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- PDB-5jm9: Structure of S. cerevesiae mApe1 dodecamer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jm9
タイトルStructure of S. cerevesiae mApe1 dodecamer
要素Vacuolar aminopeptidase 1
キーワードHYDROLASE / dodecamer / aminopeptidase / vacuole / cvt
機能・相同性
機能・相同性情報


aminopeptidase I / Cvt complex / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway / fungal-type vacuole / metalloaminopeptidase activity / proteolysis / zinc ion binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase M18 / Peptidase M18, domain 2 / Aminopeptidase I zinc metalloprotease (M18)
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar aminopeptidase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 24 Å
データ登録者Sachse, C. / Bertipaglia, C.
引用ジャーナル: EMBO Rep / 年: 2016
タイトル: Higher-order assemblies of oligomeric cargo receptor complexes form the membrane scaffold of the Cvt vesicle.
著者: Chiara Bertipaglia / Sarah Schneider / Arjen J Jakobi / Abul K Tarafder / Yury S Bykov / Andrea Picco / Wanda Kukulski / Jan Kosinski / Wim Jh Hagen / Arvind C Ravichandran / Matthias ...著者: Chiara Bertipaglia / Sarah Schneider / Arjen J Jakobi / Abul K Tarafder / Yury S Bykov / Andrea Picco / Wanda Kukulski / Jan Kosinski / Wim Jh Hagen / Arvind C Ravichandran / Matthias Wilmanns / Marko Kaksonen / John Ag Briggs / Carsten Sachse /
要旨: Selective autophagy is the mechanism by which large cargos are specifically sequestered for degradation. The structural details of cargo and receptor assembly giving rise to autophagic vesicles ...Selective autophagy is the mechanism by which large cargos are specifically sequestered for degradation. The structural details of cargo and receptor assembly giving rise to autophagic vesicles remain to be elucidated. We utilize the yeast cytoplasm-to-vacuole targeting (Cvt) pathway, a prototype of selective autophagy, together with a multi-scale analysis approach to study the molecular structure of Cvt vesicles. We report the oligomeric nature of the major Cvt cargo Ape1 with a combined 2.8 Å X-ray and negative stain EM structure, as well as the secondary cargo Ams1 with a 6.3 Å cryo-EM structure. We show that the major dodecameric cargo prApe1 exhibits a tendency to form higher-order chain structures that are broken upon interaction with the receptor Atg19 in vitro The stoichiometry of these cargo-receptor complexes is key to maintaining the size of the Cvt aggregate in vivo Using correlative light and electron microscopy, we further visualize key stages of Cvt vesicle biogenesis. Our findings suggest that Atg19 interaction limits Ape1 aggregate size while serving as a vehicle for vacuolar delivery of tetrameric Ams1.
履歴
登録2016年4月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月22日Group: Database references
改定 1.22016年6月29日Group: Database references
改定 1.32016年7月13日Group: Database references
改定 1.42017年8月2日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: em_3d_fitting / em_image_scans / em_software / Item: _em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.name
改定 1.52017年8月30日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.name
改定 1.62024年5月15日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - author_and_software_defined_assembly
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  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8167
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar aminopeptidase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,1621
ポリマ－57,1621
非ポリマー00
水00
1
A: Vacuolar aminopeptidase 1
x 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)685,94912
ポリマ－685,94912
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation11

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要素

#1: タンパク質 Vacuolar aminopeptidase 1 / Aminopeptidase yscI / Leucine aminopeptidase IV / LAPIV / Lysosomal aminopeptidase III / ...Aminopeptidase yscI / Leucine aminopeptidase IV / LAPIV / Lysosomal aminopeptidase III / Polypeptidase / Vacuolar aminopeptidase I


分子量: 57162.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: APE1, API, LAP4, YSC1, YKL103C, YKL455 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: P14904, aminopeptidase I

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Mature Aminopeptidase-1 dodecamer / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.6 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21 RIL / プラスミド: pETM33
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMHEPES1
2150 mMSodium ChlorideNaCl1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: YES / 凍結: NO / 詳細: The sample was purified using a GraFix gradient.
染色タイプ: NEGATIVE / 染色剤: Uranyl acetate

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM12
電子銃電子線源: LAB6 / 加速電圧: 120 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 53000 X / アライメント法: BASIC
試料ホルダ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1EMAN2.01粒子像選択
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9EMAN2.1初期オイラー角割当
10SPIDER最終オイラー角割当
12SPIDER19.09３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
粒子像の選択選択した粒子像数: 5481
3次元再構成解像度: 24 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 5481 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / Target criteria: Cross-correlation coefficient
原子モデル構築PDB-ID: 4R8F

4r8f


Accession code: 4R8F / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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