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万見
- PDB-5lk8: single particle reconstruction of slow bee paralysis virus empty ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lk8
タイトルsingle particle reconstruction of slow bee paralysis virus empty particle
要素
  • VP1
  • VP2
  • VP3
キーワードVIRUS / icosahedral virus / honebee virus / iflavirus
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell membrane / viral capsid / RNA helicase activity / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding ...host cell membrane / viral capsid / RNA helicase activity / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Dicistrovirus, capsid-polyprotein, C-terminal / CRPV capsid protein like / Jelly Rolls - #20 / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus ...Dicistrovirus, capsid-polyprotein, C-terminal / CRPV capsid protein like / Jelly Rolls - #20 / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Jelly Rolls / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Slow bee paralysis virus (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.42 Å
データ登録者Kalynych, S. / Fuzik, T. / Plevka, P.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2017
タイトル: Cryo-EM study of slow bee paralysis virus at low pH reveals iflavirus genome release mechanism.
著者: Sergei Kalynych / Tibor Füzik / Antonín Přidal / Joachim de Miranda / Pavel Plevka /
要旨: Viruses from the family Iflaviridae are insect pathogens. Many of them, including slow bee paralysis virus (SBPV), cause lethal diseases in honeybees and bumblebees, resulting in agricultural losses. ...Viruses from the family Iflaviridae are insect pathogens. Many of them, including slow bee paralysis virus (SBPV), cause lethal diseases in honeybees and bumblebees, resulting in agricultural losses. Iflaviruses have nonenveloped icosahedral virions containing single-stranded RNA genomes. However, their genome release mechanism is unknown. Here, we show that low pH promotes SBPV genome release, indicating that the virus may use endosomes to enter host cells. We used cryo-EM to study a heterogeneous population of SBPV virions at pH 5.5. We determined the structures of SBPV particles before and after genome release to resolutions of 3.3 and 3.4 Å, respectively. The capsids of SBPV virions in low pH are not expanded. Thus, SBPV does not appear to form "altered" particles with pores in their capsids before genome release, as is the case in many related picornaviruses. The egress of the genome from SBPV virions is associated with a loss of interpentamer contacts mediated by N-terminal arms of VP2 capsid proteins, which result in the expansion of the capsid. Pores that are 7 Å in diameter form around icosahedral threefold symmetry axes. We speculate that they serve as channels for the genome release. Our findings provide an atomic-level characterization of the genome release mechanism of iflaviruses.
履歴
登録2016年7月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月25日Group: Database references
改定 1.22017年8月2日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: em_sample_support / em_software
Item: _em_sample_support.grid_type / _em_software.details / _em_software.name
改定 1.32017年8月30日Group: Data collection / カテゴリ: em_software
改定 1.42019年10月2日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c
改定 1.52019年10月23日Group: Data collection / Other / カテゴリ: cell / Item: _cell.Z_PDB
改定 1.62019年11月13日Group: Data collection / Other / カテゴリ: symmetry
Item: _symmetry.Int_Tables_number / _symmetry.space_group_name_H-M
改定 1.72024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - software_defined_assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-4064
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4064
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: VP1
B: VP2
C: VP3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,7553
ポリマ－107,7553
非ポリマー00
水00
1
A: VP1
B: VP2
C: VP3
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,465,320180
ポリマ－6,465,320180
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation48
crystal symmetry operation11_555y,-z,-x1
crystal symmetry operation7_555-z,-x,y1
crystal symmetry operation8_555-z,x,-y1
crystal symmetry operation10_555-y,z,-x1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation12_555-y,-z,x1
crystal symmetry operation6_555z,-x,-y1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
手法UCSF CHIMERA

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要素

#1: タンパク質 VP1


分子量: 30307.211 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Slow bee paralysis virus (ウイルス) / 参照: UniProt: A7LM73
#2: タンパク質 VP2


分子量: 29824.205 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Slow bee paralysis virus (ウイルス) / 参照: UniProt: A7LM73
#3: タンパク質 VP3


分子量: 47623.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Slow bee paralysis virus (ウイルス) / 参照: UniProt: A7LM73

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: slow bee paralysis virus / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Apis mellifera (セイヨウミツバチ) / 株: 3
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Apis mellifera / 株: 3
ウイルス殻名称: icosahedral
緩衝液pH: 5.5 / 詳細: 30 mM Sodium Acetate 50 mM Sodium Chloride
試料濃度: 1.8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: sample was purifed froim natural source and dialyzed overnight into sodium acetate buffer
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 詳細: blot force 0, blot time 2 s.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 75000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 0.5 sec. / 電子線照射量: 21 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1
画像スキャン横: 4096 / 縦: 4096 / 動画フレーム数/画像: 7 / 利用したフレーム数/画像: 1-7

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
2EPU2画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7PHENIX1.10.1-2155モデルフィッティングPHENIX.real space refine
10RELION3.1最終オイラー角割当
11RELION1.4分類
12RELION1.4３次元再構成
13PHENIX3.1モデル精密化
14CNSモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.42 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 10350 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 49.7 / プロトコル: OTHER / 空間: RECIPROCAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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