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万見
- PDB-5tb4: Structure of rabbit RyR1 (EGTA-only dataset, class 4) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tb4
タイトルStructure of rabbit RyR1 (EGTA-only dataset, class 4)
要素
  • Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
  • Ryanodine receptor 1
キーワードTRANSPORT PROTEIN/ISOMERASE / RyR / Ca2+ / EC coupling / gating / TRANSPORT PROTEIN-ISOMERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-gated ion channel activity / positive regulation of sequestering of calcium ion / cyclic nucleotide binding / negative regulation of calcium-mediated signaling / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / terminal cisterna / neuronal action potential propagation / ryanodine receptor complex / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus ...ATP-gated ion channel activity / positive regulation of sequestering of calcium ion / cyclic nucleotide binding / negative regulation of calcium-mediated signaling / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / terminal cisterna / neuronal action potential propagation / ryanodine receptor complex / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / response to redox state / protein maturation by protein folding / ossification involved in bone maturation / 'de novo' protein folding / negative regulation of heart rate / skin development / FK506 binding / organelle membrane / positive regulation of axon regeneration / cellular response to caffeine / channel regulator activity / outflow tract morphogenesis / intracellularly gated calcium channel activity / smooth muscle contraction / response to vitamin E / toxic substance binding / voltage-gated calcium channel activity / smooth endoplasmic reticulum / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / calcium channel inhibitor activity / skeletal muscle fiber development / striated muscle contraction / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / T cell proliferation / Ion homeostasis / release of sequestered calcium ion into cytosol / muscle contraction / regulation of cytosolic calcium ion concentration / calcium channel complex / sarcoplasmic reticulum membrane / cellular response to calcium ion / sarcoplasmic reticulum / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / calcium-mediated signaling / calcium ion transmembrane transport / response to hydrogen peroxide / calcium channel activity / Stimuli-sensing channels / sarcolemma / Z disc / intracellular calcium ion homeostasis / disordered domain specific binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / protein refolding / protein homotetramerization / transmembrane transporter binding / calmodulin binding / signaling receptor binding / calcium ion binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain ...Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / : / RIH domain / : / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ryanodine receptor 1 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Clarke, O.B. / des Georges, A. / Zalk, R. / Marks, A.R. / Hendrickson, W.A. / Frank, J.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2016
タイトル: Structural Basis for Gating and Activation of RyR1.
著者: Amédée des Georges / Oliver B Clarke / Ran Zalk / Qi Yuan / Kendall J Condon / Robert A Grassucci / Wayne A Hendrickson / Andrew R Marks / Joachim Frank /
要旨: The type-1 ryanodine receptor (RyR1) is an intracellular calcium (Ca(2+)) release channel required for skeletal muscle contraction. Here, we present cryo-EM reconstructions of RyR1 in multiple ...The type-1 ryanodine receptor (RyR1) is an intracellular calcium (Ca(2+)) release channel required for skeletal muscle contraction. Here, we present cryo-EM reconstructions of RyR1 in multiple functional states revealing the structural basis of channel gating and ligand-dependent activation. Binding sites for the channel activators Ca(2+), ATP, and caffeine were identified at interdomain interfaces of the C-terminal domain. Either ATP or Ca(2+) alone induces conformational changes in the cytoplasmic assembly ("priming"), without pore dilation. In contrast, in the presence of all three activating ligands, high-resolution reconstructions of open and closed states of RyR1 were obtained from the same sample, enabling analyses of conformational changes associated with gating. Gating involves global conformational changes in the cytosolic assembly accompanied by local changes in the transmembrane domain, which include bending of the S6 transmembrane segment and consequent pore dilation, displacement, and deformation of the S4-S5 linker and conformational changes in the pseudo-voltage-sensor domain.
履歴
登録2016年9月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月26日Group: Refinement description
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8395
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
F: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
H: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
J: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
B: Ryanodine receptor 1
E: Ryanodine receptor 1
I: Ryanodine receptor 1
G: Ryanodine receptor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,947,88712
ポリマ－1,947,6258
非ポリマー2624
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area40470 Å2
ΔGint-250 kcal/mol
Surface area871070 Å2

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要素

#1: タンパク質
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B / PPIase FKBP1B / 12.6 kDa FK506-binding protein / FKBP-12.6 / FK506-binding protein 1B / FKBP-1B / ...PPIase FKBP1B / 12.6 kDa FK506-binding protein / FKBP-12.6 / FK506-binding protein 1B / FKBP-1B / Immunophilin FKBP12.6 / Rotamase / h-FKBP-12 / Calstabin 2


分子量: 11798.501 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FKBP1B, FKBP12.6, FKBP1L, FKBP9, OTK4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P68106, peptidylprolyl isomerase
#2: タンパク質
Ryanodine receptor 1 / RyR1 / Skeletal muscle calcium release channel / Skeletal muscle ryanodine receptor / Skeletal ...RyR1 / Skeletal muscle calcium release channel / Skeletal muscle ryanodine receptor / Skeletal muscle-type ryanodine receptor / Type 1 ryanodine receptor


分子量: 475107.719 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: Skeletal muscle / 参照: UniProt: P11716
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: RyR1-Cs2 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: MULTIPLE SOURCES
緩衝液pH: 7.4
試料濃度: 6 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K
詳細: Blotted for 3-4 seconds on both sides with Whatman ashless filter paper, blot force 3, wait time 30 seconds

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2Leginon画像取得
4CTFFIND44.017CTF補正
7Coot0.8.5モデルフィッティング
9RELION1.4初期オイラー角割当
10RELION1.4最終オイラー角割当
11RELION1.4分類
12RELION1.4３次元再構成
13PHENIXdev-2499モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 55564 / アルゴリズム: FOURIER SPACE
詳細: The reported resolution is for the core. The resolution of the whole assembly is 4.6 Angstrom.
対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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