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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5uow | |||||||||
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タイトル | Triheteromeric NMDA receptor GluN1/GluN2A/GluN2B in complex with glycine, glutamate, MK-801 and a GluN2B-specific Fab, at pH 6.5 | |||||||||
要素 |
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キーワード | MEMBRANE PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 NMDA glutamate receptor activity / NMDA selective glutamate receptor complex / calcium ion transmembrane import into cytosol / protein heterotetramerization / response to zinc ion / response to magnesium ion / glutamate-gated calcium ion channel activity / regulation of membrane potential / regulation of synaptic plasticity / late endosome ...NMDA glutamate receptor activity / NMDA selective glutamate receptor complex / calcium ion transmembrane import into cytosol / protein heterotetramerization / response to zinc ion / response to magnesium ion / glutamate-gated calcium ion channel activity / regulation of membrane potential / regulation of synaptic plasticity / late endosome / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / lysosome / neuron projection / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Xenopus laevis (アフリカツメガエル) Mus musculus (ハツカネズミ) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Lu, W. / Du, J. / Goehring, A. / Gouaux, E. | |||||||||
引用 | ジャーナル: Science / 年: 2017 タイトル: Cryo-EM structures of the triheteromeric NMDA receptor and its allosteric modulation. 著者: Wei Lü / Juan Du / April Goehring / Eric Gouaux / 要旨: -methyl-d-aspartate receptors (NMDARs) are heterotetrameric ion channels assembled as diheteromeric or triheteromeric complexes. Here, we report structures of the triheteromeric GluN1/GluN2A/GluN2B ...-methyl-d-aspartate receptors (NMDARs) are heterotetrameric ion channels assembled as diheteromeric or triheteromeric complexes. Here, we report structures of the triheteromeric GluN1/GluN2A/GluN2B receptor in the absence or presence of the GluN2B-specific allosteric modulator Ro 25-6981 (Ro), determined by cryogenic electron microscopy (cryo-EM). In the absence of Ro, the GluN2A and GluN2B amino-terminal domains (ATDs) adopt "closed" and "open" clefts, respectively. Upon binding Ro, the GluN2B ATD clamshell transitions from an open to a closed conformation. Consistent with a predominance of the GluN2A subunit in ion channel gating, the GluN2A subunit interacts more extensively with GluN1 subunits throughout the receptor, in comparison with the GluN2B subunit. Differences in the conformation of the pseudo-2-fold-related GluN1 subunits further reflect receptor asymmetry. The triheteromeric NMDAR structures provide the first view of the most common NMDA receptor assembly and show how incorporation of two different GluN2 subunits modifies receptor symmetry and subunit interactions, allowing each subunit to uniquely influence receptor structure and function, thus increasing receptor complexity. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5uow.cif.gz | 892.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5uow.ent.gz | 722 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5uow.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5uow_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5uow_full_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | 5uow_validation.xml.gz | 117.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5uow_validation.cif.gz | 175.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uo/5uow ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uo/5uow | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-N-methyl-D-aspartate receptor subunit ... , 2種, 3分子 ACB
#1: タンパク質 | 分子量: 91639.867 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル) 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: C0KD18, UniProt: A0A1L8F5J9*PLUS #2: タンパク質 | | 分子量: 93664.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル) 遺伝子: LOC100127346 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: B7ZSK1 |
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-タンパク質 / 抗体 / 糖 , 3種, 11分子 DFG
#3: タンパク質 | 分子量: 94552.234 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル) 遺伝子: NR2B / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A7XY94 | ||
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#4: 抗体 | 分子量: 18400.619 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) #5: 多糖 | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose |
-非ポリマー , 2種, 2分子
#6: 化合物 | ChemComp-GLU / |
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#7: 化合物 | ChemComp-BMK / ( |
-詳細
配列の詳細 | Sample sequence for this chains is unknown |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: membrane protein / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル) |
由来(組換発現) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
緩衝液 | pH: 6.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 0.84 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成 | 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 302052 / 対称性のタイプ: POINT |
精密化 | 最高解像度: 4.5 Å |