamics protein MID49
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)929,98832
ポリマ－925,62416
非ポリマー4,36416
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area46020 Å2
ΔGint-245 kcal/mol
Surface area324630 Å2
対称性らせん対称: (回転対称性: 1 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 20 / Rise per n subunits: 54.8 Å / Rotation per n subunits: -0.8 °)

-
要素

#1: タンパク質
Dynamin-1-like protein / Dnm1p/Vps1p-like protein / DVLP / Dynamin family member proline-rich carboxyl-terminal domain less ...Dnm1p/Vps1p-like protein / DVLP / Dynamin family member proline-rich carboxyl-terminal domain less / Dymple / Dynamin-like protein / Dynamin-like protein 4 / Dynamin-like protein IV / HdynIV / Dynamin-related protein 1


分子量: 79546.453 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNM1L, DLP1, DRP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O00429, dynamin GTPase
#2: タンパク質
Mitochondrial dynamics protein MID49 / Mitochondrial dynamics protein of 49 kDa / Mitochondrial elongation factor 2 / Smith-Magenis ...Mitochondrial dynamics protein of 49 kDa / Mitochondrial elongation factor 2 / Smith-Magenis syndrome chromosomal region candidate gene 7 protein


分子量: 36156.570 Da / 分子数: 8 / Fragment: UNP residues 126-454 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MIEF2, MID49, SMCR7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96C03
#3: 化合物
ChemComp-GCP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / グアニリルメチレンジホスホン酸


分子量: 521.208 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O13P3
コメント: GMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

-
試料調製

構成要素名称: DRP1-MID49 / タイプ: COMPLEX
詳細: CryoEM structure of Dynamin-Related Protein 1 in complex with Adaptor MID49
Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 115.56 kDa/nm / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F30
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 31000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 300 nm / Cs: 2 mm / C2レンズ絞り径: 30 µm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

-
解析

EMソフトウェア名称: SerialEM / カテゴリ: 画像取得
CTF補正タイプ: NONE
らせん対称回転角度/サブユニット: -0.8 ° / 軸方向距離/サブユニット: 54.8 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 4.22 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 412684 / 対称性のタイプ: HELICAL

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る