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万見
- PDB-5mvy: Thin Filament at low calcium concentration -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mvy
タイトルThin Filament at low calcium concentration
要素Actin, alpha skeletal muscle
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Thin filament / troponin / actin / tropomyosin
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament ...cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 28.4 Å
データ登録者Paul, D.M. / Squire, J.M. / Morris, E.P.
引用ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2017
タイトル: Relaxed and active thin filament structures; a new structural basis for the regulatory mechanism.
著者: Danielle M Paul / John M Squire / Edward P Morris /
要旨: The structures of muscle thin filaments reconstituted using skeletal actin and cardiac troponin and tropomyosin have been determined with and without bound Ca using electron microscopy and reference- ...The structures of muscle thin filaments reconstituted using skeletal actin and cardiac troponin and tropomyosin have been determined with and without bound Ca using electron microscopy and reference-free single particle analysis. The resulting density maps have been fitted with atomic models of actin, tropomyosin and troponin showing that: (i) the polarity of the troponin complex is consistent with our 2009 findings, with large shape changes in troponin between the two states; (ii) without Ca the tropomyosin pseudo-repeats all lie at almost equivalent positions in the 'blocked' position on actin (over subdomains 1 and 2); (iii) in the active state the tropomyosin pseudo-repeats are all displaced towards subdomains 3 and 4 of actin, but the extent of displacement varies within the regulatory unit depending upon the axial location of the pseudo-repeats with respect to troponin. Individual pseudo-repeats with Ca bound to troponin can be assigned either to the 'closed' state, a partly activated conformation, or the 'M-state', a fully activated conformation which has previously been thought to occur only when myosin heads bind. These results lead to a modified view of the steric blocking model of thin filament regulation in which cooperative activation is governed by troponin-mediated local interactions of the pseudo-repeats of tropomyosin with actin.
履歴
登録2017年1月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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  • マップデータ: EMDB-3578
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Actin, alpha skeletal muscle
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Actin, alpha skeletal muscle
E: Actin, alpha skeletal muscle
F: Actin, alpha skeletal muscle
G: Actin, alpha skeletal muscle
H: Actin, alpha skeletal muscle
I: Actin, alpha skeletal muscle
J: Actin, alpha skeletal muscle
K: Actin, alpha skeletal muscle
L: Actin, alpha skeletal muscle
M: Actin, alpha skeletal muscle
N: Actin, alpha skeletal muscle
O: Actin, alpha skeletal muscle
P: Actin, alpha skeletal muscle
Q: Actin, alpha skeletal muscle
R: Actin, alpha skeletal muscle
S: Actin, alpha skeletal muscle
T: Actin, alpha skeletal muscle
U: Actin, alpha skeletal muscle
V: Actin, alpha skeletal muscle
W: Actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)972,96546
ポリマ－963,14023
非ポリマー9,82623
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area69670 Å2
ΔGint-426 kcal/mol
Surface area371620 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 ...
Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1 / Actin


分子量: 41875.633 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135
#2: 化合物...
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Thin filament / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: YES / 凍結: NO
染色タイプ: NEGATIVE / 染色剤: Uranyl acetate

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM12
電子銃電子線源: LAB6 / 加速電圧: 120 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 12 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: AGFA SCIENTA FILM
画像スキャンScanner model: ZEISS SCAI

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解析

CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 28.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 1360 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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