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- PDB-5lwg: Israeli acute paralysis virus heated to 63 degree - full particle -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lwg
タイトルIsraeli acute paralysis virus heated to 63 degree - full particle
要素
  • VP1
  • VP2
  • VP3
  • VP4
キーワードVIRUS / IAPV / Dicistroviridae / full particle
機能・相同性
機能・相同性情報


structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Capsid protein VP4, dicistrovirus / Cricket paralysis virus, VP4 / Dicistrovirus, capsid-polyprotein, C-terminal / CRPV capsid protein like / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit
類似検索 - ドメイン・相同性
Structural polyprotein / Structural polyprotein / Structural polyprotein / Structural polyprotein / Structural polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Israeli acute paralysis virus (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Mullapudi, E. / Fuzik, T. / Pridal, A. / Plevka, P.
資金援助 チェコ, ドイツ, 2件
組織認可番号国
European Research Counciln. 355855 チェコ
European Molecular Biology Organization#3041 ドイツ
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2017
タイトル: Cryo-electron Microscopy Study of the Genome Release of the Dicistrovirus Israeli Acute Bee Paralysis Virus.
著者: Edukondalu Mullapudi / Tibor Füzik / Antonín Přidal / Pavel Plevka /
要旨: Viruses of the family Dicistroviridae can cause substantial economic damage by infecting agriculturally important insects. Israeli acute bee paralysis virus (IAPV) causes honeybee colony collapse ...Viruses of the family Dicistroviridae can cause substantial economic damage by infecting agriculturally important insects. Israeli acute bee paralysis virus (IAPV) causes honeybee colony collapse disorder in the United States. High-resolution molecular details of the genome delivery mechanism of dicistroviruses are unknown. Here we present a cryo-electron microscopy analysis of IAPV virions induced to release their genomes in vitro We determined structures of full IAPV virions primed to release their genomes to a resolution of 3.3 Å and of empty capsids to a resolution of 3.9 Å. We show that IAPV does not form expanded A particles before genome release as in the case of related enteroviruses of the family Picornaviridae The structural changes observed in the empty IAPV particles include detachment of the VP4 minor capsid proteins from the inner face of the capsid and partial loss of the structure of the N-terminal arms of the VP2 capsid proteins. Unlike the case for many picornaviruses, the empty particles of IAPV are not expanded relative to the native virions and do not contain pores in their capsids that might serve as channels for genome release. Therefore, rearrangement of a unique region of the capsid is probably required for IAPV genome release.
IMPORTANCE: Honeybee populations in Europe and North America are declining due to pressure from pathogens, including viruses. Israeli acute bee paralysis virus (IAPV), a member of the family ...IMPORTANCE: Honeybee populations in Europe and North America are declining due to pressure from pathogens, including viruses. Israeli acute bee paralysis virus (IAPV), a member of the family Dicistroviridae, causes honeybee colony collapse disorder in the United States. The delivery of virus genomes into host cells is necessary for the initiation of infection. Here we present a structural cryo-electron microscopy analysis of IAPV particles induced to release their genomes. We show that genome release is not preceded by an expansion of IAPV virions as in the case of related picornaviruses that infect vertebrates. Furthermore, minor capsid proteins detach from the capsid upon genome release. The genome leaves behind empty particles that have compact protein shells.
履歴
登録2016年9月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月21日Group: Database references
改定 1.22017年2月8日Group: Database references
改定 1.32017年8月2日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.name
改定 1.42018年10月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: refine
改定 1.52019年12月11日Group: Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB
改定 1.62024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - software_defined_assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-4114
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4114
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: VP1
C: VP3
B: VP2
D: VP4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,5754
ポリマ－90,5754
非ポリマー00
水00
1
A: VP1
C: VP3
B: VP2
D: VP4
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,434,500240
ポリマ－5,434,500240
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
手法UCSF CHIMERA
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrix
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要素

#1: タンパク質 VP1


分子量: 23776.541 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Israeli acute paralysis virus (ウイルス)
参照: UniProt: G0Z733
#2: タンパク質 VP3


分子量: 33260.754 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Israeli acute paralysis virus (ウイルス)
参照: UniProt: G0Z733
#3: タンパク質 VP2


分子量: 27637.932 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Israeli acute paralysis virus (ウイルス)
参照: UniProt: B3TZF1, UniProt: B3TZL7*PLUS
#4: タンパク質 VP4


分子量: 5899.765 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Israeli acute paralysis virus (ウイルス)
参照: UniProt: B3TZL5, UniProt: R4MP31*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Israeli acute paralysis virus / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Israeli acute paralysis virus (ウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Apis mellifera
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 75000 X / 倍率（補正後）: 75000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Calibrated defocus min: 1000 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 21 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1500
画像スキャン動画フレーム数/画像: 7 / 利用したフレーム数/画像: 1-7

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0155 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1EMAN2.11粒子像選択e2boxer.py
2EPU2画像取得
4CTFFIND4CTF補正used to determine CTF
5RELIONCTF補正used to correct CTF
8UCSF Chimera1.11モデルフィッティング
10RELION1.4初期オイラー角割当relion_refine (autorefine)
11RELION1.4最終オイラー角割当relion_refine (autorefine)
12RELION1.4分類relion_refine
13RELION1.4３次元再構成relion_refine (autorefine)
14PHENIX1.10.1モデル精密化phenix.real_space_refine
15REFMAC5.8.0155モデル精密化atomsf_electron.lib used for atomsf parameter
画像処理詳細: movie frames were drift aligned by Spider package
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 9614 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: RECIPROCAL
詳細: initial rigid body fit was done by Chimera, then the model was refined using realspace refinement in Phenix and finaly reciprocal refined in REFMAC.
精密化解像度: 3.2→353.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.815 / SU B: 18.346 / SU ML: 0.288 / ESU R: 0.173
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.31355 --
obs0.31355 239371 100 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 51.121 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 6373
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0070.026527
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0030.026093
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.2751.958914
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.999314030
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg7.4545808
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg27.29924.437293
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg10.211151040
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg8.0621536
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0720.21015
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0060.0217420
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0020.021482
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it2.2745.1533244
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other2.2735.1523243
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it4.1887.7244048
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other4.1887.7244049
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it1.8035.193283
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other1.8035.193284
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other3.4117.7274867
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined9.70599.79222821
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other9.70599.78922822
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.283 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rwork1.143 17573 -
Rfree-0 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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